Idi na sadržaj

Hidrofobni efekt

Nepregledano
S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Kapljica vode formira sferni oblik, minimizirajući kontakt s hidrofobnim listom.
Kakao prah, primjer "hidrofobne supstance".

Hidrofobni efekat je uočena tendencija nepolarnih supstanci da se agregiraju u vodenom rastvoru i da ih voda isključi.[1][2] Riječ hidrofobni doslovno znači "bojeći se vode" i opisuje segregaciju vode i nepolarnih supstanci, što maksimizira entropiju vode i minimizira površinu kontakta između vode i nepolarnih molekula. U terminologiji termodinamike, hidrofobni efekat je promjena slobodne energije vode koja okružuje rastvorenu supstancu.[3] Pozitivna promjena slobodne energije okolnog rastvarača ukazuje na hidrofobnost, dok negativna promjena slobodne energije implicira hidrofilnost.

Hidrofobni efekat je odgovoran za razdvajanje smjese ulja i vode na njene dvije komponente. Također je odgovoran za efekte povezane s biologijom, uključujući: ćelijsku membranu i formiranje vezikula, savijanje proteina, umetanje membranskih proteina u nepolarno lipidno okruženje i asocijacije proteina-malih molekula. Stoga je hidrofobni efekat neophodan za život.[4][5][6][7] Supstance kod kojih se ovaj efekat uočava poznate su kao hidrofobne.

Amfifili

[uredi | uredi izvor]

Amfifili su molekule koje imaju i hidrofobne i hidrofilne domene. Deterdženti su sastavljeni od amfifila koji omogućavaju hidrofobnim molekulama da se solubiliziraju u vodi formiranjem micelai i dvoslojeva (kao u mjehurićima od sapunice). Također su važni za ćelijske membrane sastavljene od amfifilnih fosfolipida koji sprječavaju miješanje unutrašnje vodene sredine ćelije sa vanjskom vodom.

U slučaju savijanja proteina, hidrofobni efekat je važan za razumijevanje strukture proteina koji imaju hidrofobne aminokiseline (kao što su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, triptofan i metionin) grupisane zajedno unutar proteina. Strukture globularnih proteina imaju hidrofobno jezgro u kojem su hidrofobni bočni lanci zakopani od vode, što stabilizuje savijeno stanje. Nabijeni i polarni bočni lanci nalaze se na površini izloženoj rastvaraču gdje interaguju sa okolnim molekulama vode. Minimiziranje broja hidrofobnih bočnih lanaca izloženih vodi je glavna pokretačka snaga procesa savijanja,[8][9][10] iako formiranje vodikovih veza unutar proteina također stabilizira strukturu proteina.[11][12]

Utvrđeno je da je energetika sklapanja tercijarne strukture DNK uzrokovana hidrofobnim efektom, pored Watson-Crickovog sparivanja baza, koje je odgovorno za selektivnost sekvenci, i interakcije slaganja između aromatskih baza.[13][14]

Prečišćavanje proteina

[uredi | uredi izvor]

U biohemiji, hidrofobni efekat se može koristiti za odvajanje smjesa proteina na osnovu njihove hidrofobnosti. Kolonska hromatografija sa hidrofobnom stacionarnom fazom kao što je fenil-sefaroza će uzrokovati da se više hidrofobnih proteina kreće sporije, dok se manje hidrofobni proteini brže eluiraju iz kolone. Da bi se postiglo bolje odvajanje, može se dodati so (veće koncentracije soli povećavaju hidrofobni efekat) i njena koncentracija se smanjuje kako odvajanje napreduje.[15]

Dinamičke vodikove veze između molekula tekuće vode, oblik molekula se ponekad poredi sa oblikom bumeranga.

Porijeklo hidrofobnog efekta nije u potpunosti shvaćeno. Neki tvrde da je hidrofobna interakcija uglavnom entropijski efekat koji potiče od prekida visoko dinamičnih vodikovih veza između molekula tekuće vode nepolarnom rastvorenom materijom.[16] Ugljikovodični lanac ili slično nepolarno područje velike molekule nije sposobno formirati vodikove veze s vodom. Uvođenje takve površine koja ne veže vodikove veze u vodu uzrokuje poremećaj mreže vodikovih veza između molekula vode. Vodikove veze se tangentno preusmjeravaju na takvu površinu kako bi se minimiziralo narušavanje 3D mreže vodikovih veza molekula vode, što dovodi do strukturiranog vodenog "kafeza" oko nepolarne površine. Molekule vode koje formiraju "kafez" (ili klatrat) imaju ograničenu pokretljivost. U solvatnoj ljusci malih nepolskih čestica, ograničenje iznosi oko 10%. Naprimjer, u slučaju rastvorenog ksenona na sobnoj temperaturi pronađeno je ograničenje pokretljivosti od 30%.[17] U slučaju većih nepolarnih molekula, reorijentacijsko i translacijsko kretanje molekula vode u solvatacijskoj ljusci može biti ograničeno za faktor od dva do četiri; stoga se na 25 °C vrijeme reorijentacijske korelacije vode povećava sa 2 na 4-8 pikosekundi. Općenito, ovo dovodi do značajnih gubitaka u translacijskoj i rotacijskoj entropiji molekula vode i čini proces nepovoljnim u smislu Gibbsove slobodne energije u sistemu.[18] Agregiranjem, nepolarne molekule smanjuju površinu izloženu vodi i minimiziraju svoj remetilački učinak.

Hidrofobni učinak može se kvantificirati mjerenjem koeficijenata raspodjele nepolarnih molekula između vode i nepolarnih rastvarača. Koeficijenti raspodjele mogu se transformirati u slobodnu energiju prijenosa koja uključuje entalpijsku i entropijsku komponentu, ΔG = ΔH - TΔS. Ove komponente su eksperimentalno određene kalorimetrijom. Utvrđeno je da je hidrofobni učinak vođen entropijom na sobnoj temperaturi zbog smanjene pokretljivosti molekula vode u solvatnoj ljusci nepolarne rastvorene tvari; međutim, utvrđeno je da je entalpijska komponenta energije prijenosa povoljna, što znači da jača vodikove veze voda-voda u solvatnoj ljusci, zbog smanjene pokretljivosti molekula vode. Na višoj temperaturi, kada molekule vode postaju pokretljivije, ovaj dobitak energije se smanjuje zajedno s entropijskom komponentom. Hidrofobni efekat zavisi od temperature, što dovodi do "hladne denaturacije" proteina.[19]

Hidrofobni efekat se može izračunati poređenjem slobodne energije solvatacije sa količinom vode. Na taj način, hidrofobni efekat se ne samo može lokalizovati, već se i rastaviti na entalpijske i entropijske doprinose.[3]

Također pogledajte

[uredi | uredi izvor]

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "hydrophobic interaction". doi:10.1351/goldbook.H02907
  2. ↑ Chandler D (2005). "Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
  3. 1 2 Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
  4. ↑ Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry Volume 14. Advances in Protein Chemistry. 14. Academic Press. str. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936.
  5. ↑ Charton M, Charton BI (1982). "The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
  6. ↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494. S2CID 1543705.
  7. ↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. Bibcode:2013JAChS.13515579B. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696. S2CID 17554787.
  8. ↑ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1. 1. 1996). "Forces contributing to the conformational stability of proteins". FASEB J. 10 (1): 75–83. doi:10.1096/fasebj.10.1.8566551. PMID 8566551. S2CID 20021399.
  9. ↑ Compiani M, Capriotti E (Dec 2013). "Computational and theoretical methods for protein folding" (PDF). Biochemistry. 52 (48): 8601–24. doi:10.1021/bi4001529. PMID 24187909. Arhivirano s originala (PDF), 4. 9. 2015.
  10. ↑ Callaway, David J. E. (1994). "Solvent-induced organization: a physical model of folding myoglobin". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 20 (1): 124–138. arXiv:cond-mat/9406071. Bibcode:1994cond.mat..6071C. doi:10.1002/prot.340200203. PMID 7846023. S2CID 317080.
  11. ↑ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "A backbone-based theory of protein folding". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (45): 16623–33. Bibcode:2006PNAS..10316623R. doi:10.1073/pnas.0606843103. PMC 1636505. PMID 17075053.
  12. ↑ Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. str. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ↑ Gilbert HF (2001). Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide (2nd, International izd.). Singapore: McGraw-Hill. str. 9. ISBN 978-0071356572.
  14. ↑ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). Principles of physical biochemistry. Upper Saddle River, N.J.: Prentice-Hall. str. 18. ISBN 978-0137204595. See also thermodynamic discussion pages 137-144
  15. ↑ Ahmad, Rizwan (2012). Protein Purification. InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ↑ Silverstein TP (januar 1998). "The Real Reason Why Oil and Water Don't Mix". Journal of Chemical Education. 75 (1): 116. Bibcode:1998JChEd..75..116S. doi:10.1021/ed075p116.
  17. ↑ Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H (1995). "Water Dynamics near a Dissolved Noble Gas. First Direct Experimental Evidence for a Retardation Effect". The Journal of Physical Chemistry. 99 (8): 2243–2246. doi:10.1021/j100008a001.
  18. ↑ Tanford C (1973). The hydrophobic effect: formation of micelles and biological membranes. New York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.
  19. ↑ Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). "Cold denaturation of a protein dimer monitored at atomic resolution". Nat. Chem. Biol. 9 (4): 264–70. doi:10.1038/nchembio.1181. PMC 5521822. PMID 23396077.
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrofobni_efekt&oldid=3771543"