Dinein

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Citoplazmatski dinein na mikrotubuli
Citoplazmatski dinein jma dva teška lanca sa loptastim „glavama“ koje „šetaju“ duž mikrotubule, za koju se veže preko peteljki.
Dinaktin (nije prikazan) može pomoći vezanje lahkih lanaca za teret.
Interakcije između „peteljki“ i mikrotubule mora u više navrata ponavljati oblik i prekid

Dinein je motorni protein – zvani i molekulski motor ili motorna molekula – u ćelijama koje pretvaraju hemijsku energiju sadržanu u adenozin trifosfatu (ATP) u mehaničku energiju kretanja. Dineinski transporti raznih ćelijskih tereta, "šetnbjom" duč citoskeletnih mikrotubula prema minus kraju mikrotubule, koja je obično usmjerena prema centru ćelije. Na taj način, oni se nazivaju "motori usmjereni minus krajem". Ovaj oblik transporta je poznat kao retrogradni transport. Nasuprot tome, kinezini, koji su motorni proteini, kreću se prema plus kraju mikrotubulai nazivaju se plus krajem usmjerenim motorima.

Klasifikacija[uredi | uredi izvor]

Teški dineinski lanac, N-terminalni region 1
Identifikatori
Simbol DHC_N1
Teški lanac dineina, N-terminalni region 2
Identifikatori
Simbol DHC_N2
Teški dineinski lanac i region D6 dineinskog motora
Identifikatori
Simbol Teški dinein
Lahki dineinski intermedijarni lanac (DLIC)
Identifikatori
Simbol DLIC
PDB http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=4w7g (RCSB PDB PDBe PDBj)
Lahki dineinski lanac, tip 1
PDB 1cmi EBI.jpg
Struktura ljudskog pin/lc8 dimera sa vezanim peptidom
Identifikatori
Simbol Lahki dinein

Dineini se dijele u dvije grupe:

Funkcija[uredi | uredi izvor]

Aksonemni dinein uzrokuje klizanje mikrotubula u aksonemama [cilija]] i flagela i nalazi se samo u ćelijama koje imaju te strukture.

Citoplazmatski dinein se nalazi u životinjsdkim ćelijama, a moguće je i u biljnim dynein, gdje pomažu odvijanje funkcija koje su potrebne za preživljavanje čelija, kao što su transport organela i centrosomnog aparata.[1] Citoplazmatski dinein se kreće duž mikrotubule, to jest, jedan ili drugi svojim peteljkama su uvijek vezani za mikrotubule, tako da oni dinein mogu "otšetati" na značajnu udaljenosti duž mikrotubule, bez skidanja.

Citoplazmatski dinein pomaže pozicioniranju Golgijevog kompleksa i ostalih organela u ćeliji..[1] Također pomaže u transportu tereta koji je potreban za ćelijske funkcije, kao što su vezikule endoplazmatskog retikuluma, endosoma i lizosoma. Dinein je uključen u kretanje hromosoma i pozicioniranje the mitotskog vretena za ćelijsku diobu.[2][3] Dinein nosu organele, vezikule i posebne mikrotubulske fragmente duž aksona prem,a ćelijskom tijelu neurona u procesu retrogradnnog procexsa aksoplazmatskog transporta.[1]

Pozicioniranje mitotskog vretena[uredi | uredi izvor]

Citoplazmatski dinein pozicionira vreteno na mjestu citokineze pomoću sidrenja na ćelijski korteks i popunjavanja na astralnim microtubulama koje potiču od centrosoma.[4][5][6] Pupljenje kvasaca je snažan model za proučavanje ovog procesa i pokazuje da je dinein usmjeren ka plus krajevima astralnih mikrotubula i i dostavlja teret korteksu ćelije preko mehanizma istovara.[7][8]

Struktura[uredi | uredi izvor]

Svaka molekula dineinskog motora je složeni proteinski skup koji je sastavljen od mnogih manjih polipeptidnih podjedinica. Citoplazmatski i aksonemski dyinein sadrže neke iste komponente, ali sadrže i neke jedinstvene, sebi svojstvene, podjedinice,

Citoplazmatski dinein[uredi | uredi izvor]

Citoplazmatski dinein, koji ima molekulsku masu od oko 1,5   megadaltona (MDA), je dimer dimera, koji sadrži oko 12 polipeptidnih podjedinica: dva identična "teška lanca", mase 520  kDa, koji imaju ATPaznu aktivnost i stoga su odgovorni za stvaranje pokreta uz mikrotubule; za dva srednja lanca, od 74  kDa se vjeruje da fiksiraju dinein za njegov teret; dva 53-59 kDa lahka intermedijarna lanca i nekoliko lahkih lanaca

ATPazna aktivnost stvara silu svakog teškog lanca dineina, tako da mu je glava u obliku velike krofne, koja se odnosi na ostale AAA proteine, dok su dvije projekcije iz glave spojnice za druge citoplazmatske strukture. Jedna projekcija, smotani kalem peteljke, veže mikrotubule i "šeta" po površini, ponavljajući ciklus otpuštanja i ponovnog vezanja. Druga projekcija, prošireni rep, veže se za lahki intermedijarni, intermedijarni i lahki lanac podjedinica kojima predaju dineinski teret. U naizmeničnoj aktivnosti uparenih teških lanaca, kompletan citoplazmatski diineinski motor omogućava jednoj dineinskoj molekuli za transport da odnese“ svoj tovar na značajne udaljenosti duž mikrotubule, dok se ne potpuno ne odvoje.

Kvaščev dinein može prošetati uz mikrotubule bez skidanja, ali u metazoa, citoplazmatske dinein mora biti aktiviran vezanjem dinactina, još jedne subjedinice većeg proteina koji je od suštinske važnosti za mitoze i teretni adapter.[9] Trostruki kompleks, koji uključuje dinein, dinactin i teretni adapter, je ultra-procesivan i može preči velike udaljenosti bez skidanja tereta, kako bi stigao međućelijsko iodredište tovara. Dosad su identificirani uključeni teret i adapteri: BicD2, Hook3, FIP3i Spindly.[9] Lahki intermedijarni lanac, koji je član e [[natporodica Ras |nattoridice Ras ], posreduje privezivanje intermedijarnog lanca nekoliko several adaptewra tereta za dineinske motora.[10] Druge repne podjedinice mogu također pomagati u oblikovanju ove interakcije koja je evidentirana u nisko rezolutnim strukturama dinein-dinaktin-BicD2.[11]

Akonemni dinein[uredi | uredi izvor]

Poprečni presjek aksoneme, sa aksonemnim dineinskim kracima

Aksonemni dineini dolaze u više oblika koji sadrže bilo jedan, dva ili tri neidentična teška lance (ovisno o organizmu i lokacija u treplji). Svaki teški lanac ima loptasti motorni domen sa strukturom u obliku krofne, a vjeruje se da podsećaju druge AAA proteine – spiralne zavojnice "peteljke" koja se veže za mikrotubule, a prošireni rep (ili "stem") se spaja sa susjednom mikrotubulom iste aksoneme. Svaka dineinska molekula na taj način stvara unakrsni most između dvije susjedna mikrotubule trepljine aksoneme. Tokom "električnog udara", koji uzrokuje kretanje, AAA ATPazni motorni domen podliježe promjeni konformacije, koja uzrokuje vezanje peteljke mikrotubule okretanjem u odnosu na repno vezanje tereta, uz rezultat da uključene mikrotubule klize u odnosu na ostale. Ovo klizanje proizvodi savijanje, pokret koji je potreban za treplju da savlada i pokrene ćeliju ili druge čestice. Grupe dineinskih molekula koje su odgovorna za kretanje u suprotnim smjerovima vjerojatno se uskoro i inaktiviraju na koordiniran način, tako da se cilija ili flagela može kretati i unazad. Radijalna žbica jw predložen je kao (ili jedna od) struktura koje sinhroniziraju ovaj pokret

Historija[uredi | uredi izvor]

Protein koji je odgovoran za kretanje treplji i bičeva, prvi put je otkriven i imenovan kao dinein 1963. Dvije decenije kasnije, citoplazmatski dynein, za kojeg se pretpostavljali da postoji još od otkrića flagelskog dineina, bilo je izoliran i identificiran.

Segregacija hromosoma tokom mejoze[uredi | uredi izvor]

Segregacija homolognih hromosoma na suprotne polovima ćelije javlja se tokom prve podjele u mejozi (mejoza I).[12][13][14][15]

Pravilna segregacija je od suštinske važnosti za proizvodnju haploida –mejotskih proizvoda sa normalnim (jednostrukim) komplementom hromosoma. Formiraju se hijazmi, mjesta dođađanja rekombinacije dijelova homolognih hromosoma (krosing-overske rekombinacije), Međutim, u fisiji kvasca Schizosaccharomyces pombe , kada su nema hijazmi, segregaciju promovira dinein. Za hromosomske segregacije potreban je Dhc1, motorna podjedinica dineina, i u prisustvu i odsustvu hijazmi. Za segregaciju je također potreban i lahki lanac Dlc1 proteina, posebno kada nema hijazmi.[16][16]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

References[uredi | uredi izvor]

  1. ^ a b c Gerald Karp; Kurt Beginnen; Sebastian Vogel; Susanne Kuhlmann-Krieg (2005). Molekulare Zellbiologie (jezik: francuski). Springer. ISBN 978-3-540-23857-7. 
  2. ^ Samora, CP; Mogessie, B; Conway, L; Ross, JL; Straube, A; McAinsh, AD (2011). "MAP4 and CLASP1 operate as a safety mechanism to maintain a stable spindle position in mitosis.". Nature Cell Biology 13 (9): 1040–50. PMID 21822276. doi:10.1038/ncb2297. 
  3. ^ Kiyomitsu, Tomomi; Iain M. Cheeseman (2012-02-12). "Chromosome- and spindle-pole-derived signals generate an intrinsic code for spindle position and orientation". Nature Cell Biology. ISSN 1465-7392. doi:10.1038/ncb2440. Pristupljeno 2012-02-14. 
  4. ^ Eshel, D.; Urrestarazu, L. A.; Vissers, S.; Jauniaux, J. C.; van Vliet-Reedijk, J. C.; Planta, R. J.; Gibbons, I. R. (1993-12-01). "Cytoplasmic dynein is required for normal nuclear segregation in yeast". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 90 (23): 11172–11176. ISSN 0027-8424. PMC 47944. PMID 8248224. 
  5. ^ Li, Y. Y.; Yeh, E.; Hays, T.; Bloom, K. (1993-11-01). "Disruption of mitotic spindle orientation in a yeast dynein mutant". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 90 (21): 10096–10100. ISSN 0027-8424. PMC 47720. PMID 8234262. 
  6. ^ Carminati, J. L.; Stearns, T. (1997-08-11). "Microtubules orient the mitotic spindle in yeast through dynein-dependent interactions with the cell cortex". The Journal of Cell Biology 138 (3): 629–641. ISSN 0021-9525. PMC 2141630. PMID 9245791. 
  7. ^ Lee, Wei-Lih; Oberle, Jessica R.; Cooper, John A. (2003-02-03). "The role of the lissencephaly protein Pac1 during nuclear migration in budding yeast". The Journal of Cell Biology 160 (3): 355–364. ISSN 0021-9525. PMC 2172672. PMID 12566428. doi:10.1083/jcb.200209022. 
  8. ^ Lee, Wei-Lih; Kaiser, Michelle A.; Cooper, John A. (2005-01-17). "The offloading model for dynein function: differential function of motor subunits". The Journal of Cell Biology 168 (2): 201–207. ISSN 0021-9525. PMC 2171595. PMID 15642746. doi:10.1083/jcb.200407036. 
  9. ^ a b McKenney, Richard J.; Huynh, Walter; Tanenbaum, Marvin E.; Bhabha, Gira; Vale, Ronald D. (2014-07-18). "Activation of cytoplasmic dynein motility by dynactin-cargo adapter complexes". Science 345 (6194): 337–341. ISSN 0036-8075. PMC 4224444. PMID 25035494. doi:10.1126/science.1254198. 
  10. ^ Schroeder, Courtney M.; Ostrem, Jonathan ML; Hertz, Nicholas T.; Vale, Ronald D. (2014-10-01). "A Ras-like domain in the light intermediate chain bridges the dynein motor to a cargo-binding region". eLife 3: e03351. ISSN 2050-084X. PMC 4359372. PMID 25272277. doi:10.7554/eLife.03351. 
  11. ^ Urnavicius, Linas; Zhang, Kai; Diamant, Aristides G.; Motz, Carina; Schlager, Max A.; Yu, Minmin; Patel, Nisha A.; Robinson, Carol V.; Carter, Andrew P. (2015-03-27). "The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein". Science 347 (6229): 1441–1446. ISSN 0036-8075. PMC 4413427. PMID 25814576. doi:10.1126/science.aaa4080. 
  12. ^ Campbell N. A. et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. 
  13. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2004). Biologija 1. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-686-8. 
  14. ^ Alberts B. et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9. 
  15. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8. 
  16. ^ a b Davis L, Smith GR (2005). "Dynein promotes achiasmate segregation in Schizosaccharomyces pombe". Genetics 170 (2): 581–90. PMC 1450395. PMID 15802518. doi:10.1534/genetics.104.040253. 

Dopunska literatura[uredi | uredi izvor]

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]