Alfa 1-antihimotripsin
Alfa 1-antihimotripsin (simbol α1AC,[5] A1AC ili a1ACT) jest alfa globulinski glikoprotein, natporodice serpina, koji je kod ljudi kodiran genom SERPINA3 sa hromosoma 14.
Aminokiselinska sekvenca[uredi | uredi izvor]
Dužina polipeptidnog lanca je 423 aminokiseline, a molekulska težina 47.651 Da.
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MERMLPLLAL | GLLAAGFCPA | VLCHPNSPLD | EENLTQENQD | RGTHVDLGLA | ||||
| SANVDFAFSL | YKQLVLKAPD | KNVIFSPLSI | STALAFLSLG | AHNTTLTEIL | ||||
| KGLKFNLTET | SEAEIHQSFQ | HLLRTLNQSS | DELQLSMGNA | MFVKEQLSLL | ||||
| DRFTEDAKRL | YGSEAFATDF | QDSAAAKKLI | NDYVKNGTRG | KITDLIKDLD | ||||
| SQTMMVLVNY | IFFKAKWEMP | FDPQDTHQSR | FYLSKKKWVM | VPMMSLHHLT | ||||
| IPYFRDEELS | CTVVELKYTG | NASALFILPD | QDKMEEVEAM | LLPETLKRWR | ||||
| DSLEFREIGE | LYLPKFSISR | DYNLNDILLQ | LGIEEAFTSK | ADLSGITGAR | ||||
| NLAVSQVVHK | AVLDVFEEGT | EASAATAVKI | TLLSALVETR | TIVRFNRPFL | ||||
| MIIVPTDTQN | IFFMSKVTNP | KQA |
Funkcija[uredi | uredi izvor]
Alfa 1-antihimotripsin inhibira aktivnost određenih enzima zvanih proteaze, kao što je katepsin G koji se nalazi u neutrofilima i himazama pronađenim u mastocitima, cijepanjem u drugačiji oblik ili konformaciju. Ova aktivnost štiti neka tkiva, kao što je donji respiratorni trakt, od oštećenja uzrokovanih proteolitskim enzimima.[6]
Ovaj protein se proizvodi u jetri i predstavlja protein akutne faze koji se indukuje tokom upala.
Klinički značaj[uredi | uredi izvor]
Nedostatak ovog proteina je povezan sa bolešću jetre. Identifikovane su mutacije kod pacijenata sa Parkinsonovom bolešću i hroničnom opstruktivnom bolešću pluća.[7]
Alfa 1-antihimotripsin je također povezan sa patogenezom Alzheimerove bolesti jer pojačava stvaranje amiloidnih fibrila u ovoj bolesti.[6]
Interakcije[uredi | uredi izvor]
Pokazalo se da alfa 1-antihimotripsin reaguje sa DNAJC1.[8]
Također pogledajte[uredi | uredi izvor]
Reference[uredi | uredi izvor]
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196136 - Ensembl, maj 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000058207 - Ensembl, maj 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ Logan, Carolynn M.; Rice, M. Katherine (1987). Logan's Medical and Scientific Abbreviations. Philadelphia: J. B. Lippincott Company. str. 3. ISBN 0-397-54589-4.
- ^ a b Kalsheker N (1996). "Alpha 1-antichymotrypsin". Int. J. Biochem. Cell Biol. 28 (9): 961–4. doi:10.1016/1357-2725(96)00032-5. PMID 8930118. S2CID 11230631.
- ^ "Entrez Gene: SERPINA3 serpin peptidase inhibitor, clade A (alpha-1 antiproteinase, antitrypsin), member 3".
- ^ Kroczynska B, Evangelista CM, Samant SS, Elguindi EC, Blond SY (mart 2004). "The SANT2 domain of the murine tumor cell DnaJ-like protein 1 human homologue interacts with alpha1-antichymotrypsin and kinetically interferes with its serpin inhibitory activity". J. Biol. Chem. 279 (12): 11432–43. doi:10.1074/jbc.M310903200. PMC 1553221. PMID 14668352.
Dopunska literatura[uredi | uredi izvor]
- Janciauskiene S, Wright HT (1999). "Inflammation, antichymotrypsin, and lipid metabolism: autogenic etiology of Alzheimer's disease". BioEssays. 20 (12): 1039–46. doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199812)20:12<1039::AID-BIES10>3.0.CO;2-Z. PMID 10048303.
- Kalsheker N, Morley S, Morgan K (2002). "Gene regulation of the serine proteinase inhibitors alpha1-antitrypsin and alpha1-antichymotrypsin". Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 93–8. doi:10.1042/BST0300093. PMID 12023832.
External links[uredi | uredi izvor]
- MEROPS online baza podataka za peptidaze i njihove inhibitore: I04.002[mrtav link]
- Alpha 1-antichymotrypsin na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Lokacija ljudskog genoma SERPINA3 i stranica sa detaljima o genu SERPINA3 u UCSC Genome Browseru.
- P01011
Šablon:Serpini Šablon:Alfa globulini
Glikoproteini su složene bjelančevine koje, uz proteinsku komponentu, sadrže i oligosaharidne lance (glikane). Šećerna komponenta se kovalentno veže za bočne polipeptidne lance. Ta veza se ostvaruje tokom kotranslacijskih ili posttranslacijskih modifikacija. Ovaj proces se označava terminom glikozilacija, kroz koju često prolaze izlučevinski ekstracelularni proteini. Vanjski segmenti proteina čiji su segmenti u ekstracelularnom prostoru su također glikozirani.
N-glikolizacija i O-glikolizacija[uredi | uredi izvor]
Postoje dva tipa glikolizacije:
- U N-glizaciji, dodavanje šećera se može desiti na amidnom azotu bočnog lanca asparagina.
- U O-glikolizaciji, dodavanje šećera se dešava na hidroksil kisiku na bočnom lancu hidroksilizina, hidroksiprolina, serina ili treonina.
Monosaharidi[uredi | uredi izvor]
Monosaharidi koji se obično nalaze u eukariotskim glikoproteinima:[1]
| Šećer | Tip | Skraćenica |
|---|---|---|
| β-D-Glukoza | Heksoza | Glc |
| β-D-Galaktoza | Heksoza | Gal |
| β-D-Manoza | Heksoza | Man |
| α-L-Fukoza | Deoksiheksoza | Fuc |
| N-Acetilgalaktozamin | Aminoheksoza | GalNAc |
| N-Acetilglukozamin | Aminoheksoza | GlcNAc |
| N-Acetilneuraminska kiselina | Aminononulosonska kiselina (Sijalinska kiselina) |
NeuNAc |
| Ksiloza | Pentoza | Xyl |
Šećerna grupa ili grupe pomažu savijanje ili održavanje stabilnosti proteina.
Glikoproteini su široko rasprostranjeni u žjezdanim tkivima životinja koja sintetiziraju sekrete i ekskrete.[3] Osobito značajne integracijske membranski komponente, koje učestvuju u međućelijskim interakcijama. Formiraju se i u citosolu, ali su njihove funkcije i način formiraja, kao i moguće modifikacije manje poznati. Komponente su mnogih tkivnih antigen]a ((krvnih grupa, npr.)
Reference[uredi | uredi izvor]
- ^ Murray R. K., Granner D. K., Rodwell V. W. (2006): Harper's Illustrated Biochemistry 27th Ed. McGraw–Hill, New York.
- ^ Glycan classification Arhivirano 27. 10. 2012. na Wayback Machine SIGMA
- ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (1996): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.