Kvaternarna struktura proteina

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu
Kvarterna i ostale strukture proteina

Kvaternarna struktura proteina predstavlja četverorazinsku strukturu, a na četvrti način interakcije. Etimološki kvartarni je ispravno korigirati u kvarterni jer je izvedeno iz latinskog distributivnih brojeva i dolazi iza binarni ternarni; dok je kvartarni izvedeno iz rednih brojeva, a slijedi iza "sekundarni" i "tercijarni". Međutim, kvaternarni je standard u biologiji. To je broj i raspored višestrukih presavijanja proteina. Uključuje organizacije od jednostavnih dimernih proteina do velikih homooligomernih i kompleksa sa definiranim ili promjenjivim brojem podjedinica.[1] Može se također odnositi i na biomolekularni kompleks proteina sa nukleinskim kiselinama i drugim kofaktorima.

Kvarterna struktura hemoglobina

Opis i primjeri[uredi | uredi izvor]

Mnogi proteini su zapravo sklopovi više polipeptidnih lanaca. Kvaterna struktura odnosi se na broj i raspored proteinskih podjedinica u odnosu jednog sa drugim.[2] Primjeri proteina sa kvarternom strukturom uključuju hemoglobin, DNK polimerazu i ionski kanal. Enzimi sastavljeni od podjedinica s različitim funkcijama ponekad se nazivaju i holoenzimi, u kojima su neki dijelovi poznati kao regulatorne podjedinice, a funkcionalno jezgro je poznata kao katalitička podjedinica. Ostali sklopovi koji se nazivaju multiproteinski kompleks također imaju kvaternu strukturu. Primjeri uključuju nukleosom ei mikrotubule. Promjene u kvarternoj strukturi mogu se dogoditi putemkonformacijske promjene unutar pojedinih podjedinica ili preusmjeravanjem podjedinica u odnosu jedna na drugu. Upravo u takvim promjenama, koje su podloga kooperativnosti i alosterizacije u "multimernim" enzimima, mnogi proteini prolaze regulaciju i obavljaju svoju fiziološku funkciju.

Navedena definicija slijedi klasični pristup biohemiji, uspostavljen u vrijeme kada je bilo teško utvrditi razliku između proteina i funkcionalne, proteinaste jedinice. U novije vreme poziva se na interakciju protein-protein kada se govori kvarternoj strukturi proteina i svi sklopovi proteina smatraju se kao proteinski kompleks.

Nomenklatura[uredi | uredi izvor]

Broj podjedinica u oligomernom kompleksu opisan je korištenjem imena koja završavaju na –mer (grčki za "dio, podjedinica"). Formalna i grčko-latinska imena uglavnom se koriste za prvih deset tipova i mogu se koristiti za do dvadeset podjedinica, dok se kompleksi višeg reda obično opisuju brojem podjedinica, a zatim slijedi –merni.

  • 13 = Tridekamer
  • 14 = Tetradekamer
  • 15 = Pentadekamer*
  • 16 = Heksadekamer
  • 17 = Heptadekamer*
  • 18 = Oktadekamer
  • 19 = nonadecamer
  • 20 = Eikosamer
  • 21–mer
  • 22–mer
  • 23–mer *
  • itd.
*Nema poznatih primjera

Iako se kompleksi veći od oktamera rijetko primjećuju kod većine proteina, postoje neki važni izuzeci. Virusne kapside često su sastavljeni od višestrukih 60 proteina. Nekoliko molekulskih mašina se također nalaze u ćeliji, kao što su proteasom (četiri heptamerna prstena = 28 podjedinica), transkripcijski kompleks i splajsom. Ribosom je vjerovatno najveća molekulska mašina, a sastoji se od mnogo molekula RNK i proteina.

U nekim slučajevima bjelančevine formiraju komplekse koji se tada spajaju u još veće komplekse. U takvim slučajevima koristi se nomenklatura, npr. "dimer dimera" ili "trimer dimera", kako bi se sugeriralo da se kompleks može disocirati na manje potkomplekse prije disocijacije u monomere.

Determinacija[uredi | uredi izvor]

Broj podjedinica u proteinskom kompleksu često se može odrediti mjerenjem hidrodinamičkog molekulskog volumena ili mase netaknutog kompleksa, za što su potrebni prirodni uslovi rastvora. Za „presavijene“ proteina, masa se može zaključiti iz njenog volumena koristeći djelomičnu specifičnu zapreminu od 0,73 ml/g. Međutim, mjerenja zapremine su manje izvjesna od mjerenja mase, jer se čini da nepresavijeni proteini imaju puno veći volumen od presavijenih; potrebni su dodatni eksperimenti kako bi se utvrdilo je li neki nepresavijeni protein formirao oligomer.

Predviđanje[uredi | uredi izvor]

Neki bioinformatički metodi razvijeni su za predviđanje kvarternih strukturnih atributa proteina na osnovu informacija o njihovim sekvencama, pomoću različitih načina pseudoaminokiselinskog sasatava (vidi, naprimjer, reference[3][4][5]).

Direktno mjerenje mase netaknutih kompleksa[uredi | uredi izvor]

Direktno mjerenje veličine netaknutih kompleksa[uredi | uredi izvor]

Indirektno mjerenje veličine netaknutih kompleksa[uredi | uredi izvor]

Metode koje mjere masu ili volumen u uvjetima razvijanja)] (kao što su MALDI-TOF masena spektrometrija i SDS-PAGE uglavnom nisu korisni, budući da neproduktivna stanja obično uzrokuju složenu pojavu za disocijaciju u monomere. Međutim, one se ponekad mogu primijeniti; naprimjer, eksperimentator može primijeniti SDS-PAGE nakon što je najprije primijenio tretman netaknutog kompleksa hemijskim reagensima unakrsne veze .

Interakcije protein-protein[uredi | uredi izvor]

Proteini su u stanju da formiraju vrlo uske komplekse. Naprimjer, inhibitor ribonukleaze veže se na ezim ribonukleaza A sa konstantnom disocijacije otprilike 20 fM. Ostali proteini su se razvili tako da se specifično vežu za neobične ostatke drugog proteina, npr. biotinske grupe (avidin), fosforilirane tirozine (SH2 domeni) ili segmente bogate prolinom (SH3 domeni). Interakcije proteina i proteina mogu se konstruirati tako da favoriziraju određena stanja oligomerizacije.[6]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Clarke, Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D. (2002). "Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures". Biochemistry (5. ed., 4. print. izd.). New York, NY [u.a.]: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-3051-0.
  2. ^ Chou, Kuo-Chen; Cai, Yu-Dong (1. 11. 2003). "Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 53 (2): 282–289. doi:10.1002/prot.10500. PMID 14517979.
  3. ^ Chou KC, Cai YD (novembar 2003). "Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition". Proteins. 53 (2): 282–9. doi:10.1002/prot.10500. PMID 14517979.
  4. ^ Zhang SW, Chen W, Yang F, Pan Q (oktobar 2008). "Using Chou's pseudo amino acid composition to predict protein quaternary structure: a sequence-segmented PseAAC approach". Amino Acids. 35 (3): 591–8. doi:10.1007/s00726-008-0086-x. PMID 18427713.
  5. ^ Xiao, X., Wang, P. & Chou, K. C. (2009) Predicting protein quaternary structural attribute by hybridizing functional domain composition and pseudo amino acid composition. Journal of Applied Crystallography 42, 169–173.
  6. ^ Ardejani, Maziar S.; Chok, Xiao Ling; Foo, Ce Jin; Orner, Brendan P. (2. 4. 2013). "Complete shift of ferritin oligomerization toward nanocage assembly via engineered protein–protein interactions". Chemical Communications (jezik: engleski). 49 (34): 3528–3530. doi:10.1039/C3CC40886H. ISSN 1364-548X. PMID 23511498.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]

  • The Macromolecular Structure Database (MSD) at the European Bioinformatics Institute (EBI) – Serves a list of the Probable Quaternary Structure (PQS) for every protein in the Proteinska banka podataka (PDB).
  • PQS server – PQS has not been updated since August 2009
  • PISA – The Protein Interfaces, Surfaces and Assemblies server at the Macromolecular Structure Database.
  • EPPIC – Evolutionary Protein–Protein Interface Classification: evolutionary assessment of interfaces in crystal structures
  • 3D complex – Structural classification of protein complexes
  • Proteopedia – Proteopedia Home Page The collaborative, 3D encyclopedia of proteins and other molecules.
  • PDBWiki – PDBWiki Home Page – a website for community annotation of PDB structures.
  • ProtCID – ProtCID—a database of similar protein–protein interfaces in crystal structures of homologous proteins.