Disulfid

U hemiji, disulfid odnosi se na funkcijsku grupu sa strukturom R-S–S- R'. Veza se naziva i SS-veza ili ponekad disulfidni most i obično se izvodi spajanjem dvije tiolne grupe. U biologiji, disulfidni mostovi nastali između tiolnih grupa u dva ostatka cisteina, važna su komponenta sekundarne i tercijarne strukture proteina. Veza je persulfidna, analogno njenoj kongenerskom, peroksidu (R−O−O−R ′), ali ova terminologija se rijetko koristi, osim u odnosu na hidrodisulfidne R−S−S−H spojeve.

U neorganskoj hemiji disulfid se obično odnosi na odgovarajući anion S2−
2 (⁻S−S⁻).

Organski disulfidi

Odabrani disulfidi

FeS₂, "lažno zlato"

S₂Cl₂, uobičajena industrijska hemikalija

Cistin, umreživač u mnogim proteinima

lipoična kiselina, vitamin

Ph₂S₂, uobičajeni organski disulfid

Simetrični disulfidi su spojevi formule R₂S₂. Većina disulfida s kojima se susreće u hemiji organskog sumpora su simetrični disulfidi. Nesimetrični disulfidi (takođerv zvani heterodisulfidi) su spojevi formule RSSR'. Rijetki su u organskoj kemiji, ali većina disulfida u prirodi je nesimetrična.

Svojstva

Disulfidne veze su jake, sa tipskom energijom disocijacije veze od 60  kcal/mol (251 kJ mol⁻¹). Međutim, budući da je oko 40% slabija od C–C i veze C–H, disulfidna veza je često "slaba karika" u mnogim molekulama. Nadalje, odražavajući polarizibilnost dvovalentnog sumpora, S–S veza je podložna cijepanju polarnim reagensima, kako elektrofilima, tako i posebno nukleofilima s (Nu):

RS−SR + Nu⁻ → RS−Nu + RS⁻

Disulfidna veza duga je oko 2,05 Å, oko 0,5 Å duže od veze C-C. Rotacija oko S-S osi podložna je niskoj barijeri. Disulfidi pokazuju izrazitu prednost za dvostrani ugao koji se približava 90°. Kada se kut približi 0° ili 180°, tada je disulfid znatno bolji oksidans.

Disulfidi u kojima su dvije R grupe iste nazivaju se simetrični, primjeri su difenil-disulfid i dimetil-disulfid. Kada dvije R grupe nisu identične, za spoj se kaže da je asimetrični ili miješani disulfid.

Iako hidrogenacija disulfida obično nije praktična, konstanta ravnoteže za reakciju pruža mjeru standardnog redoks potencijala za disulfide:

RSSR + H₂ → 2 RSH

Ova vrijednost je oko −250 mV u odnosu na standardnu vodikovu elektrodu (pH  =  7). Za usporedbu, standardni potencijal redukcije ferodoksina iznosi oko –430 mV.

Sinteza

Disulfidne veze se obično formiraju oksidacijom sulfhidrilne (–SH) grupe, posebno u biološkom kontekstu. Transformacija je prikazana na sljedeći način: 2 RSH ⇔ RS−SR + 2 H⁺ + 2 e⁻

U ovoj reakciji sudjeluju razni oksidandi, uključujući kisik i vodik-peroksid. Smatra se da se takve reakcije odvijaju putem intermedijera sulfenske kiseline. U laboratoriji se jod, u prisustvu baze obično koristi za oksidaciju tiola u disulfide. Nekoliko metala, poput kompleksa bakra (II) i gvožđa (III) utiču na ovu reakciju. Alternativno, disulfidne veze u proteinima koje često stvaraju izmjenu disulfida:

RS−SR + R′SH ⇔ R′S−SR + RSH

Takve reakcije u nekim su slučajevima posredovane enzimima, a u drugim su pod ravnotežnom kontrolom, posebno u prisustvu katalitske količine baze.

Alkilacija di– i polisulfidnih alkalnih metala daje disulfide. Polimerni "tiokoli" nastaju kada se natrij-polisulfid tretira alkil-dihalidom. U obrnutoj reakciji, karbanionski reagensi reagiraju s elementarnim sumporom, dajući smjese tioetera, disulfida i viših polisulfida. Te reakcije često nisu selektivne, ali se mogu optimizirati za određene primjene.

Sinteza nesimetričnih disulfida (heterodisulfida)

Razvijene su mnogi specijalizirani metodi za stvaranje nesimetričnih disulfida. Reagensi koji isporučuju ekvivalent RS⁺ reaguju sa tiolima, dajući asimetrične disulfide:

RSH + R′SNR″₂ → RS−SR′ + HNR″₂

gdje R″₂N = ftalimido grupa. Soli, derivati tipa RSSO₃^–Na⁺ se takođe koriste za stvaranje nesimetričnih disulfida: Na[O₃S₂R] + NaSR' → RSSR' + Na₂SO₃

Srodni spojevi

CS₂

MoS₂

Tiosulfoksid su ortogonski izomerni s disulfidima, a imaju drugi sumpor koji se grana od prvog i ne sudjeluju u kontinuiranom lancu, tj. > S=S, a ne −S−S−.

Disulfidne veze su analogne, ali češće od srodnih peroksidnih, tioselenidnih i dizelenidnih. Postoje i njihovi međuprodukti, naprimjer tioperoksidi (poznati i kao oksasulfidi), poput vodik-tioperoksida, imaju formulu R¹OSR² (ekvivalentno R< sup>2SOR ¹). To su izomerni za sulfoksida na sličan način kao gore; tj. > S=O, a ne −S − O−.

Tiuram-disulfid, s formulom (R₂NCSS)₂, su disulfidi, ali se ponašaju izrazito zbog tiokarbonilne grupe.

Spojevi s tri atoma sumpora, kao što je CH₃ S–S–SCH₃, nazivaju se trisulfidi ili trisulfidne veze.

Pogrešni nazivi

Disulfid se takođe koristi za označavanje spojeva koji sadrže dva sulfidna (S²⁻) centra. Spoj ugljik-disulfid, CS ₂ opisan je strukturnom formulom, tj. S = C = S. Ovaj molekula nije disulfid u smislu da joj nedostaje S–S veza. Slično tome, molibden-disulfid, MoS₂, nije disulfid u smislu da njegovi atomi sumpora nisu povezani.

Dopunska literatura

• Sela, M.; Lifson, S. (1959). "The reformation of disulfide bridges in proteins". Biochimica et Biophysica Acta. 36 (2): 471–478. doi:10.1016/0006-3002(59)90188-X. PMID 14444674.
• Stark, G. R.; Stern, K.; Atala, A.; Yoo, J. (1977). "Cleavage at cysteine after cyanylation". Methods in Enzymology. 47 (2): 129–132. doi:10.1016/j.ymeth.2008.09.005. PMID 927170.
• Thornton, J. M. (1981). "Disulphide bridges in globular proteins". Journal of Molecular Biology. 151 (2): 261–287. doi:10.1016/0022-2836(81)90515-5. PMID 7338898.
• Thannhauser, T. W.; Konishi, Y.; Scheraga, H. A. (1984). "Sensitive quantitative analysis of disulfide bonds in polypeptides and proteins". Analytical Biochemistry. 138 (1): 181–188. doi:10.1016/0003-2697(84)90786-3. PMID 6547275.
• Wu, J.; Watson, J. T. (1998). "Optimization of the cleavage reaction for cyanylated cysteinyl proteins for efficient and simplified mass mapping". Analytical Biochemistry. 258 (2): 268–276. doi:10.1006/abio.1998.2596. PMID 9570840.
• Futami, J.; Tada, H.; Seno, M.; Ishikami, S.; Yamada, H. (2000). "Stabilization of human RNAse 1 by introduction of a disulfide bond between residues 4 and 118". Journal of Biochemistry. 128 (2): 245–250. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022747. PMID 10920260.
• Wittenberg, G.; Danon, A. (2008). "Disulfide bond formation in chloroplasts: Formation of disulfide bonds in signaling chloroplast proteins". Plant Science. 175 (4): 459–466. doi:10.1016/j.plantsci.2008.05.011.
• Kadokura, Hiroshi; Katzen, Federico; Beckwith, Jon (2003). "Protein Disulfide Bond Formation in Prokaryotes". Annual Review of Biochemistry. 72 (1): 111–135. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161459. PMID 12524212.
• Tu, B. P.; Weissman, J. S. (2004). "Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences". The Journal of Cell Biology. 164 (3): 341–346. doi:10.1083/jcb.200311055. PMC 2172237. PMID 14757749.
• Ellgaard, Lars; Ruddock, Lloyd W. (2005). "The human protein disulphide isomerase family: substrate interactions and functional properties". EMBO Reports. 6 (1): 28–32. doi:10.1038/sj.embor.7400311. PMC 1299221. PMID 15643448.