Dinamin

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Dinamin GTPaza
Identifikatori
Simbol GGtpaza
Dinamin N
PDB 2aka EBI.jpg
Struktura beznukleotidnog miozinskog motornog domena II iz Dictyostelium discoideum spojena sa GTPaznim domenom dinamina 1 iz Rattus norvegicus
Identifikatori
Simbol Dynamin_N
Centralni region dinamina
PDB 2aka EBI.jpg
Struktura beznukleotidnog miozinskog motornog domena II iz Dictyostelium discoideum spojena sa GTPaznim domenom dinamina 1 iz Rattus norvegicus
Identifikatori
Simbol Dynamin_M

Dinamin je GTPaza koja je odgovorna za endocitozu u eukariotskim ćelijama. Dinamini uglavnom učestvuju u odvajanju novoformiranih vezikula od membrane jednog ćelijskog kompartmana i njihovom usmeravanju i spajanju sa drugim kompartmanom. Oni posreduju u endocitozi sa ćelijske površine (posebno internalizaciju kaveola), kao i sa Golgijevog aprata.[1][2][3] Dinamin učestvuje i nizu procesa deobe organela,[4] citokineze i u pružanju otpora mikrobnim patogenim.

Dinamin pripada dinaminskoj superfamiliji koja obuhvata klasične dinamine, i njemu slične proteine, Mx proteine, OPA, mitofuzine, i GBP proteine.

Dinamin je enzim sa 96 kDa. Privi put je izoliran tokom pokušaja da se izdvoje motori koji počivaju na mikrotubulama goveđeg mozga. Dinamin je intenzivno proučavan u vezi sa pupljenjem klatrinom pokrivenih vezikula ćelijske membrane.[3][5]

Funkcija[uredi | uredi izvor]

Kod invaginirane vezikule, dinamin formira spiralu oko njenog vrata. Kada je spirala na mjestu, prostire se uzduž i sužava putem hidrolize GTP. Ovo produženje i zatezanje zavojnica oko vrata vezikule uzrokuje da se ona probije, što rezultira u odvajanju vezikule iz matične membrane. Primjer takvih vezikula je klatrinom obložena jamica.

Za pregled slike nesuženog i suženog stanje dinaminske spirale, pratite ovaj link: http://dynamin.niddk.nih.gov/figure5.html.[2] Prva struktura na lijevoj j strain je dinamin u opuštenom stanju. Struktura na desnoj strani je suženi dinamin. To pokazuje u kojoj se mjeri dinamin zateže i mijenja kada se GTP pretvara u BDP.

Djelimično sužavanje uzrokuje uvijanje dinamina.[6] Ovo uvijanja je potrebno za hidrolizu GTP. Dinamin je jedini molekulski motor za koji se zna da ima aktivvo uvijanje. Dinamin je desnoheliksni pa ima desnosmjerno uvrtanje koje objašnjava njegovo zatezanje i smanjenje u ogore opisanim stanjima spirale.

Tipovi[uredi | uredi izvor]

Kod sisara su identificirana tri rzličita dinaminska gena:

Medicinske implikacije[uredi | uredi izvor]

Nađeno je da mutacije dnaminskog II gen uzrokuju dominantnu intermedijarnu Charcot-Marie-Tooth bolest.[7]

Epileptičkih encefalopatija izazivaju mutacije de novo, a misli se da dinamin uzrokuje disfunkciju rascjepa vezikule skupa sa sinapsnom vezikulom u endocitozi.[8]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ a b Henley, J.R., Cao, H., McNicven, M.A. (1999). “Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles”. The FASEB Journal, 13, S243-S247.
  2. ^ a b Hinshaw, J. “Dynamin overview: The Role of Dynamin in Membrane Fission”. National institute of diabetes & digestive & kidney diseases, Laboratory of cell biochemistry and biology. accessed 021806.
  3. ^ a b Urrutia R., Henley J.R., Cook T., McNiven M.A. (1997). "The dynamins: Redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?". Proc. Natl Acad. Sci. USA 94 (2): 377–384. doi:10.1073/pnas.94.2.377. 
  4. ^ Thoms S, Erdmann R (2005). "Dynamin-related proteins and Pex11 proteins in peroxisome division and proliferation.". FEBS J 272 (20): 5169–81. PMID 16218949. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04939.x. 
  5. ^ a b McMahon. (2004). “Researching Endocytic Mechanisms: Dynamin:. Archived 5 March 2012[Date mismatch] at the Wayback Machine. Accompaniment of Nature Reviews on Molecular Cell Biology, 5, 133-147.
  6. ^ Roux, A; Uyhazi, K; Frost, A; De Camilli, P (2006). "GTP-dependent twisting of dynamin implicates constriction and tension in membrane fission". Nature 441 (7092): 528–31. PMID 16648839. doi:10.1038/nature04718. 
  7. ^ Stephan Zuchner, Maher Noureddine, Marina Kennerson, Kristien Verhoeven, Kristl Claeys, Peter De Jonghe, John Merory, Sofia A. Oliveira, Marcy C. Speer, Judith E. Stenger, Gina Walizada, Danqing Zhu, Margaret A. Pericak-Vance, Garth Nicholson, Vincent Timmerman, Jeffery M. Vance (March 2005). "Mutations in the pleckstrin homology domain of dynamin 2 cause dominant intermediate Charcot-Marie-Tooth disease". Nature Genetics 37 (3): 289–294. PMID 15731758. doi:10.1038/ng1514. 
  8. ^ Dhindsa, R; Bradrick, S; Yao, Y; Heinzen, E; Petrovski, S; Krueger, B; Johnson, M; Frankel, F; Petrou, S; Boumil, R; Goldstein, D (2015-06-15). "Epileptic encephalopathy-causing mutations in DNM1 impair synaptic vesicle endocytosis". Neurology Genetics 1 (1): 3–9. 

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]