Posttranslacione modifikacije

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Donji deo dijagrama prikazuje modifikaciju primarne strukture insulina.

Posttranslacijske modifikacije su odvijaji nakon primarne sinteze proteinskih sekvenci, kada su prevedene sa lanaca nukleinskih kiselina, sa jezika nukleotida na jezik aminokiselina, kada mogu biti preuređene odgovarajućim enzimima. Iako ovaj oblik proteina, koji utiče na konačmnu proteinsku sekvencu, nije izričito obuhvaćen centralnom dogmom, nema mnogo primjera gdje je jasna povezanost ova dva oblika i koliko mnogo imaju veze jedan s drugim.

Proces modificiranja[uredi | uredi izvor]

Pošto su proteini lanaci aminokiselina, tokom njihove siintezena svakoj karici u njih može biti ugrađena jedna od 20 različitih aminokiselina. Nakon translacije, posttranslacijske modifikacije proširuju raspon funkcija proteina, nakon vezanja drugih biohemijski funkcionalnih grupa, kao što su acetati, fosfati, razni lipidi i ugljeni hidrati.

Translacijom sintetizirani proteini su podvrgnuti različitim hemijskim, fizičkim i drugim promjenama što se, jednom riječju, označava kao posttranslacijska modifikacija. Nakon sinteze, većina proteina uz pomoć tzv. signalnih peptida na njihovom NH3 kraju odlazi do specifičnih mjesta i organela u ćeliji. Ovi signalni peptidi omogućavaju sintetiziranim polipeptidima (proteinima) da uđu u lumen endoplazmatskog retikuluma, gdje dolazi do njihove modifikacije ili se prenose do Golgijevog kompleksa, iz kojeg se nakon modifikacije prenose do lizosoma, plazma membrana i drugih organela ili učestvuju u unutarćelijskom transportu. Također, proteini mitohondrija i hloroplasta eukariota, te proteini bakterija, koji se ekstracelularno luče, imaju signalne peptide. Na kraju, proteini mogu biti razgrađeni od strane proteolitičkog sistema ćelije. Zbog toga kod eukariota u procesu translacijske modifikacije proteina dolazi do njihovog vezivanja s ubikvitin proteinom koji formira rep. Tako nastali proteini su dobrim dijelom zaštićeni od proteolitičkih enzima u ćelij čime je omogućeno normalno funkcionisanje ćelijskih procesa.

U citoplazmi dolazi do sinteze proteina koji se, da bi bili funkcionalni, podvrgavaju različitim modifikacijama. Ukratko, u jednom eukariotskom organizmu sve ćelije sadrže iste gene, ali u različitim ćelijama dolazi do ekspresije različitih gena i sinteze različitih proteina. Isto tako jedna ćelija u različitim razvojnim fazama ili pod utjecajem različitih vanjskih faktora i u odvojenim vremenskim intervalima pokazuje ekspresiju različitih gena. Ovo potvrđuje da je ekspresija gena jedan vrlo organizovan proces koji uključuje: promjenu hromatinske građe, transkripciju, sazrijevanje do iRNK, prijenos zrele iRNK u citoplazmu, stabilnost iRNK, translaciju i posttranslacijsku modifikaciju.[1] Protein je lanac aminokiselina. Tokom sinteze proteina, 20 različitih aminokiselina mogu biti inkorporirane u proteine. Nakon translacije, posttranslacione modifikacije aminokiselina proširuju opseg funkcija proteina, putem vezivanja drugih biohemijskih funkcionalnih grupa, kao što su acetat, fosfat, razni lipidi i ugljeni hidrati. Time se menja hemijska priroda aminokiselina.

Dodavanje funkcionalnih grupa[uredi | uredi izvor]

Dijagram genetičkog koda koji pokazuje aminokiselinske ostatke kao mete modifikacija

Dodavanje in vivo[uredi | uredi izvor]

Dodavanja in vivo ima više varijanti, a obično se dešavaji slijedeća.

Dodavanje in vivo bez enzimske katalize[uredi | uredi izvor]

  • Glikacija, dodavanje molekula šećera na proteine.

Dodavanje in vitro bez enzimske katalize[uredi | uredi izvor]

Dodavanje drugih proteina ili peptida[uredi | uredi izvor]

Izmjena hemijskog karaktera aminokiselina[uredi | uredi izvor]

Strukturne promjene[uredi | uredi izvor]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  2. ^ http://dx.doi.org/10.1021/bi9719859.
  3. ^ http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1046-5928(98)91016-6}}
  4. ^ http://www.genesdev.org/cgi/content/full/17/4/455 |pmid=12600939 |doi=10.1101/gad.1056303 |pmc=1959.
  5. ^ Wu J. T., Lin H. C., Hu Y. C., Chien C. T. (October 2005). "Neddylation and deneddylation regulate Cul1 and Cul3 protein accumulation". Nature Cell Biology 7 (10): 1014–20. PMID 16127432. doi:10.1038/ncb1301.