Korisnik:Yahadzija/Sedoheptuloza-bisfosfataza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Yahadzija/Sedoheptuloza-bisfosfataza
SBPase crystallographic structure.png
Identifikatori
EC broj 3.1.3.37
baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA odrednica
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG odrednica
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
PDB strukture RCSB PDB PDBe PDBsum

Sedoheptuloza-bisfosfataza (EC 3.1.3.37) – poznata i kao sedoheptuloza-1,7-bisfosfataza ili SBPase – je enzim koji katalizira otklanjanje [fospfat]]ne grupe iz sedoheptuloze 1,7-bisfosfats u proizvodnji sedoheptuloza 7-fosfata. SBPaza je primjer fosfataza ili ,općenitije, hidrolaza. Ovaj enzim učestvije u Calvinovom ciklusu.

Struktura[uredi | uredi izvor]

SBPaza je homodimerni protein, što znači da je sastavljen od dvije identične podjedinic.[1] Veličina ovog proteina varira između vrsta, ali je oko 92.000 Da (dvije podjedinice po 46.000 Da) u listovima krastavca.[2] The key functional domain controlling SBPase function involves a disulfide bond between two cysteine residues.[3] Pored toga, SBPazi je za funkcionalnu aktivnost potrebno zahtijeva prisustvo magnezija (Mg2 +).[4] U hloroplastima biljaka, SBPaza vezana je za stromu na strani tilakoidne membrane. Neke studije pokazale su da SBPaza može biti dio veliki (900 kDa) multienzimski kompleks zajedno sa brojnim drugim fotosintetskim enzimima.[5]

Regulacija[uredi | uredi izvor]

Reakcija koju katalizira sedoheptuloza-bisfosfataza

SBPaza uključena je u regeneraciju 5-ugljičnih šećera u Calvinovom ciklusu. Iako se nije istaknuta kao važna kontrolna tačka Calvinovog ciklusa, historijski, ona ima veliku ulogu u kontroli toka ugljika kroz Calvinov ciklus.[6] Pored toga, za SBPaznu aktivnost utvrđeno je da ima snažnu povezanost sa iznosom fotosintetske fiksacije ugljika.[7] Kao i mnogi enzimi Calvinovog ciklusa, SBPaza aktivira se u prisustvu svjetlosti putem feredoksin/tioredoksin sistema.[8] Na svjetlu i fotosintezi, snaga svjetlosne energije transportira elektrone za eventualnu redukciju feredoksina. Enzim feredoxin tioredoksin-reduktaza reducira feredoksin za redukciju tioredoksina iz disulfidne forme u ditiol. Konačno, reducirani tioredoksin koristi se za redukciju disulfidnih veza cistein-cistein u SBPazi u ditiol, koji pretvara SBPazu u njem aktivni oblik.[4]

Ilustracijat regulacij SBPaze pomoću feredoksina i tioredoksina.[6]

SBPaza ima dodatne nivoe regulacije i izvan sistema feredoxin / tioredoksin. Koncentracija Mg2 + ima značajan utjecaj na aktivnost SBPaze i stopu reakcija koje katalizira.[9] SBPaza inhibira se u kiselim uvjetima (pri niskom pH). Ovo je veliki doprinos ukupnoi inhibicije fiksiranja ugljika kada je pH nizak unutar strome u hloroplastu.[10] Konačno, SBPaza predmet je negativne regulacije povratne informacije putem sedoheptuloza-7-fosfata i neorganskih fosfata, proizvoda u reakciji koju katalizira.[11]

Evolucijski porijeklo[uredi | uredi izvor]

SBPaza i FBPaza (fruktoza-1,6-bisfosfataza) su fosfataze koje slično kataliziraju tokom Calvinovog cyiklusa. Geni za SBPazu i FBPazu su srodni. Oba gena nađena su u jedrima biljaka, a imaju bakterijske pretke.[12]SBPaza nalaze se u mnogim vrstama. Pored toga što je univerzalno prisutna u fotosintetskim organizmims, nalazi se i u velikom broju evolucijski vezanih, nefotosintetičkih mikroorganizama. SBPaza se vjerovatno pojavila kod crvenih algi.[13]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Hino, M.; Nagatsu, T.; Kakumu, S.; Okuyama, S.; Yoshii, Y.; Nagatsu, I. (1975). "Glycylprolyl beta-naphthylamidase activity in human serum". Clinica chimica acta; international journal of clinical chemistry 62 (1): 5–11. PMID 1149281. doi:10.1016/0009-8981(75)90273-9. 
  2. ^ Wang, M.; Bi, H.; Liu, P.; Ai, X. (2011). "Molecular cloning and expression analysis of the gene encoding sedoheptulose-1, 7-bisphosphatase from Cucumis sativus". Scientia Horticulturae 129 (3): 414–420. doi:10.1016/j.scienta.2011.04.010. 
  3. ^ Anderson, L. E.; Huppe, H. C.; Li, A. D.; Stevens, F. J. (1996). "Identification of a potential redox-sensitive interdomain disulfide in the sedoheptulose bisphosphatase of Chlamydomonas reinhardtii". The Plant journal : for cell and molecular biology 10 (3): 553–560. PMID 8811868. doi:10.1046/j.1365-313X.1996.10030553.x. 
  4. ^ a b Nakamura, Y.; Tada, T.; Wada, K.; Kinoshita, T.; Tamoi, M.; Shigeoka, S.; Nishimura, K. (2001). "Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the fructose-1,6-/sedoheptulose-1,7-bisphosphatase of Synechococcus PCC 7942". Acta Crystallographica Section D 57 (Pt 3): 454–456. PMID 11223530. doi:10.1107/S0907444901002177. 
  5. ^ Ellis K.H; Arkona C.; Mantbuffel R.; Adler K. (June 1993). "Calvin cycle multienzyme complexes are bound to chloroplast thylakoid membranes of higher plants in situ". Proceedings of the National Academy of Sciences USA 90 (12): 5514–5518. doi:10.1073/pnas.90.12.5514. 
  6. ^ a b Raines, C. A.; Lloyd, J. C.; Dyer, T. A. (1999). "New insights into the structure and function of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase; an important but neglected Calvin cycle enzyme". Journal of Experimental Botany 50 (330): 1–8. doi:10.1093/jxb/50.330.1. 
  7. ^ Olçer, H.; Lloyd, J. C.; Raines, C. A. (2001). "Photosynthetic capacity is differentially affected by reductions in sedoheptulose-1,7-bisphosphatase activity during leaf development in transgenic tobacco plants". Plant Physiology 125 (2): 982–989. PMC 64898. PMID 11161054. doi:10.1104/pp.125.2.982. 
  8. ^ Breazeale VD, Buchanan BB, Wolosiuk RA (May 1978). "Chloroplast Sedoheptulose 1,7 Bisphosphatase: Evidence for Regulation by the Ferridoxin/Thioredoxin System". Zeitschrift für Naturforschung C 33: 521–528. 
  9. ^ Woodrow, I. E.; Walker, D. A. (1982). "Activation of wheat chloroplast sedoheptulose bisphosphatase: A continuous spectrophotometric assay". Archives of Biochemistry and Biophysics 216 (2): 416–422. PMID 6287934. doi:10.1016/0003-9861(82)90230-2. 
  10. ^ Purczeld, P.; Chon, C. J.; Portis Jr, A. R.; Heldt, H. W.; Heber, U. (1978). "The mechanism of the control of carbon fixation by the pH in the chloroplast stroma. Studies with nitrite-mediated proton transfer across the envelope". Biochimica et Biophysica Acta 501 (3): 488–498. PMID 24470. doi:10.1016/0005-2728(78)90116-0. 
  11. ^ Schimkat, D.; Heineke, D.; Heldt, H. (1990). "Regulation of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase by sedoheptulose-7-phosphate and glycerate, and of fructose-1,6-bisphosphatase by glycerate in spinach chloroplasts". Planta 181: 97–103. PMID 24196680. doi:10.1007/BF00202330. 
  12. ^ Martin, W.; Mustafa, A. Z.; Henze, K.; Schnarrenberger, C. (1996). "Higher-plant chloroplast and cytosolic fructose-1,6-bisphosphatase isoenzymes: Origins via duplication rather than prokaryote-eukaryote divergence". Plant molecular biology 32 (3): 485–491. PMID 8980497. doi:10.1007/BF00019100. 
  13. ^ Teich, R.; Zauner, S.; Baurain, D.; Brinkmann, H.; Petersen, J. R. (2007). "Origin and Distribution of Calvin Cycle Fructose and Sedoheptulose Bisphosphatases in Plantae and Complex Algae: A Single Secondary Origin of Complex Red Plastids and Subsequent Propagation via Tertiary Endosymbioses". Protist 158 (3): 263–276. PMID 17368985. doi:10.1016/j.protis.2006.12.004. 

Dopunska liteatura[uredi | uredi izvor]

Šablon:Esteraze