Maltaza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Alfa-glukozidaza
Identifikatori
EC broj 3.2.1.20
CAS broj 9001-42-7
baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA odrednica
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG odrednica
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
PDB strukture RCSB PDB PDBe PDBsum

Maltaza (EC 3.2.1.20) – alfa-glukozidaza, glukoinvertaza, glukosidosukraza, maltaza-glukoamilaza, alfa-glukopiranozidaza, glukozidoinvertaza, alfa-D-glukozidaza, alfa-glukozid hidrolaza, alfa-1,4-glukozidaza, alfa-D-glukozid glukohidrolaza) – je enzim koji razlaže disaharid maltozu, a nalazi se u graničnom sloju tankog crijeva.[1][2][3][4][5][6] Maltaza katalizira hidrolizu maltoze na jednostavni šećer glukozu. Ovaj enzim je nađen kod biljaka, bakterija i kvasaca. Kod ljudi maltaza razlaže alfa formu maltoze.[7][8][9]

Nedostatak kisele maltaze se svrstava u tri zasebne vrste bolesti, na osnovu starosti pri pojavi simptoma u pogođenih osoba.

U većini slučajeva, ekvivalentna je alfa-glukozidazi, ali termin "maltaza" naglašava disaharidnu prirodu podloge, čijim razlaganjen nastaju glukoza i "alfa-glukozidaza", što naglašava tip veze, tj. da li je supstrat disaharid ili polisaharid .

Vampirski šišmiši su jedini kičmenjaci koji ne ispoljavaju aktivnost crijevnih maltaza.[10]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ "Maltase - Definition from the Merriam-Webster Online Dictionary". Pristupljeno 2009-04-06. 
  2. ^ Bruni, C.B., Sica, V., Auricchio, F. and Covelli, I. (1970). "Further kinetic and structural characterization of the lysosomal α-D-glucoside glucohydrolase from cattle liver". Biochim. Biophys. Acta 212 (3): 470–477. PMID 5466143. doi:10.1016/0005-2744(70)90253-6. 
  3. ^ Flanagan, P.R. and Forstner, G.G. (1978). "Purification of rat intestinal maltase/glucoamylase and its anomalous dissociation either by heat or by low pH". Biochem. J. 173 (2): 553–563. PMID 29602. 
  4. ^ Larner, J. (1960). "Other glucosidases". u Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. The Enzymes 4 (2nd iz.). New York: Academic Press. str. 369–378. 
  5. ^ Sivikami, S. and Radhakrishnan, A.N. (1973). "Purification of rabbit intestinal glucoamylase by affinity chromatography on Sephadex G-200". Indian J. Biochem. Biophys. 10 (4): 283–284. PMID 4792946. 
  6. ^ Sørensen, S.H., Norén, O., Sjöström, H. and Danielsen, E.M. (1982). "Amphiphilic pig intestinal microvillus maltase/glucoamylase. Structure and specificity". Eur. J. Biochem. 126: 559–568. PMID 6814909. doi:10.1111/j.1432-1033.1982.tb06817.x. 
  7. ^ Graeme K., Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
  8. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
  9. ^ Bajrović K., Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  10. ^ Jorge E. Schondube, L. Gerardo Herrera-M., Carlos Martínez del Rio (2001). "Diet and the evolution of digestion and renal function in phyllostomid bats". Zoology 104: 59–73. doi:10.1078/0944-2006-00007. 

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]