Dioksigenaza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Molekularna struktura proteina koji je registriran kodom 1eob

Dioksigenaze su oksidoreduktazni enzimi. Cjelokupan aerobni život, počev od jednostavne jednoćelijske vrste bakterija do složenih eukariotskih organizama, evoluirao je tako da zavisi od oksidacijske moći dioksigena u raznim metaboličkim putevima. Od stvaranja energetskog adenozin-trifosfata (ATP) do ksenobiotičke degradacije, korištenje dioksigena kao biološkog oksidanta je široko rasprostranjeno i dosta raznoliko u pogledu tačnog mehanizma djelovanja. Enzimi koriste vrlo veliki broj različitih shema za korištenje dioksigena i to dosta zavisi od supstranta i konkretne reakcije.

Razlike od monooksigenaza[uredi | uredi izvor]

U monooksigenazama, samo je jedan atom kisika inkorporiran u supstrat dok je drugi reduciran do molekule vode. Dioksigenaze (EC broj 1.13.11) kataliziraju oksidaciju supstrata bez reduciranja jednog atoma kisika iz dioksigena u molekulu vode. Većina dioksigenaza u potpunosti inkorporira dioksigen u jedinstveni supstrat, a razne sheme kofaktora se koriste da bi se to postiglo. Naprimjer, u enzimima koji zavise od α-ketoglutarata, jedan atom dioksigena je inkorporiran u dva supstrata, gdje je jedan uvijek α-ketoglutarat, a ova reakcija se odvija u mononuklearnom centru sa željezom.

Enzimi koji sadrže željezo[uredi | uredi izvor]

Najrašireniji kofaktor u reakcijama dioksigenaze jeste željezo, ali su katalitičke sheme koje koriste ove enzime sa željezom su dosta različite. Dioksigenaze koje sadrže željezo se mogu podijeliti u tri klase na osnovu toga kako je željezo inkorporirano u aktivno mjesto: one koji koriste mononuklearni željezni centar, one koje sadrže klaster Rieske [2Fe-2S] te one koje koriste prostetičku grupu hema.