Katepsin D

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Katepsin D
Protein CTSD PDB 1lya.png
Identifikatori
Simbol CTPD
Pfam PF00112
Pfam clan CL0125
InterPro IPR000668
SMART Pept_C1
PROSITE PDOC00126
MEROPS C1
SCOP 1aec
SUPERFAMILY 1aec

Katepsin D je protein koji je kod čovjeka kodiran sa gena CTSD.[1][2][3][4][5][6]

Ovaj gen kodira lizosomne aspartil proteaze koje se sastoji se od proteinskog dimera disulfidnih veza teškog i lahkog lanca, oba proizvedena iz jednog prekursorskog proteina. Ova proteinaza je član familije peptidaza A1, a ima specifičnost sličanu, ali užu nego pepsin A. Transkripcija ovog gena se pokrće sa nekoliko lokusa, uključujući i onaj koji je početak lokusa za regulaciju transporta estrogena. Mutacije u ovom genu su uključene u patogenezi nekoliko bolesti, uključujući rak dojke, a možda i Alzheimerovu bolest

Katepsin D se uzima kao marker tumora raka dojke. [7]

Katepsin-D je aspartatna proteaza koja kritično ovisi o protonizaciji njenog aktivnog mjesta asparaginskog ostatka, aktiviranog na at pH 5 u endosomima hepatocita, gdje degradira insulin. Tokom Asp-protonizacije, niža pH vrijednost void ka uključivanju konformacije kathepsina-D : ako pH opada, segment N-kraja proteaze se skida sa aktivnog mjesta.[8] [9] [10]Katepsin D aktiviraju keramidne veze.[11]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Faust PL, Kornfeld S, Chirgwin JM (Sep 1985). "Cloning and sequence analysis of cDNA for human cathepsin D". Proc Natl Acad Sci U S A 82 (15): 4910–4. PMC 390467. PMID 3927292. doi:10.1073/pnas.82.15.4910.  Provjerite vrijednost datuma kod: |date= (pomoć)
  2. ^ Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press. ISBN 9781855781580; ISBN 1855781581.
  3. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  4. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  5. ^ Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
  6. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
  7. ^ Wolf M, Clark-Lewis I, Buri C, Langen H, Lis M, Mazzucchelli L (April 2003). "Cathepsin D specifically cleaves the chemokines macrophage inflammatory protein-1 alpha, macrophage inflammatory protein-1 beta, and SLC that are expressed in human breast cancer". Am. J. Pathol. 162 (4): 1183–90. PMC 1851240. PMID 12651610. doi:10.1016/S0002-9440(10)63914-4. 
  8. ^ Authier F, Métioui M, Fabrega S, Kouach M, Briand G (2002). "Endosomal proteolysis of internalized insulin at the C-terminal region of the B chain by cathepsin D". J. Biol. Chem. 277 (11): 9437–9446. PMID 11779865. doi:10.1074/jbc.M110188200. 
  9. ^ Lee Angela, Gulnik Sergei, Erickson John (1998). "Conformational switching in an aspartic proteinase". Nature Structural & Molecular Biology 5 (10): 866–871. doi:10.1038/2306. 
  10. ^ Petsko Gregory, Ringe Dagmar (2004). Protein Structure and Function. ISBN 978-1-4051-1922-1. 
  11. ^ Heinrich M1, Wickel M, Schneider-Brachert W, Sandberg C, Gahr J, Schwandner R, Weber T, Saftig P, Peters C, Brunner J, Krönke M, Schütze S (1999). "Cathepsin D targeted by acid sphingomyelinase-derived ceramide". The EMBO Journal 18 (19): 5252–5263. PMC 1171596. PMID 10508159. doi:10.1093/emboj/18.19.5252. 

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]