Razlika između verzija stranice "Katalaza"

Pregled historije

[pregledana izmjena]

← Starija izmjena Novija izmjena →

Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj

VizualnoWikitekst

U redovima

Verzija na dan 1 februar 2020 u 19:38

Katalaza je široko rasprostranjeni enzim kod prokariota i eukariota. Važan je faktor u antioksidacijskoj zaštiti organizma. Katalizira hemijsku reakciju razgradnje toksičnog vodikovog peroksida na molekule kisika i vode. Vodikov peroksid , skupa sa superoksidnim anionom (O2-), hidroksilnim radikalom (HO*) i singletnim kisikom (1O2) spada u slobodne radikale kisika.^[1]^[2]^[3]

Struktura i funkcija

Katalaza je sastavljena od četiri podjedinice (tj. ona je tetramer), pri čemu svaka od njih sadrži jednu molekulu hema. Javlja se kod gotovo svih organizama, od mikroorganizama – do biljaka, životinja i čovjeka.^[4]^[5]^[6] Široko je rasprostranjen kod čovjeka, osobito u ćelijama jetre u peroksisomima i eritrocitima. Glavna uloga ovog enzima je razgradnja vodikovog peroksida u kisik i vodu:

$2\,H_{2}O_{2}\longrightarrow O_{2}+2\,H_{2}O$ .

Za razgradnju vodikovog peroksida, kod čovjeka postoje i drugi enzimi koji su sposobni za istu katalizu, kao primjerice glutation peroksidaza. Ona je, u fiziološkim uvjetima (mala koncentracija vodikovog peroksida), čak i aktivnija od katalaze, ali pri povećanim koncentracijama vodikovog peroksida, aktivnost katalaze se naglo povećava. Prema tome, biološka funkcija katalaze je u sistemu zaštite organizma od štetnog djelovanja vodikovog peroksida, kad mu koncentracija poraste na neuobičajeno visoku razinu.^[7]^[8]^[9]^[10]

Mnoge bakterije imaju ovaj enzim, kao jedan od faktora zaštite od djelovanja imunog sistem . U procesu fagocitoze, leukociti, odnosno ćelije imunog sistema) uništavaju bakterije proizvodnjom slobodnih radikala kisika, koji ulaze u sadržaj fagocitoznog mjehurića, u kojem leukociti zarobljavaju bakteriju. Prisustvo i djelovanje katalaze, nekim bakterijama omogućava da prežive u takvom neprijateljskom okruženju. Neke bakterije , kao npr. Staphylococcus aureus, mogu se identificirati utvrđivanjem prisutnosti ovog enzima. Kada je se u bakterijskoj kulturi odvija katalaza, nakon dodavanja vodik peroksida pojavljuju se mjehurići kisika, uslijed razgradnje složenih molekula . Ovaj lako izvediv test se često primjenjuje u mikrobiologiji, za identifikaciju mikroorganizama.^[4]^[5]^[6]^[11]^[11]

Molekulski mehanizam

Iako kompletan mehanizam djelovanja katalaze trenutno nije poznat, vjeruje se reakcija javlja u dvije faze:

H₂O₂ + Fe (III) -E → H₂O + O = Fe (IV) -E (. +);
H₂O₂ + O = Fe (IV) -E (. +) → H2O + Fe (III) -E + O₂

Fe ( ) - E predstavlja željezni centra hem grupe u enzimu. Fe (IV) -E (. +) je mezomerni oblik Fe (V) -E, što znači da se željezo nije u potpunosti oksidiralo do + V, ali ne prima "pomoćne elektrona" iz liganda hema. Ovaj hem se zatim mora izvesti kao radikalni kation (. +).

Kao što vodik peroksid ulazi u aktivno stanje, u interakciji s aminokiselinama Asn147 (asparagin na položaju 147) i His74, uzrokujući proton (vodikov ion) za prijenos između atoma kisika. Atom slobodnog kisika koordinira, oslobađajući novoformirane molekula vode i Fe (IV) = O. Fe (IV) = O; reagira sa drugom molekulom vodikovog peroksida za preoblikovanje Fe (III) -E i proizvoditi vodu i kisik. Reaktivnost željeznog centra može poboljšati prisustvo fenolatnog liganda Tyr357 u peti ligand željeza, koji mogu pomoći u oksidaciji Fe (III) u Fe (IV). Efikasnost reakcije može se poboljšati interakcijom His74 i Asn147 s reakcijom intermedijera. U principu, brzina reakcije može se odrediti po Michaelis-Mentenovoj jednadžbi.

Katalaze također mogu katalizirati oksidacije vodik peroksida, raznih metabolita i toksina, uključujući i formaldehid, mravlja kiselina, fenol, acetaldehid i alkohol. To se odvija prema slijedećoj reakciji:

H₂O₂ + H2R → 2H₂O + R.

Tačan mehanizam ove reakcije nije poznat. Bilo koji teški metalni ion, kao što je bakar (II) sulfat, mogu djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, otrov cijanid je kompetitivni inhibitor katalaze u visokim koncentracijama vodikovog peroksida, dok arsenat djeluje kao aktivator.Trodimenzijske proteinske strukture međuproizvoda peroksidirane katalaze dostupne su u bazi Proteinske banke podataka. Ovaj enzim se najčešće koristi u laboratorijima kao alat za učenje efekat enzima na stope reakcija.

Također pogledajte

Reference

^ Chelikani P., Fita I., Loewen P. C. (2004.): Diversity of structures and properties among catalases. Cell. Mol. Life Sci., 61 (2): 192.–208.
^ Boon E. M., Downs A., Marcey D. (2007): Catalase: H2O2: H2O2 oxidoreductase. Catalase Structural Tutorial Text.
^ Rollins D. M. (2000): Bacterial pathogen list. BSCI 424 Pathogenic Microbiology. University of Maryland.
^ ^a ^b Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, ISBN 3527315284.
^ ^a ^b Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
^ ^a ^b Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.
^ Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.
^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
^ Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.
^ Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.
^ ^a ^b Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.

Vanjski linkovi

"GenAge entry for CAT (Homo sapiens)". Human Ageing Genomic Resources. Pristupljeno 5. 3. 2009. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
"Catalase". MadSci FAQ. madsci.org. Pristupljeno 5. 3. 2009. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
"Catalase and oxidase test video". Regnvm Prokaryotae. Pristupljeno 5. 3. 2009. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
"EC 1.11.1.6 - catalase". Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System. Pristupljeno 5. 3. 2009. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
"PeroxiBase - The peroxidase database". The Bioinformatics platform of Toulouse-Midi-Pyrénnées. Pristupljeno 8. 12. 2015. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
"Catalase Procedure". wayback.archive.org-MicrobeID.com. Pristupljeno 8. 12. 2015. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
"Catalase Molecule of the Month". Protein Data Bank. Pristupljeno 8. 12. 2015. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

[1] Chelikani P., Fita I., Loewen P. C. (2004.): Diversity of structures and properties among catalases. Cell. Mol. Life Sci., 61 (2): 192.–208.

[2] Boon E. M., Downs A., Marcey D. (2007): Catalase: H2O2: H2O2 oxidoreductase. Catalase Structural Tutorial Text.

[3] Rollins D. M. (2000): Bacterial pathogen list. BSCI 424 Pathogenic Microbiology. University of Maryland.

[Lindhorst_T._K._2007-4] Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, ISBN 3527315284.

[Hunter_G._K._2000-5] Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.

[Nelson_D._L._2013-6] Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.

[7] Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.

[8] Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.

[9] Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.

[10] Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.

[Bajrović_K_2005-11] Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

@@ Red 5: / Red 5: @@
 [[Datoteka:Catalase reaction.jpg|300px|thumb|Pozitivna katalazna reakcija]]
-Katalaza je sastavljena od četiri podjedinice (tj. ona je tetramer), pri čemu svaka od njih sadrži jednu molekulu [[hem]]a.  Javlja se kod gotovo svih organizama, od [[mikroorganizam]]a – do biljaka, životinja i čovjeka.<ref>Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, ISBN 3527315284.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.</ref><ref>Nelson  D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref> Široko je rasprostranjen kod čovjeka, osobito u ćelijama [[jetra|jetre]] u [[peroksisom]]ima i [[eritrociti|eritrocitima]]. Glavna  uloga ovog enzima je razgradnja vodikovog peroksida u kisik i vodu:
+Katalaza je sastavljena od četiri podjedinice (tj. ona je tetramer), pri čemu svaka od njih sadrži jednu molekulu [[hem]]a.  Javlja se kod gotovo svih organizama, od [[mikroorganizam]]a – do biljaka, životinja i čovjeka.<ref name="Lindhorst T. K. 2007">Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, {{ISBN|3527315284}}.</ref><ref name="Hunter G. K. 2000">Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, {{ISBN|0-12-361811-8}}.</ref><ref name="Nelson D. L. 2013">Nelson  D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., {{ISBN|978-1-4641-0962-1}}.</ref> Široko je rasprostranjen kod čovjeka, osobito u ćelijama [[jetra|jetre]] u [[peroksisom]]ima i [[eritrociti]]ma. Glavna  uloga ovog enzima je razgradnja vodikovog peroksida u kisik i vodu:
 *<math>2\, H_2O_2 \longrightarrow O_2 + 2\, H_2O</math>.
-Za razgradnju vodikovog peroksida, kod čovjeka postoje i drugi enzimi koji su sposobni za istu katalizu, kao primjerice [[glutation peroksidaza]].  Ona  je,  u fiziološkim uvjetima (mala koncentracija vodikovog peroksida), čak i aktivnija od katalaze, ali pri povećanim koncentracijama vodikovog peroksida, aktivnost katalaze se naglo povećava. Prema tome, biološka funkcija katalaze je u sistemu zaštite organizma od štetnog djelovanja vodikovog peroksida, kad mu koncentracija poraste na  neuobičajeno visoku razinu.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.</ref><ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.</ref><ref> Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.</ref>
+Za razgradnju vodikovog peroksida, kod čovjeka postoje i drugi enzimi koji su sposobni za istu katalizu, kao primjerice [[glutation peroksidaza]].  Ona  je,  u fiziološkim uvjetima (mala koncentracija vodikovog peroksida), čak i aktivnija od katalaze, ali pri povećanim koncentracijama vodikovog peroksida, aktivnost katalaze se naglo povećava. Prema tome, biološka funkcija katalaze je u sistemu zaštite organizma od štetnog djelovanja vodikovog peroksida, kad mu koncentracija poraste na  neuobičajeno visoku razinu.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, {{ISBN|0-7216-0240-1}}.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, {{ISBN|9958-10-222-6}}.</ref><ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,{{ISBN|0-674-30775-5}}, {{ISBN|0-674-30776-3}}.</ref><ref>Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, {{ISBN|0-8053-5680-0}}.</ref>
-Mnoge [[bakterije]] imaju ovaj enzim, kao jedan od faktora zaštite od djelovanja [[imuni sistem|imunog sistem]] . U procesu [[fagocitoza|fagocitoze]],  [[leukociti]], odnosno ćelije imunog sistema) uništavaju bakterije proizvodnjom slobodnih radikala [[kisik]]a, koji ulaze u sadržaj [[fagocitoza|fagocitoznog mjehurića]], u kojem [[leukociti]] zarobljavaju  bakteriju. Prisustvo i djelovanje katalaze, nekim bakterijama  omogućava da prežive u takvom neprijateljskom okruženju. Neke bakterije ,  kao npr. ''Staphylococcus aureus'',  mogu se identificirati utvrđivanjem prisutnosti ovog enzima. Kada je se u bakterijskoj kulturi odvija  katalaza, nakon  dodavanja vodik peroksida pojavljuju se mjehurići kisika, uslijed razgradnje složenih molekula . Ovaj lako izvediv test se često primjenjuje  u mikrobiologiji,  za identifikaciju [[mikroorganizam]]a.<ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R.,  Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref><ref>Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, ISBN 3527315284.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.</ref><ref>Nelson  D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref><ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R.,  Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref>
+Mnoge [[bakterije]] imaju ovaj enzim, kao jedan od faktora zaštite od djelovanja [[imuni sistem|imunog sistem]] . U procesu [[fagocitoza|fagocitoze]],  [[leukociti]], odnosno ćelije imunog sistema) uništavaju bakterije proizvodnjom slobodnih radikala [[kisik]]a, koji ulaze u sadržaj [[fagocitoza|fagocitoznog mjehurića]], u kojem [[leukociti]] zarobljavaju  bakteriju. Prisustvo i djelovanje katalaze, nekim bakterijama  omogućava da prežive u takvom neprijateljskom okruženju. Neke bakterije ,  kao npr. ''Staphylococcus aureus'',  mogu se identificirati utvrđivanjem prisutnosti ovog enzima. Kada je se u bakterijskoj kulturi odvija  katalaza, nakon  dodavanja vodik peroksida pojavljuju se mjehurići kisika, uslijed razgradnje složenih molekula . Ovaj lako izvediv test se često primjenjuje  u mikrobiologiji,  za identifikaciju [[mikroorganizam]]a.<ref name="Lindhorst T. K. 2007"/><ref name="Hunter G. K. 2000"/><ref name="Nelson D. L. 2013"/><ref name="Bajrović K 2005">Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R.,  Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|9958-9344-1-8}}.</ref><ref name="Bajrović K 2005"/>
 ==Molekulski mehanizam==
@@ Red 17: / Red 17: @@
 *'''H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> + Fe (III) -E → H<sub>2</sub>O + O = Fe (IV) -E (. +)''';
 *'''H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>  + O = Fe (IV) -E (. +) → H2O + Fe (III) -E + O<sub>2</sub>'''
 Fe ( ) - E predstavlja željezni centra hem grupe u [[enzim]]u. Fe (IV) -E (. +) je mezomerni oblik Fe (V) -E, što znači da se željezo nije u potpunosti oksidiralo  do + V, ali ne prima "pomoćne elektrona" iz liganda hema. Ovaj hem  se zatim mora izvesti  kao radikalni [[kation]] (. +).
-Kao što vodik peroksid ulazi u aktivno stanje, u interakciji s [[aminokiselina]]ma Asn147 (asparagin na položaju 147)  i His74, uzrokujući proton (vodikov  [[ion]]) za prijenos između atoma kisika. Atom slobodnog kisika koordinira, oslobađajući novoformirane molekula vode i Fe (IV) = O. Fe (IV) = O; reagira  sa drugom molekulom vodikovog peroksida za preoblikovanje  Fe (III) -E i proizvoditi vodu i kisik. Reaktivnost željeznog  centra može poboljšati prisustvo fenolatnog  liganda ''Tyr357'' u peti ligand željeza, koji mogu pomoći u oksidaciji Fe (III) u Fe (IV). Efikasnost reakcije može se poboljšati interakcijom  His74 i Asn147 s reakcijom intermedijera. U principu, brzina reakcije može se odrediti po [[Michaelis-Mentenova kinetika| Michaelis-Mentenovoj jednadžbi]].
+Kao što vodik peroksid ulazi u aktivno stanje, u interakciji s [[aminokiselina]]ma Asn147 (asparagin na položaju 147)  i His74, uzrokujući proton (vodikov  [[ion]]) za prijenos između atoma kisika. Atom slobodnog kisika koordinira, oslobađajući novoformirane molekula vode i Fe (IV) = O. Fe (IV) = O; reagira  sa drugom molekulom vodikovog peroksida za preoblikovanje  Fe (III) -E i proizvoditi vodu i kisik. Reaktivnost željeznog  centra može poboljšati prisustvo fenolatnog  liganda ''Tyr357'' u peti ligand željeza, koji mogu pomoći u oksidaciji Fe (III) u Fe (IV). Efikasnost reakcije može se poboljšati interakcijom  His74 i Asn147 s reakcijom intermedijera. U principu, brzina reakcije može se odrediti po [[Michaelis-Mentenova kinetika|Michaelis-Mentenovoj jednadžbi]].
 Katalaze također mogu  katalizirati oksidacije vodik peroksida, raznih metabolita i toksina, uključujući i [[formaldehid]], [[mravlja kiselina]], [[fenol]], [[acetaldehid]] i [[alkohol]]. To se odvija prema slijedećoj reakciji:
@@ Red 29: / Red 28: @@
 Tačan mehanizam ove reakcije nije poznat.
-Bilo koji [[teški  metal]]ni  ion, kao što je bakar (II) sulfat,  mogu djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, otrov [[cijanid]]  je kompetitivni inhibitor katalaze u visokim koncentracijama vodikovog peroksida, dok  arsenat djeluje kao aktivator.Trodimenzijske proteinske strukture međuproizvoda  peroksidirane  katalaze dostupne su u bazi [[Proteinska banka podataka|Proteinske banke podataka]]. Ovaj enzim se najčešće koristi u laboratorijima kao alat za učenje efekat enzima na stope reakcija.
+Bilo koji [[teški metal]]ni  ion, kao što je bakar (II) sulfat,  mogu djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, otrov [[cijanid]]  je kompetitivni inhibitor katalaze u visokim koncentracijama vodikovog peroksida, dok  arsenat djeluje kao aktivator.Trodimenzijske proteinske strukture međuproizvoda  peroksidirane  katalaze dostupne su u bazi [[Proteinska banka podataka|Proteinske banke podataka]]. Ovaj enzim se najčešće koristi u laboratorijima kao alat za učenje efekat enzima na stope reakcija.
 ==Također pogledajte==
@@ Red 37: / Red 36: @@
 {{reference}}
 ==Vanjski linkovi==
-* {{cite web | url = http://genomics.senescence.info/genes/entry.php?hugo=CAT | title = GenAge entry for CAT (Homo sapiens) | publisher = Human Ageing Genomic Resources | accessdate = 2009-03-05}}
+* {{cite web | url = http://genomics.senescence.info/genes/entry.php?hugo=CAT | title = GenAge entry for CAT (Homo sapiens) | publisher = Human Ageing Genomic Resources | accessdate = 5. 3. 2009}}
-* {{cite web | url = http://madsci.org/FAQs/catalase.html | title = Catalase | author = | authorlink = | work = MadSci FAQ | publisher = madsci.org | accessdate = 2009-03-05}}
+* {{cite web | url = http://madsci.org/FAQs/catalase.html | title = Catalase | author = | authorlink = | work = MadSci FAQ | publisher = madsci.org | accessdate = 5. 3. 2009}}
-* {{cite web | url = http://www.tgw1916.net/video_pages/catalase.html | title = Catalase and oxidase test video | publisher = Regnvm Prokaryotae | accessdate = 2009-03-05}}
+* {{cite web | url = http://www.tgw1916.net/video_pages/catalase.html | title = Catalase and oxidase test video | publisher = Regnvm Prokaryotae | accessdate = 5. 3. 2009}}
-* {{cite web | url = http://www.brenda-enzymes.info/php/result_flat.php4?ecno=1.11.1.6 | title = EC 1.11.1.6 - catalase | publisher = Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System| accessdate = 2009-03-05}}
+* {{cite web | url = http://www.brenda-enzymes.info/php/result_flat.php4?ecno=1.11.1.6 | title = EC 1.11.1.6 - catalase | publisher = Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System| accessdate = 5. 3. 2009}}
-* {{cite web | url = http://wayback.archive.org/web/20120722145758/http://peroxibase.toulouse.inra.fr// | title = PeroxiBase - The peroxidase database | publisher = [[The Bioinformatics platform of Toulouse-Midi-Pyrénnées]] | accessdate = 2015-12-08}}
+* {{cite web | url = http://wayback.archive.org/web/20120722145758/http://peroxibase.toulouse.inra.fr// | title = PeroxiBase - The peroxidase database | publisher = [[The Bioinformatics platform of Toulouse-Midi-Pyrénnées]] | accessdate = 8. 12. 2015}}
-* {{cite web | url = http://wayback.archive.org/web/20101002161624/http://microbeid.com/Methods/catalase.html | title = Catalase Procedure | publisher = wayback.archive.org-MicrobeID.com | accessdate = 2015-12-08}}
+* {{cite web | url = http://wayback.archive.org/web/20101002161624/http://microbeid.com/Methods/catalase.html | title = Catalase Procedure | publisher = wayback.archive.org-MicrobeID.com | accessdate = 8. 12. 2015}}
-* {{cite web | url = http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=57 | title = Catalase Molecule of the Month | publisher = Protein Data Bank | accessdate = 2015-12-08}}
+* {{cite web | url = http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=57 | title = Catalase Molecule of the Month | publisher = Protein Data Bank | accessdate = 8. 12. 2015}}
 [[Kategorija:EC 1.11.1]]