Protein toplotnog šoka

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
(Preusmjereno sa HSP (protein))

Proteini toplotnog šoka (HSP) su porodica proteina koje ćelije proizvode kao odgovor na izloženost stresnim uvjetima. Prvo su opisani u vezi sa toplotnim šokom,[1] ali se sada zna da se ispoljavaju i tokom drugih stresova, uključujući izlaganje hladnoći,[2] UV-zrakama[3] tokom zacjeljivanja rana ili preuređivanja tkiva.[4] Mnogi članovi ove skupine obavljaju šaperonske funkcije, stabiliziranjem novih proteina kako bi osigurali pravilno presavijanje ili pomažući u ponovnom slaganju proteina oštećenih ćelijskim stresom.[5] Ovo povećanje ekspresije je transkripcijski regulirano. Dramatična regulacija proteina toplotnog šoka ključni je dio reakcije toplotnog šoka i prvenstveno je izazvana faktorom toplotnog šoka (HSF).[6] HSP-i nalaze se u gotovo svim živim organizmima, od bakterija do ljudi.

Proteini toplotnog šoka nazvani su prema molekulskoj težini. Naprimjer, Hsp60, Hsp70 i Hsp90 (najšire proučavani HSP) odnose se na porodice proteina toplotnog šoka reda 60, 70 i 90 kilodaltona.[7] Mali protein od 8 kilodaltona, ubikvitin, koji označava proteine za razgradnju, također ima karakteristike proteina toplotnog šoka.[8] Konzervirani domen vezanja proteina od približno 80 aminokiselinskih alfa-kristalina obuhvata proteine poznate kao mali proteini toplotnog šoka (sHSP).[9]

Otkriće[uredi | uredi izvor]

Poznato je da se brzo otvrdnjavanje toplotom može izazvati kratkim izlaganjem ćelija subletalnoj visokoj temperaturi, što zauzvrat pruža zaštitu od naknadnih i ozbiljnijih temperatura. Tako je 1962., italijanski genetičar Ferruccio Ritossa izvijestio je da toplota i metabolički neuparivi 2,4-dinitrofenol inducira karakterističan obrazac "pufanje" u hromosomima roda Drosophila.[10][11] Ovo otkriće je na kraju dovelo do identifikacije proteina toplotnog šoka (HSP) ili proteina stresa, čiji je izraz ovo pufanje predstavljalo. Povećana sinteza odabranih proteina u ćelijama drozofile nakon stresa, kao što je toplotni šok, prvi put zabilježena je 1974.,[12] U 1974., Tissieres, Mitchell i Tracy[13] otkrivaju da toplotni šok indukucira proizvodnju malog broja proteina i inhibira proizvodnju većine ostalih. Ovo početno biohemijsko otkriće podstaklo je veliki broj studija o indukciji toplotnog šoka i njegovoj biološkoj ulozi. Proteini toplotnog šoka često funkcioniraju kao šaperoni, u preklapanju proteina oštećenih toplotnim stresom. Proteini toplotnog šoka pronađeni su u svih ispitivanih vrsta, od bakterija do ljudi, što sugerira da su se razvili vrlo rano i imaju važnu funkciju.

Funkcija[uredi | uredi izvor]

Prema Marvinu et al., neovisno izražavaju sHSP imaju ne samo reakciju na toplotni šok, već i razvojnu ulogu u embrionskim ili mladim stadijima sisara, riba teleostea i nekih nižih kičmenjačkih genoma. Tokom stresa i tokom razvoja embriona, somita, srednjeg zadnjeg mozga, srca i sočiva kod zebri ispoljava se hspb1 (HSP27). Ekspresija gena hspb4, koji kodira alfa-kristalin, znatno se povećava u sočivima kao odgovor na toplotni udar.[14]

Nadregulacija u stresu[uredi | uredi izvor]

Proizvodnja visokih nivoa proteina toplotnog šoka može se pokrenuti izlaganjem različitim vrstama okolnih stresnih stanja, kao što su infekcija, upala, vežbanje, izlaganje ćelija toksinima (etanol, arsen, metal u tragovima i ultraljubičastoj svjetlosti, između ostalog), gladovanju, hipoksiji (nedistatku kisik), nedostatku dušika (u biljkama) ili nedostatku vode. Kao posljedica toga, proteini toplotnog šoka nazivaju se i proteinima stresa, a njihova nadregulacija ponekad se općenito opisuje kao dio odgovora na stres.[15]

Kod bakterija utvrđen je mehanizam kojim toplotni šok (ili drugi stresori iz okoline) aktiviraju faktor toplotnog šoka. Za vrijeme toplotnog stresa, proteini vanjske membrane (OMP) ne presavijaju se i ne mogu se pravilno umetnuti u vanjsku membranu. Oni se akumuliraju u periplazmatskom prostoru. Ove OMP otkriva DegS, unutrašnja membrana proteaza, koja prolazi signal kroz membranu do transkripcije faktora sigmaE.[16] Međutim, neka istraživanja sugeriraju da povećanje oštećenih ili abnormalnih proteina dovodi HSP u akciju.

Neki proteini bakterijskog toplotnog šoka reguliraju se putem mehanizma koji uključuje RNK-termometre, kao što su FourU termometar, ROSE element i Hsp90 cis-regulacijski element.[17]

Petersen i Mitchell[18] utvrdili su da kod Drosophila melanogaster blagi predtretman toplotnog šoka izaziva toplotni šok ekspresije gena. To uveliko poboljšava preživljavanje nakon naknadnog toplotnog šoka na višim temperaturama, što prvenstveno utiče na translaciju iRNK, a ne na transkripciju RNK. Kod D. melanogaster, proteini toplotnog šoka sintetiziraju se također i tokom oporavka od dužeg izlaganja hladnoći u odsustvu toplotnog šoka.[19] Predobrada blagog toplotnog šoka iste vrste koja štiti od smrti od naknadnog toplotnog šoka također sprečava smrt od izlaganja hladnoći.

Uloga kao šaperona[uredi | uredi izvor]

Nekoliko proteina toplotnog šoka funkcioniraju kao unutarćelijski šaperoni za druge proteine. Imaju važnu ulogu u interakcijama protein-protein, kao što su savijanje i pomoć u uspostavljanju pravilne proteinske konformacije (oblika) i sprečavanju neželjena agregiranja proteina. Pomažući stabilizizaciji djelomično rasklopljenih proteina, HSP pomažu u transportu proteina kroz membrane unutar ćelije.[20][21]

Neki članovi porodice HSP ispoljvaju se na niskim do umjerenim nivoima u svim organizmima, zbog njihove ključne uloge u održavanju proteina.

Upravljanje[uredi | uredi izvor]

Proteini toplotnog šoka javljaju se i u nestresnim uvjetima, jednostavno "nadgledajući" ćelijske proteine. Neki primjeri njihove uloge kao "monitora" su da oni nose stare proteine u ćelijsku "kantu za reciklažu" (proteasome) i pomažu da se novosintetirani proteini pravilno savijaju.

Te su aktivnosti dio vlastitog sistema za popravak ćelije, koji se naziva "reakcija na ćelijski stres" ili "reakcija na toplotni šok".

Nedavno je nekoliko studija koje sugeriraju korelaciju između HSP-a i dvofrekventnog ultrazvuka, što se pokazalo upotrebom LDM-MED aparata.

Čini se da su proteini toplotnog šoka podložniji samopropadanju od ostalih proteina, zbog sporog proteolitskog djelovanja na njih.[22]

Kardiovaskularno[uredi | uredi izvor]

Proteini toplotnog šoka imaju značajnu kardiovaskularnu ulogu. Prijavljeno je da Hsp90, hsp84, hsp70, hsp27, hsp20 i alfa B-kristalin imaju ulogu u kardiovaskularnoj strukturi.[23]

Hsp90 veže i sintetazu endotelnog dušik-oksida i topivu gvanilat-ciklazu, koja zauzvrat učestvuju u vaskularnoj relaksaciji.[24]

Krief et al. Označili su hspb7 (cvHSP - kardiovaskularni protein toplotnog šoka) kao protein srčanog toplotnog šoka. Gata4 je bitan gen odgovoran za srčanu morfogenezu. Također regulira ekspresiju gena hspb7 i hspb12. Iscrpljivanje Gata4 može rezultirati smanjenim nivoima transkripata hspb7 i hspb12, a to može dovesti do srčanih miopatija u embrionima zebra-ribe, kako su uočili Gabriel et al.[25]

hspb7 također djeluje u smanjenju regulacije Kupfferovih vezikula koje su odgovorne za regulaciju lijeve-desne asimetrije srca kod zebra-riba. Zajedno s hspb7, hspb12 uključen je u određivanje srčane lateralnosti. Kinaza signalnog puta ćelijskog dušik-oksida, protein kinaza G, fosforilira mali protein toplotnog šoka, hsp20. Fosforilacija Hsp20 dobro korelira sa opuštanjem glatkih mišića i jedan je od značajnih fosfoproteina. koji je uključen u proces.[26] Hsp20 je značajan u razvoju fenotipa glatkih mišića tokom razvoja. Hsp20 također ima značajnu ulogu u prevenciji agregacije trombocita, funkcije srčanih miocita i prevenciji apoptoze, nakon ishemijske ozljede, te funkcije skeletnih mišića i mišićnog insulinskog odgovora.[27]

Hsp27 je glavni fosfoprotein tokom ženskih kontrakcija. Funkcionira u migracijama malih mišića i služi integralnoj ulozi.[28]

Imunost[uredi | uredi izvor]

Funkcija proteina toplotnog šoka u imunosti temelji se na njihovoj sposobnosti da vežu, ne samo cijele proteine, već i peptide. Afinitet i specifičnost ove interakcije obično su niski.[29]

Pokazano je da bar neki od HSP-a imaju ovu sposobnost, uglavnom hsp70, hsp90, gp96 i kalretikulin, a identificirana su i njihova mjesta vezanja za peptide. U slučaju gp96, nije jasno može li vezati peptide in vivo, iako je pronađeno njegovo mjesto vezanja za peptide.[30] Ali imunska funkcija gp96 može biti neovisna o peptidu, jer je uključena u pravilno presavijanje mnogih imunskih receptora, poput mostovnih (TLR) ili integrina.

Osim toga, HSP mogu stimulirati imunske receptore i važni su za pravilno savijanje proteina koji su uključeni u proupalni signalni put .[31]

Funkcija u prezentaciji antigena[uredi | uredi izvor]

HSP su neizostavne komponente prezentacije antigenih puteva – klasičnih[29][32][33] unakrsno-prezentacijskih i autofagijskih.[33]

Prezentacija MHCI[uredi | uredi izvor]

U pojednostavljenom pogledu na ovaj put, HSP se obično ne spominju: antigeni peptidi se generiraju u proteasomima iprenose se u ER putem transportera proteina TAP i učitavaju se na klasi MHCI, koja zatim prolazi kroz sekretorni put na plazmatskoj membrani.

Ali HSP imaju važnu ulogu u prijenosu nerazvijenih proteina u proteasom i generiranih peptida u MHCI.[29]

Ovo predavanje s peptidima je važno, jer HSP mogu zaštititi hidrofobne ostatke u peptidima koji bi inače bili problematični u vodenom citosolu. Također jednostavna difuzija peptida bila bi previše nedjelotvormna.[29]

Prezentacija MHCII[uredi | uredi izvor]

U prezentaciji MHCII, HSP su uključeni u endocitoze ovisneee o klatrinu. Također, kada su HSP vanćelijski, mogu svoje povezane peptide usmjeriti u MHCII put, iako nije poznato kako se oni razlikuju od unakrsnih prikazanih (vidi dolje).

Autofagija[uredi | uredi izvor]

HSP su uključeni u klasičnu makroautofagiju, kada su proteinski agregati zatvoreni dvostrukom membranom i nakon toga se razgrađuju. Oni su također uključeni u posebnu vrstu autofagije koja se naziva "autofagija posredovana šaperonom", kada omogućavaju citosolnu proteini da uđu u lizosome.

Unakrsna prezentacija[uredi | uredi izvor]

Kada su HSP vanćelijski, mogu se vezati za određene receptore na dendskoj ćeliji (DC) i promovirati unakrsnu prezentaciju svojih nošenih peptida. Najvažniji receptori u ovom slučaju su receptor za uklanjanje, uglavnom SRECI i LOX-1. CD91 receptor za uklanjanje otpada prethodno je predložen kao uobičajeni HSP receptor. Ali sada je njegova relevantnost kontroverzna jer većina DC tipova ne eksprimira CD91 u relevantnim količinama, a kapacitet vezivanja za mnoge HSP nije dokazan. Stimulacija nekih receptora za uklanjanje može čak rezultirati imunosupresijom, što je slučaj za SRA.

LOX-1 i SRECI, kada stimuliraju HSP-ove sa povezanim peptidima u unakrsnu prezentaciju, LOX-1 veže uglavnom hsp60 i hsp70. Uobičajeni receptor proteina toplotnog šoka sada smatra se SRECI jer veže hsp60, hsp70, hsp90, hsp110, gp96 i GRP170.

Relevantnost za ovu vrstu unakrsne prezentacije je velika posebno u [[Imunologija raka | Imunskom nadzoru tumora. Zahvaljujući HSP-u, vezani peptid je zaštićen od razgradnje u odjeljcima dendritskih ćelija, a efikasnost unakrsne prezentacije je veća. Također je internalizacija HSP-peptidnog kompleksa efikasnija od internalizacije topivih antigena. Ćelije tumora obično eksprimiraju samo nekoliko neoantigena, koje imunski sistem može ciljati, a također ih ne eksprimiraju sve tumorske ćelije. Zbog toga je količina tumorskih antigena ograničena i za jačanje imunskog odgovora potrebna je visoka efikasnost unakrsne prezentacije.

Hsp70 i hsp90 su također uključeni unutarćelijski u citosolni put unakrsne prezentacije, gdje pomažu antigenima da pređu iz endosoma u citosol.

Proteini toplotnog šoka kao molekulski obrasci povezani sa oštećenjem[uredi | uredi izvor]

Imunost može osjetiti ekstracelularne proteine toplotnog šoka kao molekulski obrazac povezan s oštećenjem (DAMP). Sposobni su za interakcije sa receptorom za prepoznavanje obrasca poput TLR2 ili TLR4 i aktiviranje ćelija koje prezentiraju antigen, preko regulacije molekula kostimulacije (CD80, CD86, CD40), MHC molekulskih i proupalnih i Th1 citokina.

Proteini toplotnog šoka mogu signalizirati i putem receptorq za uklanjanje, koji se mogu povezati s TLR-ima ili aktivirati proupalne unutarćelijske puteve poput MAPK ili NF-kB. Izuzev SRA, koji podregulira imunski odgovor.

Ulaz proteina toplotnog šoka u vanćelijski prostor[uredi | uredi izvor]

Proteini toplotnog šoka mogu se lučiti iz imunskih ili tumorskih ćelija nekanonskim putem sekrecije ili putem bez vođe, jer nemaju vodeći peptid, koji proteine usmjerava u endoplazmatski retikulum. Nekanonska sekrecija može biti slična onoj koja se javlja za IL1b , a inducirana je stresnim stanjima.

Druga mogućnost je oslobađanje HSP-a tokom ćelijske nekroze ili lučenje HSP-a u egzosome. Tokom posebnih vrsta apoptotskih ćelijjski smrti (naprimjer induciranih nekim hemoterapeuticima), HSP se mogu pojaviti i na vanćelijskoj strani plazmatske membrane.

Postoji rasprava o tome koliko dugo HSP može zadržati svoj peptid u vanćelijskom prostoru, barem za hsp70 kompleks s peptidom koji je prilično stabilan.

Uloga vanćelijskih HSP-a može biti različita. O kontekstu tkiva ovisi puno hoće li HSP stimulirati imunski sistem ili potisnuti imunost. Mogu promovirati helper Th17, Th1, Th2 ili Treg odgovore, ovisno o ćeliji koja prezentira antigen.

Kao rezultat toga, klinička upotreba proteina toplotnog šoka je i u liječenju karcinoma (jačanje imunskog odgovora) i u liječenju autoimuske bolesti (suzbijanje imunosti).[34]

Leće[uredi | uredi izvor]

Alfa kristalin (α4-kristalin) ili hspb4 uključen je u razvoj sočiva u zebra-riba, što se izražava kao odgovor na toplotni udar u embrionu, tokom njegovih razvojnih faza.

Klinički značaj[uredi | uredi izvor]

Faktor toplotnog šoka 1 (HSF1) je transkripcijski faktor koji je uključen u opće održavanje i regulaciju ekspresije proteina Hsp70.[35][36] Nedavno je otkriveno da je HSF1 moćan višeznačni modifikator karcinogeneze. HSF1 nokautiranih miševa pokazuju značajno smanjenu incidenciju tumora kože, nakon topikalne primjene DMBA (7,12-d i metilbenzantracena), dokazanog mutagena.[37] Štaviše, inhibicija HSF1 snažnim RNK aptamerom umanjuje mitogenu (MAPK) signalizaciju i inducira ćelije apoptoza raka.[38]

Aplikacije[uredi | uredi izvor]

Vakcine protiv raka[uredi | uredi izvor]

S obzirom na njihovu ulogu u prezentaciji,[39] HSP su korisni kao imunskki dodatak (DAMPS) u pojačavanju odgovora na vakcinu.[40] Nadalje, neki istraživači pretpostavljaju da HSP mogu biti uključeni u vezanje proteinskih fragmenata iz mrtvih malignih ćelija i njihovu prezentaciju u imunskom sistemu.[41] Stoga, HSP mogu biti korisni za povećanje efikasnosti vakcina protiv raka.[39][42]

Također, izolirani HSP iz tumorskih ćelija mogu sami da deluju kao specifična antitumorska vakcina. Tumorske ćelije izražavaju puno HSP-a, jer im je potrebno za šaperonski mutirane i prekomjerno izražene onkogene, a tumorske ćelije su također u stalnom stresu. Kada izolujemo HSP tumora, peptidni repertoar vezan HSP-om donekle je otisak prsta ovih određenih tumorskih ćelija. Primjena takvih HSP-a natrag kod pacijenta stimulira imunski sistem (promovira efikasnu prezentaciju antigena i djeluje kao DAMP), posebno protiv tumora i dovodi do regresije tumora. Ova imunizacija nije funkcionalna protiv drugog tumora. Korištena je na autolognim načinima u kliničkim studijama za gp96 i hsp70, ali in vitro ovo djeluje za sve imuno relevantne.

Antikancerska terapija[uredi | uredi izvor]

U ćelijama karcinoma, proteini unutarćelijskog toplotnog šoka su visoko eksprimirani i neophodni su za preživljavanje ovih tipova ćelija, zbog prisustva mutiranih i prekomjerno izraženih onkogena. Mnogi HSP-ovi mogu također promovirati invazivnost i stvaranje metastaza u tumorima, blokiraju apoptozu ili promoviraju rezistenciju na lijekove protiv raka.[43]mala molekula inhibitora HSP, posebno Hsp90 obećava antikancerogene učinke.[44] Snažni inhibitor Hsp90 17-AAG bio je u kliničkom ispitivanju za liječenje nekoliko tipova karcinoma, ali iz različitih razloga koji nisu povezani s djelotvornošću nije nastavljen do faze 3.[45][46] HSPgp96 također obećava kao agens za antikancerogeno liječenje i sada je u kliničkim ispitivanjima protiv maloćelijskog karcinoma pluća.[47]

Tretman autoimunosti[uredi | uredi izvor]

Djelujući kao molekulski obrazac povezan s oštećenjem (DAMP), HSP mogu vanćelijski promovirati autoimuske reakcije što dovodi do bolesti kao što su reumatoidni artritis ili sistemski eritematozni lupus. Ipak, utvrđeno je da je primjena nekih HSP-a kod pacijenata, sposobna inducirati imunološku toleranciju i liječiti autoimune bolesti. Osnovni mehanizam nije poznat. HSP (posebno hsp60 i hsp70) koriste se u kliničkim studijama za liječenje reumatoidnog artritisa i Diabetes mellitus tip 1.

Inhibitori Hsp90 su još jedan mogući način liječenja autoimunosti, jer je hsp90 neophodan za pravilno presavijanje mnogih proupalnih proteina (komponenta PI3K, MAPK i NF-kB kaskada).

Poljoprivredni[uredi | uredi izvor]

Istraživači također proučavaju ulogu HSP-a u toleranciji na stres hibridiziranih biljaka, nadajući se rješavanju suše i loših uslova tla za uzgoj.[48] Pokazalo se da se različiti HSP različito izražavaju u listu i korijenu kultivara sirka otpornih i osjetljivih na sušu kao odgovor na sušu.[49]

Klasifikacija[uredi | uredi izvor]

Glavni proteini toplotnog šoka koji imaju aktivnost šaperona pripadaju u pet konzerviranih klasa: HSP33, HSP60, HSP70 / HSP110, HSP90, HSP100 i malim proteinima toplotnog šoka (sHSP-i).[50]

Približna molekulska težina

(kDa)

Prokariotski protein Eukariotski proteini Funkcija
10 kDa GroES Hsp10 (HSPD) Kofaktor za Hsp60
20–30 kDa GrpE Ljudski: GRPE1, GRPE2 Kofaktor DnaK/Hsp70, samo za bakterijske ili mitohondrijske/hloroplastne oblike
20-30 kDa Hsp20 Ljudsei geni HSPB. Jedanaest članova sisarskih, uključujući Hsp27, HSPB6 ili HspB1[51] Šaperoni
40 kDa DnaJ Hsp40 (DNAJ*; tri porodice kod ljudi Kofaktor za Hsp70
60 kDa GroEL, 60kDa antigen Hsp60 (HSPE) Uključen u presavijanje proteina, nakon njegovog post-translacijskog unosa u mitohondrije / hloroplaste; šaperonin
70 kDa DnaK Ljudski geni HSPA. Uključuje Hsp71 (HSPA8), Hsp72 (HSPA1A), Grp78 (BiP, HSPA5); Hsx70 (HSPA1B)) nalazi se samo kod primata.

Geni Hsp110 izvedeni su iz ove superporodice i kodirani su HSPH1 putem 4.[50]

Preklapanje i odvijanje proteina. Pruža termotoleranciju ćeliji pri izlaganju toplotnom stresu i štiti od vodik-peroksida H2O2.[52] Također sprečava presavijanje proteina tokom posttranslacijskog unosa u mitohondrije / hloroplaste. Hsp110 pruža toleranciju na ekstremne temperature.
90 kDa HtpG, C62.5 Ljudski geni HSPC. Uključuju Hsp90, Grp94 (HSPC4) Održavanje steroidnih receptora i faktora transkripcije
100 kDa ClpB, ClpA, ClpX Hsp104 (CLPB) Odmotavanje netopivih proteinskih agregata; kofaktor DnaK / Hsp70

Iako su najvažniji članovi svake porodice ovdje tabelirani, neke vrste mogu ispoljavati i dodatne pratioce, košaprone i proteine toplotnog šoka koji nisu navedeni. Pored toga, mnogi od ovih proteina mogu imati višestruke varijante prerade (Hsp90α i Hsp90β, naprimjer) ili sukobe nomenklature (Hsp72 se ponekad naziva Hsp70).

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Ritossa F (1962). "A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in drosophila". Experimental. 18 (12): 571–573. doi:10.1007/BF02172188. ISSN 0014-4754.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
  2. ^ Matz JM, Blake MJ, Tatelman HM, Lavoi KP, Holbrook NJ (juli 1995). "Characterization and regulation of cold-induced heat shock protein expression in mouse brown adipose tissue". The American Journal of Physiology. 269 (1 Pt 2): R38–47. doi:10.1152/ajpregu.1995.269.1.R38. PMID 7631901.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
  3. ^ Cao Y, Ohwatari N, Matsumoto T, Kosaka M, Ohtsuru A, Yamashita S (august 1999). "TGF-beta1 mediates 70-kDa heat shock protein induction due to ultraviolet irradiation in human skin fibroblasts". Pflügers Archiv. 438 (3): 239–44. doi:10.1007/s004240050905. PMID 10398851.
  4. ^ Laplante AF, Moulin V, Auger FA, Landry J, Li H, Morrow G, Tanguay RM, Germain L (novembar 1998). "Expression of heat shock proteins in mouse skin during wound healing". The Journal of Histochemistry and Cytochemistry. 46 (11): 1291–301. doi:10.1177/002215549804601109. PMID 9774628..
  5. ^ De Maio A (januar 1999). "Heat shock proteins: facts, thoughts, and dreams". Shock. 11 (1): 1–12. doi:10.1097/00024382-199901000-00001. PMID 9921710.
  6. ^ Wu C (1995). "Heat shock transcription factors: structure and regulation". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 11: 441–69. doi:10.1146/annurev.cb.11.110195.002301. PMID 8689565.
  7. ^ Li Z, Srivastava P (februar 2004). Heat-shock proteins. Current Protocols in Immunology. Appendix 1. str. Appendix 1T. doi:10.1002/0471142735.ima01ts58. ISBN 978-0471142737. PMID 18432918.
  8. ^ Raboy B, Sharon G, Parag HA, Shochat Y, Kulka RG (1991). "Effect of stress on protein degradation: role of the ubiquitin system". Acta Biologica Hungarica. 42 (1–3): 3–20. PMID 1668897.
  9. ^ Lahvic JL, Ji Y, Marin P, Zuflacht JP, Springel MW, Wosen JE, Davis L, Hutson LD, Amack JD, Marvin MJ (decembar 2013). "Small heat shock proteins are necessary for heart migration and laterality determination in zebrafish". Developmental Biology. 384 (2): 166–80. doi:10.1016/j.ydbio.2013.10.009. PMC 3924900. PMID 24140541.
  10. ^ Ritossa F (1962). "A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in drosophila". Cellular and Molecular Life Sciences. 18 (12): 571–573. doi:10.1007/BF02172188.
  11. ^ Ritossa F (juni 1996). "Discovery of the heat shock response". Cell Stress & Chaperones. 1 (2): 97–8. doi:10.1379/1466-1268(1996)001<0097:DOTHSR>2.3.CO;2. PMC 248460. PMID 9222594.
  12. ^ Schlesinger MJ (juli 1990). "Heat shock proteins". The Journal of Biological Chemistry. 265 (21): 12111–4. PMID 2197269. Arhivirano s originala, 3. 9. 2009. Pristupljeno 24. 2. 2021.
  13. ^ Tissières A, Mitchell HK, Tracy UM (april 1974). "Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster: relation to chromosome puffs". Journal of Molecular Biology. 84 (3): 389–98. doi:10.1016/0022-2836(74)90447-1. PMID 4219221.
  14. ^ Marvin M, O'Rourke D, Kurihara T, Juliano CE, Harrison KL, Hutson LD (februar 2008). "Developmental expression patterns of the zebrafish small heat shock proteins". Developmental Dynamics. 237 (2): 454–63. doi:10.1002/dvdy.21414. PMID 18161059.
  15. ^ Santoro MG (januar 2000). "Heat shock factors and the control of the stress response". Biochemical Pharmacology. 59 (1): 55–63. doi:10.1016/S0006-2952(99)00299-3. PMID 10605935.
  16. ^ Walsh NP, Alba BM, Bose B, Gross CA, Sauer RT (april 2003). "OMP peptide signals initiate the envelope-stress response by activating DegS protease via relief of inhibition mediated by its PDZ domain". Cell. 113 (1): 61–71. doi:10.1016/S0092-8674(03)00203-4. PMID 12679035.
  17. ^ Narberhaus F (2010). "Translational control of bacterial heat shock and virulence genes by temperature-sensing mRNAs". RNA Biology. 7 (1): 84–9. doi:10.4161/rna.7.1.10501. PMID 20009504.
  18. ^ Petersen NS, Mitchell HK (mart 1981). "Recovery of protein synthesis after heat shock: prior heat treatment affects the ability of cells to translate mRNA". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 78 (3): 1708–11. Bibcode:1981PNAS...78.1708P. doi:10.1073/pnas.78.3.1708. PMC 319202. PMID 6785759.
  19. ^ Burton V, Mitchell HK, Young P, Petersen NS (august 1988). "Heat shock protection against cold stress of Drosophila melanogaster". Molecular and Cellular Biology. 8 (8): 3550–2. doi:10.1128/mcb.8.8.3550. PMC 363594. PMID 3145413.
  20. ^ Walter S, Buchner J (april 2002). "Molecular chaperones--cellular machines for protein folding". Angewandte Chemie. 41 (7): 1098–113. doi:10.1002/1521-3773(20020402)41:7<1098::AID-ANIE1098>3.0.CO;2-9. PMID 12491239.
  21. ^ Borges JC, Ramos CH (april 2005). "Protein folding assisted by chaperones". Protein and Peptide Letters. 12 (3): 257–61. doi:10.2174/0929866053587165. PMID 15777275.
  22. ^ Mitchell HK, Petersen NS, Buzin CH. Self-degradation of heat shock proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1985;82(15):4969-4973. doi:10.1073/pnas.82.15.4969
  23. ^ Benjamin IJ, McMillan DR (juli 1998). "Stress (heat shock) proteins: molecular chaperones in cardiovascular biology and disease". Circulation Research. 83 (2): 117–32. doi:10.1161/01.res.83.2.117. PMID 9686751.
  24. ^ Antonova G, Lichtenbeld H, Xia T, Chatterjee A, Dimitropoulou C, Catravas JD (2007). "Functional significance of hsp90 complexes with NOS and sGC in endothelial cells". Clinical Hemorheology and Microcirculation. 37 (1–2): 19–35. PMID 17641392. Arhivirano s originala, 28. 1. 2013.
  25. ^ Rosenfeld GE, Mercer EJ, Mason CE, Evans T (septembar 2013). "Small heat shock proteins Hspb7 and Hspb12 regulate early steps of cardiac morphogenesis". Developmental Biology. 381 (2): 389–400. doi:10.1016/j.ydbio.2013.06.025. PMC 3777613. PMID 23850773.
  26. ^ McLemore EC, Tessier DJ, Thresher J, Komalavilas P, Brophy CM (juli 2005). "Role of the small heat shock proteins in regulating vascular smooth muscle tone". Journal of the American College of Surgeons. 201 (1): 30–6. doi:10.1016/j.jamcollsurg.2005.03.017. PMID 15978441.
  27. ^ Fan GC, Ren X, Qian J, Yuan Q, Nicolaou P, Wang Y, Jones WK, Chu G, Kranias EG (april 2005). "Novel cardioprotective role of a small heat-shock protein, Hsp20, against ischemia/reperfusion injury". Circulation. 111 (14): 1792–9. doi:10.1161/01.CIR.0000160851.41872.C6. PMID 15809372.
  28. ^ Salinthone S, Tyagi M, Gerthoffer WT (juli 2008). "Small heat shock proteins in smooth muscle". Pharmacology & Therapeutics. 119 (1): 44–54. doi:10.1016/j.pharmthera.2008.04.005. PMC 2581864. PMID 18579210.
  29. ^ a b c d Binder RJ (decembar 2014). "Functions of heat shock proteins in pathways of the innate and adaptive immune system". Journal of Immunology. 193 (12): 5765–71. doi:10.4049/jimmunol.1401417. PMC 4304677. PMID 25480955.
  30. ^ Murshid A, Gong J, Calderwood SK (2012). "The role of heat shock proteins in antigen cross presentation". Frontiers in Immunology (jezik: engleski). 3: 63. doi:10.3389/fimmu.2012.00063. PMC 3342350. PMID 22566944.
  31. ^ Tukaj S, Węgrzyn G (mart 2016). "Anti-Hsp90 therapy in autoimmune and inflammatory diseases: a review of preclinical studies". Cell Stress & Chaperones. 21 (2): 213–8. doi:10.1007/s12192-016-0670-z. PMC 4786535. PMID 26786410.
  32. ^ Graner MW (2016). "HSP90 and Immune Modulation in Cancer". Advances in Cancer Research. 129. Elsevier: 191–224. doi:10.1016/bs.acr.2015.10.001. ISBN 9780128022900. PMID 26916006. journal zahtijeva |journal= (pomoć)
  33. ^ a b Deffit SN, Blum JS (decembar 2015). "A central role for HSC70 in regulating antigen trafficking and MHC class II presentation". Molecular Immunology. 68 (2 Pt A): 85–8. doi:10.1016/j.molimm.2015.04.007. PMC 4623969. PMID 25953005.
  34. ^ Jansen MA, Spiering R, Broere F, van Laar JM, Isaacs JD, van Eden W, Hilkens CM (januar 2018). "Targeting of tolerogenic dendritic cells towards heat-shock proteins: a novel therapeutic strategy for autoimmune diseases?". Immunology. 153 (1): 51–59. doi:10.1111/imm.12811. PMC 5721256. PMID 28804903.
  35. ^ Xu D, Zalmas LP, La Thangue NB (juli 2008). "A transcription cofactor required for the heat-shock response". EMBO Reports. 9 (7): 662–9. doi:10.1038/embor.2008.70. PMC 2475325. PMID 18451878.
  36. ^ Salamanca HH, Fuda N, Shi H, Lis JT (august 2011). "An RNA aptamer perturbs heat shock transcription factor activity in Drosophila melanogaster". Nucleic Acids Research. 39 (15): 6729–40. doi:10.1093/nar/gkr206. PMC 3159435. PMID 21576228.
  37. ^ Dai C, Whitesell L, Rogers AB, Lindquist S (septembar 2007). "Heat shock factor 1 is a powerful multifaceted modifier of carcinogenesis". Cell. 130 (6): 1005–18. doi:10.1016/j.cell.2007.07.020. PMC 2586609. PMID 17889646.
  38. ^ Salamanca HH, Antonyak MA, Cerione RA, Shi H, Lis JT (2014). "Inhibiting heat shock factor 1 in human cancer cells with a potent RNA aptamer". PLOS ONE. 9 (5): e96330. Bibcode:2014PLoSO...996330S. doi:10.1371/journal.pone.0096330. PMC 4011729. PMID 24800749.
  39. ^ a b Nishikawa M, Takemoto S, Takakura Y (april 2008). "Heat shock protein derivatives for delivery of antigens to antigen presenting cells". International Journal of Pharmaceutics. 354 (1–2): 23–7. doi:10.1016/j.ijpharm.2007.09.030. PMID 17980980.
  40. ^ Bendz H, Ruhland SC, Pandya MJ, Hainzl O, Riegelsberger S, Braüchle C, Mayer MP, Buchner J, Issels RD, Noessner E (oktobar 2007). "Human heat shock protein 70 enhances tumor antigen presentation through complex formation and intracellular antigen delivery without innate immune signaling". The Journal of Biological Chemistry. 282 (43): 31688–702. doi:10.1074/jbc.M704129200. PMID 17684010.
  41. ^ Anand, Geeta (2. 8. 2007). "Cancer Drug Fails, So Maker Tries New Pitch". The Wall Street Journal. Pristupljeno 10. 4. 2018.
  42. ^ Binder RJ (april 2008). "Heat-shock protein-based vaccines for cancer and infectious disease". Expert Review of Vaccines. 7 (3): 383–93. doi:10.1586/14760584.7.3.383. PMID 18393608.
  43. ^ Wu J, Liu T, Rios Z, Mei Q, Lin X, Cao S (mart 2017). "Heat Shock Proteins and Cancer". Trends in Pharmacological Sciences. 38 (3): 226–256. doi:10.1016/j.tips.2016.11.009. PMID 28012700.
  44. ^ Didelot C, Lanneau D, Brunet M, Joly AL, De Thonel A, Chiosis G, Garrido C (2007). "Anti-cancer therapeutic approaches based on intracellular and extracellular heat shock proteins". Current Medicinal Chemistry. 14 (27): 2839–47. doi:10.2174/092986707782360079. PMID 18045130.
  45. ^ Solit DB, Rosen N (2006). "Hsp90: a novel target for cancer therapy". Current Topics in Medicinal Chemistry. 6 (11): 1205–14. doi:10.2174/156802606777812068. PMID 16842157.
  46. ^ The Myeloma Beacon Staff, - (22 Jul 2010). "Bristol-Myers Squibb Halts Development of Tanespimycin". The Myeloma Beacon. Pristupljeno 9. 1. 2018.CS1 održavanje: numerička imena: authors list (link)
  47. ^ "Immune Response and Safety of HS110 Vaccine in Combination With Erlotinib in Patients With Non-Small Cell Lung Cancer - Full Text View - ClinicalTrials.gov". clinicaltrials.gov. Pristupljeno 10. 4. 2018.
  48. ^ Vinocur B, Altman A (april 2005). "Recent advances in engineering plant tolerance to abiotic stress: achievements and limitations". Current Opinion in Biotechnology. 16 (2): 123–32. doi:10.1016/j.copbio.2005.02.001. PMID 15831376.
  49. ^ Ogbaga CC, Stepien P, Dyson BC, Rattray NJ, Ellis DI, Goodacre R, Johnson GN (2016). "Biochemical Analyses of Sorghum Varieties Reveal Differential Responses to Drought". PLOS ONE. 11 (5): e0154423. Bibcode:2016PLoSO..1154423O. doi:10.1371/journal.pone.0154423. PMC 4859509. PMID 27153323.
  50. ^ a b Kampinga, HH; Hageman, J; Vos, MJ; Kubota, H; Tanguay, RM; Bruford, EA; Cheetham, ME; Chen, B; Hightower, LE (januar 2009). "Guidelines for the nomenclature of the human heat shock proteins". Cell Stress & Chaperones. 14 (1): 105–11. doi:10.1007/s12192-008-0068-7. PMC 2673902. PMID 18663603.
  51. ^ Kampinga HH, Hageman J, Vos MJ, Kubota H, Tanguay RM, Bruford EA, Cheetham ME, Chen B, Hightower LE (januar 2009). "Guidelines for the nomenclature of the human heat shock proteins". Cell Stress & Chaperones. 14 (1): 105–11. doi:10.1007/s12192-008-0068-7. PMC 2673902. PMID 18663603.
  52. ^ J Gen Microbiol. 1990;136(10):2113-2118. doi:10.1099/00221287-136-10-2113

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]

Portal iconPortal Biologija


Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_toplotnog_šoka&oldid=3541072"