Fibrin

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu
Sastav svježeg tromba pod mikroskopom, boja H&E, sa ostacima jedara u pozadini fibrina i crvenih krvnih zrnaca.
Mikrografija prikazuje fibrin (tamno ružičasti amorfni materijal) u blokiranoj veni, okruženoj vansudovnim crvenim krvnim zrncima (desno). Također se vidi arterija (lijevo) i amnion (krajnje lijevi dio slike). Placenta u slučaju fetusne trombotske vaskulopatije (boja H&E).

Fibrin (također zvani faktor Ia) je vlaknasti, neglobulasti protein uključen u zgrušavanje krvi. Nastaje djelovanjem trombinske proteaze na fibrinogen, što uzrokuje njegovu polimerizaciju. Polimerizovani fibrin, zajedno sa trombocitima, formira hemostatski čep ili ugrušak preko mjesta rane.

Kada je sluznica krvnog suda oštećena, trombociti se privlače, formirajući trombocitni čep. Ovi trombociti na svojim površinama imaju trombinski receptor koji vezuju molekule trombina u serumu,[1] koji zauzvrat pretvaraju rastvorljivi fibrinogen u serumu u fibrin na mejstu rane. Fibrin formira dugačke niti čvrstog netopivog proteina koje su vezane za trombocite. Umrežavanje fibrina završava faktor XIII, tako da se stvrdne i skupi. Umreženi fibrin formira mrežu na vrhu trombocitnog čepa koja dovršava ugrušak.

Medicinski značaj[uredi | uredi izvor]

Put od fibrinogena do fibrina, uz pomoć trombin i faktora XIII

Pretjerano stvaranje fibrina zbog aktivacije koagulacijske kaskade dovodi do tromboze, blokade aglutinacije crvenih krvnih zrnaca, trombocita, polimerizovanog fibrina i drugih komponenti krvnog suda,. Neefikasno stvaranje ili preuranjena liza fibrina povećava vjerovatnoću krvarenja.

Disfunkcija ili bolest jetre može dovesti do smanjenja proizvodnje neaktivnog prekursora fibrina, fibrinogena ili do proizvodnje abnormalnih molekula fibrinogena sa smanjenom aktivnošću (disfibrinogenemija). Nasljedne abnormalnosti fibrinogena (gen se prenosi na hromosomu 4) su i kvantitativne i kvalitativne prirode i uključuju afibrinogenemiju, hipofibrinogenemiju, disfibrinogenemiju i hipodisfibrinogenemiju.

Smanjen, odsutan ili nefunkcionalan fibrin vjerovatno uzrokuje hemofiliju.

Fiziologija[uredi | uredi izvor]

Unakrsno povezivanje trombinom i stabilizacija aktiviranim faktorom XIII

Fibrin iz različitih životinjskih izvora je općenito glikozilatiran sa složenim tipom biantenarnih asparagin-vezanih glikana. Raznolikost se nalazi u stepenu fukozilacija jezgra i tipu veze sijalne kiseline i galaktoze.[2]

Struktura[uredi | uredi izvor]

Kristalna struktura dvo-d fragmenta ljudskog fibrina

Slika lijevo je kristalna struktura dvostrukog d fragmenta ljudskog fibrina sa dva vezana liganda. Eksperimentalni metod korišćena za dobijanje slike bila je difrakcija rendgenskih zraka, a ima rezoluciju od 2,30 Å. Struktura se uglavnom sastoji od pojedinačnih alfa-heliksa prikazanih crvenom i beta-list ovaprikazanih žutom. Dvije plave strukture su vezani ligandi. Hemijske strukture liganda su Ca2+ ion, alfa-D-manoza (C6H12O6) i D-glukozamin (C6H13NO5.

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Kehrel BE (2003). "[Blood platelets: biochemistry and physiology]". Hamostaseologie (jezik: German). 23 (4): 149–58. doi:10.1055/s-0037-1619592. PMID 14603379.CS1 održavanje: nepoznati jezik (link)
  2. ^ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (juli 2007). "Mass + retention time = structure: a strategy for the analysis of N-glycans by carbon LC-ESI-MS and its application to fibrin N-glycans". Anal. Chem. 79 (13): 5051–7. doi:10.1021/ac070363i. PMID 17539604.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]