ERAF

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
ERAF
Dostupne strukture
PDBPretraga Human UniProta: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

1W09, 1W0A, 1W0B, 1XZY, 1Y01, 1Z8U, 3IA3, 3OVU

Identifikatori
AliasiAHSP
Vanjski ID-jeviOMIM: 605821 HomoloGene: 9605 GeneCards: AHSP
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 16 (čovjek)
Hrom.Hromosom 16 (čovjek)[1]
Hromosom 16 (čovjek)
Genomska lokacija za ERAF
Genomska lokacija za ERAF
Bend16p11.2Početak31,527,900 bp[1]
Kraj31,528,803 bp[1]
Obrazac RNK ekspresije
Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija unfolded protein binding
hemoglobin binding
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
Ćelijska komponenta citoplazma
hemoglobin complex
Biološki proces protein stabilization
Savijanje proteina
erythrocyte differentiation
hemoglobin metabolic process
Hematopoeza
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_016633
NM_001318221
NM_001318222

n/a

RefSeq (bjelančevina)

NP_001305150
NP_001305151
NP_057717

n/a

Lokacija (UCSC)Chr 16: 31.53 – 31.53 Mbn/a
PubMed pretraga[2]n/a
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek

Protein 1 sa domenom fumarilacetoacetat-hidrolaze, znan i kao protein FLJ36880, je enzim koji je kod ljudi kodiran genom FAHD1 na hromosomu 16.[3]

Struktura[uredi | uredi izvor]

Gen FAHD1 kodira protein od 24 kDa koji je lokaliziran u mitohondrijama i pripada proteinskoj porodici fumarilacetoacetat-hidrolaza.[4] Struktura FAHD1 razriješena je upotrebom rendgenske kristalografije pri rezoluciji od 2,2 Å. Ukupna struktura slična je C-terminalnom domenu bifunkcionalnog enzima HpcE iz Escherichia coli C, fumarilacetoacetat hidrolaze iz Mus musculus i YcgM (Apc5008) iz E. coli 1262.[4] Izgleda da je za njegovu katalitsku aktivnost važan niz konzerviranih aminokiselina, uključujući Asp-102 i Arg-106 FAHD1.[5]

Aminokiselinska sekvenca[uredi | uredi izvor]

Dužina polipeptidnog lanca je 224 aminokiseline, a molekulska težina 24.843 Da.[6]

1020304050
MGIMAASRPLSRFWEWGKNIVCVGRNYADHVREMRSAVLSEPVLFLKPST
AYAPEGSPILMPAYTRNLHHELELGVVMGKRCRAVPEAAAMDYVGGYALC
LDMTARDVQDECKKKGLPWTLAKSFTASCPVSAFVPKEKIPDPHKLKLWL
KVNGELRQEGETSSMIFSIPYIISYVSKIITLEEGDIILTGTPKGVGPVK
ENDEIEAGIHGLVSMTFKVEKPEY
Simboli

Funkcija[uredi | uredi izvor]

Pokazalo se da u eukariota protein FAHD1 funkcionira kao oksaloacetatna dekarboksilaza.[7] Protein FAHD1 vjerovatno također funkcionira kao acilpiruvaza, a pokazalo se da katalizira hidrolizu acetilpiruvata i fumarilpiruvata u in vitro eksperimentima.[4] Za maksimalnu aktivnost enzima bio je potreban Mg(2+).[5]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000169877 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ "Entrez Gene: FAHD1 fumarylacetoacetate hydrolase domain containing 1".
  4. ^ a b c Manjasetty BA, Niesen FH, Delbrück H, Götz F, Sievert V, Büssow K, Behlke J, Heinemann U (2004). "X-ray structure of fumarylacetoacetate hydrolase family member Homo sapiens FLJ36880". Biol. Chem. 385 (10): 935–42. doi:10.1515/BC.2004.122. PMID 15551868. S2CID 16759973.
  5. ^ a b Pircher H, Straganz GD, Ehehalt D, Morrow G, Tanguay RM, Jansen-Dürr P (2011). "Identification of human fumarylacetoacetate hydrolase domain-containing protein 1 (FAHD1) as a novel mitochondrial acylpyruvase". J. Biol. Chem. 286 (42): 36500–8. doi:10.1074/jbc.M111.264770. PMC 3196145. PMID 21878618.
  6. ^ "UniProt, Q6P587". Pristupljeno 5. 7. 2021.
  7. ^ Pircher H, von Grafenstein S, Diener T, Metzger C, Albertini E, Taferner A, Unterluggauer H, Kramer C, Liedl KR, Jansen-Dürr P (2015). "Identification of FAH domain-containing protein 1 (FAHD1) as oxaloacetate decarboxylase". J. Biol. Chem. 290 (11): 6755–62. doi:10.1074/jbc.M114.609305. PMC 4358102. PMID 25575590.

Dopunska literatura[uredi | uredi izvor]

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]