Monooksigenaza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu
Monooksigenaza
2Y6Q.jpg
Struktura TetX monooksigenaze u kompleksu sa supstratom, 7-jodtetraciklinom[1]
Identifikatori
SimbolFAD_binding_3
PfamPF01494
InterProIPR002938
SCOP22phh / SCOPe / SUPFAM
Dostupne proteinske strukture:
Pfam  strukture / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumsažetak strukture

Monooksigenaze su enzimi koji uključuju jednu hidroksilnu grupu u supstrate u mnogim metaboličkim putovima. U ovoj reakciji, dva atoma dioksigena reduciraju se na jednu hidroksilna grupu i jednu molekulu H2O, istovremenom oksidacijom NAD(P)H.[2][3] Jednu važnu grupu monooksigenaza, citohrom P450 omega hidroksilaza, ćelije koriste za metabolizaciju arahidonske kiseline (tj. eikozatetraenojske kiseline) u molekule ćelijske signalizacije, 20-hidroksieikosatetraenojske kiseline ili za redukciju ili potpunu inaktivaciju aktiviranih signalnih molekula, naprimjer hidroksiliranjem leukotriena B4 do 20-hidroksi-leukotriena B5, 5-hidroksieikosatetraenojske do 5,20-dihidroksieikosatetraenojske kiseline, 5-oksoeikosatetraenojske do 5-okso-20-hidroksieikosatetraenojske kiseline, 12-hidroksieikosatetraenojske do 12,20-dihidroksieikosatetraenojske kiseline i epoksieikosatrienojskih do 20-hidroksi-epoksieikosatrijenske kiseline.ni

Klasifikacija[uredi | uredi izvor]

Klasificirani su kao oksidoreduktazni enzimi koji kataliziraju prijenos elektrona.

Srodne strukture[uredi | uredi izvor]

2XDO 2XYO 2Y6R

Ljudski proteini sa ovjm domenom[uredi | uredi izvor]

COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3;

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ PDB-2Y6Q; Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (april 2011). "Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase". FEBS Lett. 585 (7): 1061–6. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012. PMID 21402075.
  2. ^ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). "Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases". Annu. Rev. Microbiol. 46: 565–601. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025. PMID 1444267.
  3. ^ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). "Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability". FEBS Lett. 443 (3): 251–255. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8. PMID 10025942.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]

Ovaj članak uključuje tekst iz javnog domena Pfam i InterPro: IPR002938

Šablon:Oksigenaze