Metaloproteinaza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Peptidaza-M48
Identifikatori
SimbolPeptidaza-M48
Peptidaza M50
Identifikatori
SimbolPeptidaza-M50

Metaloproteinaza ili metaloproteaza je svaki prroteazni enzim čiji katalitski mehanizam uključuje metal. Primjer za to bi bio ADAM12 koji ima značajnu ulogu u fuziji mišićnih ćelija tokom razvoja embriona, u procesu poznatom kao miogeneza.

Većina metaloproteaza zahtijeva cink, ali neke koriste kobalt. Metalni ion je koordiniran sa proteinom preko tri liganda. Ligandi koji koordiniraju metalni ion mogu varirati histidin, glutamat, aspartat, lizin ili arginin. Četvrtu koordinacijsku poziciju zauzima labilna molekula vode.

Tretman sa helatnim agensima, kao što je EDTA dovodi do potpune inaktivacije. EDTA je helator metala koji uklanja cink, koji je neophodan za aktivnost. Takođe ih inhibira helator ortofenantrolin.

Klasifikacija[uredi | uredi izvor]

Postoje dvije podgrupe metaloproteinaza:

U bazi podataka MEROPS porodice peptidaza su grupisane prema njihovom katalitskom tipu, prvi znak skraćenice.[3] HEXXH motiv je relativno čest, ali se može strožije definirati za metaloproteaze kao 'abXHEbbHbc', gdje je 'a' najčešće valin ili treonin i čini dio S1' podstranice u termolizinu i neprilizinu, 'b' je nenabijeni ostatak, a 'c' hidrofobni ostatak.[4] Prolin se nikada ne nalazi na ovom mjestu, vjerovatno zato što bi razbio heliksnu strukturu u ovim motivima u metaloproteazama.[3]

Metalopeptidaze iz porodice M48 su integralni membranski proteini povezani sa endoplazmatskim retikulumom i Golgijevim aparatom, vezujući jedan cinkov ion po podjedinici. Ove endopeptidaze uključuju CAAX prenil proteazu 1, koja proteolitski uklanja C-terminal tri ostatka, farnezilovanih proteina.

Inhibitori metaloproteinaze nalaze se u brojnim morskim organizmima, uključujući ribe, glavonošce, mehkušce, alge i bakterije.[5]

Članovi porodice metalopeptidaza M50 uključuju: sisarski sterol-regulacijski element-vezujući protein proteazu (SREBP) lokusa 2 i proteazu EcfE Escherichia coli, stadij IV sporulacija proteina FB.

Rakođer pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Shen, Yuequan; Joachimiak, Andrzej; Rosner, Marsha Rich; Tang, Wei-Jen (2006-10-19). "Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism". Nature. 443 (7113): 870–874. Bibcode:2006Natur.443..870S. doi:10.1038/nature05143. ISSN 1476-4687. PMC 3366509. PMID 17051221.
  2. ^ King, John V.; Liang, Wenguang G.; Scherpelz, Kathryn P.; Schilling, Alexander B.; Meredith, Stephen C.; Tang, Wei-Jen (2014-07-08). "Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease". Structure. 22 (7): 996–1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. ISSN 1878-4186. PMC 4128088. PMID 24931469.
  3. ^ a b Rawlings ND, Barrett AJ (1995). Evolutionary families of metallopeptidases. Methods in Enzymology. 248. str. 183–228. doi:10.1016/0076-6879(95)48015-3. ISBN 978-0-12-182149-4. PMID 7674922.
  4. ^ Minde DP, Maurice MM, Rüdiger SG (2012). "Determining biophysical protein stability in lysates by a fast proteolysis assay, FASTpp". PLOS ONE. 7 (10): e46147. Bibcode:2012PLoSO...746147M. doi:10.1371/journal.pone.0046147. PMC 3463568. PMID 23056252.
  5. ^ Thomas NV, Kim SK (2010). "Metalloproteinase inhibitors: status and scope from marine organisms". Biochemistry Research International. 2010: 845975. doi:10.1155/2010/845975. PMC 3004377. PMID 21197102.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]

Ovaj članak uključuje tekst iz javnog domena Pfam i InterPro: IPR008915