Idi na sadržaj

Proteini koji formiraju pore

Nepregledano
S Wikipedije, slobodne enciklopedije
α-Hemolizin S.aureus (PDB 7AHL)

Pore-formirajući proteini (PFT, također poznati kao pore-formirajući toksini) obično proizvode bakterije i uključuju brojne proteinske egzotoksine, ali ih mogu proizvoditi i drugi organizmi poput jabučnih puževa koji proizvode perivitelin-2[1][2] ili kišne gliste, koje proizvode lizenin. Često su citotoksični (tj. ubijaju ćelije), jer stvaraju neregulisane pore u membrani ciljanih ćelija.

Tipovi

[uredi | uredi izvor]

PFT-ovi se mogu podijeliti u dvije kategorije, ovisno o alfa-heliksnoj ili beta bačvastoj arhitekturi njihovog transmembranskog kanala[3] koji mogu sadržavati bilo koji od sljedećih:

Ostale kategorije:

Prema TCDB, postoje sljedeće porodice toksina koji formiraju pore:

Beta-pore-formirajući toksini

[uredi | uredi izvor]
Leukocidin
Identifikatori
SimbolLeukocidin

β-PFT-ovi su tako nazvani zbog svojih strukturnih karakteristika: uglavnom se sastoje od domena zasnovanih na β-lancu. Imaju divergentne sekvence i Pfam ih klasifikuje u nekoliko porodica, uključujući Leukocidine, Etx-Mtx2, Toxin-10 i egerolizin. Rendgenske kristalografske strukture otkrile su neke zajedničke karakteristike: α-hemolizin[6] i Panton-Valentineov leukocidin S[7] su strukturno povezani. Slično tome, aerolizin[8] i klostridijski epsilon-toksin.[9] and Mtx2 are linked in the Etx/Mtx2 family.[10]

ß-PFT-ovi uključuju niz toksina od komercijalnog interesa za suzbijanje štetnih insekata. Ovi toksini su potentni, ali i vrlo specifični za ograničen raspon ciljanih insekata, što ih čini sigurnim biološkim sredstvima za suzbijanje.

Insekticidni članovi porodice Etx/Mtx2 uključuju Mtx2[10] i Mtx3[11] od Lysinibacillus sphaericus koji može kontrolirati komarce koji prenose ljudske bolesti, kao i Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry51, Cry60, Cry64 i Cry74 od Bacillus thuringiensis[12] koji kontroliraju niz insekata štetočina koji mogu uzrokovati velike gubitke u poljoprivredi.

Insekticidni toksini u porodici Toxin_10 pokazuju ukupnu sličnost sa strukturama aerolizina i Etx/Mtx2 toksina, ali se razlikuju u dvije značajne karakteristike. Dok svi ovi toksini imaju glavni domen i veći, prošireni beta-list repni domen, u porodici Toxin_10, glavni domen se formira isključivo od N-terminalne regije primarne aminokiselinske sekvence, dok regije iz cijele proteinske sekvence doprinose glavnom domenu u Etx/Mtx2 toksinima. Osim toga, glavni domeni proteina Toksin-10 pokazuju lektinolike karakteristike domena za vezivanje ugljikohidrata. Jedine prijavljene prirodne mete proteina Toksin-10 su insekti. Izuzev Cry36[13] i Cry78,[12] Čini se da toksini Toksin-10 djeluju kao dvodijelni, binarni toksini. Partnerski proteini u ovim kombinacijama mogu pripadati različitim strukturnim grupama, ovisno o pojedinačnom toksinu: dva proteina Toxin-10 (BinA i BinB) djeluju zajedno u toksinu Bin za komarce, koji uzrokuje bakterija Lysinibacillus sphaericus;[14] Toksin-10 Cry49 je ko-zavisan od člana porodice toksina s 3 domena Cry48 za svoju aktivnost protiv larvi komaraca roda Culex;[15] i Bacillus thuringiensis Protein Cry35 toksina_10 stupa u interakciju s porodicom egerolizina Cry34 kako bi ubio zapadnu kukuruznu korijenovu glistu.[16] > Ovaj par toksina je uključen u biljke otporne na insekte kao što je kukuruz SmartStax.

Način djelovanja

[uredi | uredi izvor]

[[Datoteka:Structural comparison of pore-form alpha-Haemolysin (pink-red) and soluble-form PVL (pale green-green) toxins - PDB 7AHL and 1T5R.png|thumb|300px | Strukturno poređenje porenog oblika α-hemolizina (ružičasta/crvena) i rastvorljivog oblika PVL-a (blijedo zelena/zelena). Pretpostavlja se da se zeleni dio u PVL-u 'preokreće' u 'crvenu' konformaciju kao što se vidi kod α-hemolizina. (7AHL|1T5R

β-PFT-ovi su dimorfni proteini koji postoje kao rastvorljivi monomeri, a zatim se sastavljaju u multimerne sklopove koji čine poru. Slika 1 prikazuje poreni oblik α-hemolizina, prvu kristalnu strukturu β-PFT-a u njegovom porenom obliku. Sedam monomera α-hemolizina se spajaju i stvaraju poru u obliku gljive. 'Kapa' gljive nalazi se na površini ćelije, a 'stabljika' gljive prodire kroz ćelijsku membranu, čineći je propusnom (vidi kasnije). 'Stabljika' se sastoji od 14-lančane β-cijevi, s dva lanca donirana od svakog monomera. Struktura Vibrio cholerae citolizina 3O44[17] u obliku pora je također heptameran; međutim gama-hemolizin, Staphylococcus aureus 3B07[18] otkriva oktomernu poru, posljedično sa 'stabljikom' od 16 lanaca. Struktura Panton-Valentine leukocidina S 1T5R[7] pokazuje vrlo srodnu strukturu, ali u svom rastvorljivom monomernom stanju. To pokazuje da su lanci uključeni u formiranje 'stabljike' u vrlo različitoj konformaciji – prikazanoj na slici 2. Dok je Bin toksin Lysinibacillus sphaericus sposoban formirati pore u vještačkim membranama[19] i ćelije komaraca u kulturi,[20] također uzrokuje niz drugih ćelijskih promjena, uključujući unos toksina u reciklirajuće endosome i proizvodnju velikih, autofagnih vezikula.[21] a krajnji uzrok ćelijske smrti može biti apoptoza.[22] Slični efekti na ćelijsku biologiju uočeni su i kod drugih aktivnosti Toksina-10 [23][24] Ali uloge ovih događaja u toksičnosti tek treba da se utvrde.

Sastavljanje
[uredi | uredi izvor]

Tranzicija između rastvorljivog monomera i membranski povezanog protomera u oligomer nije trivijalna: Vjeruje se da β-PFT-ovi slijede sličan put sastavljanja kao i CDC-i (vidi § Holesterol-zavisni citolizini kasnije), po tome što se prvo moraju sastaviti na površini ćelije (na način posredovan receptorima u neki slučajevi) u stanju prije pore. Nakon toga dolazi do velike konformacijske promjene u kojoj se formira dio koji premoštava membranu i ubacuje u membranu. Dio koji ulazi u membranu, nazvan glava, obično je apolaran i hidrofoban, što dovodi do energetski povoljnog umetanja toksina koji formira pore.[3]

Specifičnost

[uredi | uredi izvor]

Neki β-PFT-ovi, kao što su klostridijski ε-toksin i Clostridium perfringens enterotoksin (CPE), vežu se za ćelijsku membranu putem specifičnih receptora – moguće određenih klaudina za CPE,[25] moguće GPI sidra ili drugi šećeri za ε-toksin – ovi receptori pomažu u povećanju lokalne koncentracije toksina, omogućavajući oligomerizaciju i formiranje pora.

Komponenta BinB Toksin-10 Bin toksina Lysinibacillus sphaericus specifično prepoznaje GPI usidrenu alfa glikozidazu u srednjem crijevu komaraca rodova Culex[26] i Anopheles ali ne i srodni protein koji se nalazi kod komaraca roda Aedes,[27] što toksinu daje specifičnost.

Citoletalni efekti pore

[uredi | uredi izvor]

Kada se pora formira, stroga regulacija onoga što može, a šta ne može ući/izaći iz ćelije je narušena. Joni i mali molekuli, kao što su aminokiseline i nukleotidi unutar ćelije, ističu, a voda iz okolnog tkiva ulazi. Gubitak važnih malih molekula u ćeliji može poremetiti sintezu proteina i druge ključne ćelijske reakcije. Gubitak jona, posebno kalcija, može uzrokovati lažno aktiviranje ili deaktiviranje puteva ćelijske signalizacije. Nekontrolisani ulazak vode u ćeliju može uzrokovati nekontrolisano oticanje ćelije: to uzrokuje proces koji se naziva stvaranje mjehurića, pri čemu se veliki dijelovi ćelijske membrane iskrivljuju i popuštaju pod rastućim unutrašnjim pritiskom. Na kraju, to može uzrokovati pucanje ćelije. Konkretno, eritrociti bez jedra pod utjecajem alfa-stafilotoksina podliježu hemolizi s gubitkom velikog proteina hemoglobina.

Binarni toksini

[uredi | uredi izvor]

Postoji mnogo različitih vrsta binarnih toksina. Termin binarni toksin jednostavno podrazumijeva dvodjelni toksin gdje su obje komponente neophodne za toksičnu aktivnost. Nekoliko β-PFT-ova formira binarne toksine. Kao što je gore spomenuto, većina proteina porodice Toksin-10 djeluje kao dio binarnih toksina s partnerskim proteinima koji mogu pripadati Toksin-10 ili drugim strukturnim porodicama. Međudjelovanje pojedinačnih komponenti do danas nije dobro proučeno. Drugi beta-toksini od komercijalnog značaja također su binarni. To uključuje toksin Cry23/Cry37 iz Bacillus thuringiensis.[28] Ovi toksini imaju određenu strukturnu sličnost s binarnim toksinom Cry34/Cry35, ali nijedna komponenta ne pokazuje podudaranje sa utvrđenim Pfam porodicama, a karakteristike većeg proteina Cry23 imaju više zajedničkog sa porodicom Etx/Mtx2 nego sa porodicom Toksin-10 kojoj pripada Cry35.

Enzimski binarni toksini

[uredi | uredi izvor]

Neki binarni toksini se sastoje od enzimske komponente i komponente koja je uključena u membranske interakcije i ulazak enzimske komponente u ćeliju. Komponenta koja interaguje sa membranom može imati strukturne domene koje su bogate beta listovima. Binarni toksini, kao što su letalni i edema toksini antraksa (Glavni članak: Toksin antraksa), C. perfringens iota toksin i C. difficile cito-letalni toksini sastoje se od dvije komponente (dakle binarni):

  • enzimska komponenta – A
  • komponenta koja mijenja membranu – B

Kod ovih enzimskih binarnih toksina, B komponenta olakšava ulazak enzimskog 'korisnog tereta' (A podjedinice) u ciljnu ćeliju, formirajući homooligomerne pore, kao što je gore prikazano za βPFT-ove. A komponenta zatim ulazi u citosol i inhibira normalne ćelijske funkcije na jedan od sljedećih načina:

ADP-ribozilacija

[uredi | uredi izvor]

ADP-ribozilacija je uobičajena enzimska metoda koju koriste različiti bakterijski toksini iz različitih vrsta. Toksini poput iota toksina C. perfringens i C2 toksina C. botulinum vežu ribozil-ADP dio na površinski argininskog ostatak 177 G-aktina. To sprječava sastavljanje G-aktina u F-aktin, te se stoga citoskelet raspada, što rezultira smrću ćelija. Insekticidni članovi porodice ADP-riboziltransferaze toksina uključuju Mtx1 toksin Lysinibacillus sphaericus.[29] i Vip1/Vip2 toksin Bacillus thuringiensis i neki članovi toksin kompleksa (Tc) toksina iz gram negativnih bakterija kao što su vrste Photorhabdus i Xenorhabdus. Regije bogate beta slojem Mtx1 proteina su sekvence slične lektinu, koje mogu biti uključene u interakcije glikolipida.[30]

Proteoliza mitogenom aktiviranih protein kinaza kinaza (MAPKK)

[uredi | uredi izvor]

A komponenta smrtonosnog toksina antraks toksina je cink-metaloproteaza, koja pokazuje specifičnost za konzerviranu porodicu mitogenom aktiviranih protein kinaza. Gubitak ovih proteina rezultira prekidom ćelijske signalizacije, što zauzvrat čini ćeliju neosjetljivom na vanjske podražaje – stoga se ne pokreće imunološki odgovor.

Povećanje intracelularnih nivoa cAMP-a

[uredi | uredi izvor]

Edemski toksin antraks toksina pokreće priliv kalcijskih jona u ciljnu ćeliju. To potom povećava intraćelijske nivoe cAMP-a. Ovo može duboko promijeniti bilo koju vrstu imunskog odgovora, inhibirajući proliferaciju leukocita, fagocitozu i oslobađanje proupalnih citokina.

Holesterol-zavisni citolizini

[uredi | uredi izvor]
EM rekonstrukcija pre-pore pneumolizina

[[Slika:PFO and Plu-MACPF.png|thumb|right|400px|a) Struktura perfringolizina O[31]
b) struktura PluMACPF.[32] U oba proteina, dva mala klastera α-heliks koji se odmotavaju i probijaju membranu su ružičaste boje. (1PFO|2QP2 CDC-i, kao što je pneumolizin, iz S. pneumoniae, formiraju pore veličine i do 260 Å (26 nm), koje sadrže između 30 i 44 monomerne jedinice.[33] Studije pneumolizina pomoću elektronske mikroskopije pokazuju da se on sastavlja u velike multimerne komplekse periferna membrana prije nego što prođe kroz konformacijsku promjenu u kojoj se grupa α-heliksa u svakom monomeru mijenja u proširene, amfipatske β-ukosnice koje premošćavaju membranu, na način koji podsjeća na α-hemolizin, iako u mnogo većoj mjeri (Slika 3). CDC-i su homologni porodici toksina koji formiraju pore MACPF, i sugerira se da obje porodice koriste zajednički mehanizam (Slika 4).[32] Eukariotski MACPF proteini funkcionišu u imunskoj odbrani i nalaze se u proteinima kao što su perforin i komplement C9[34] iako je perivitelin-2 MACPF vezan za lektin za dostavu koji ima enterotoksična i neurotoksična svojstva prema miševima.[1][2][35]

Porodica visoko konzerviranih citolizina zavisnih od holesterola, blisko povezanih s perfringolizinom iz Clostridium perfringens, proizvodi se od strane bakterija iz cijelog reda Bacillales i uključuje antrolizin, alveolizin i sferikolizin.[26] Sphaericolysin has been shown to exhibit toxicity to a limited range of insects injected with the purified protein.[36]

Biološka funkcija

[uredi | uredi izvor]

Bakterije mogu uložiti mnogo vremena i energije u stvaranje ovih toksina: CPE može činiti do 15% suhe mase C. perfringens u vrijeme sporulacije. Smatra se da je svrha toksina jedna od sljedećih:

  • Odbrana od fagocitoze, npr. pomoću makrofaga.[37]
  • Unutar domaćina, izazivajući odgovor koji je koristan za proliferaciju bakterija, na primjer kod kolere.[37] ili u slučaju insekticidnih bakterija, ubijajući insekta kako bi se osigurao bogat izvor hranjivih tvari u lešu za rast bakterija.
  • Hrana: Nakon što ciljna ćelija pukne i oslobodi svoj sadržaj, bakterije mogu pokupiti ostatke radi hranjivih tvari ili, kao što je gore navedeno, bakterije mogu kolonizirati leševe insekata.
  • Okolina: imunski odgovor sisara pomaže u stvaranju anaerobnog okruženja koje je anaerobnim bakterijama potrebno.

Također pogledajte

[uredi | uredi izvor]

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. 1 2 Giglio ML, Ituarte S, Milesi V, Dreon MS, Brola TR, Caramelo J, et al. (august 2020). "Exaptation of two ancient immune proteins into a new dimeric pore-forming toxin in snails". Journal of Structural Biology. 211 (2). doi:10.1016/j.jsb.2020.107531. hdl:11336/143650. PMID 32446810. S2CID 218873723.
  2. 1 2 Giglio ML, Ituarte S, Ibañez AE, Dreon MS, Prieto E, Fernández PE, Heras H (13. 3. 2020). "Novel Role for Animal Innate Immune Molecules: Enterotoxic Activity of a Snail Egg MACPF-Toxin". Frontiers in Immunology. 11: 428. doi:10.3389/fimmu.2020.00428. PMC 7082926. PMID 32231667.
  3. 1 2 Mueller M, Grauschopf U, Maier T, Glockshuber R, Ban N (juni 2009). "The structure of a cytolytic α-helical toxin pore reveals its assembly mechanism". Nature. 459 (7247): 726–730. Bibcode:2009Natur.459..726M. doi:10.1038/nature08026. PMID 19421192. S2CID 205216795.
  4. ↑ Struktura Gastermin A kanala u lipidnom dvosloju
  5. ↑ Cané, Lucía; Guzmán, Fanny; Balatti, Galo; Daza Millone, María Antonieta; Pucci Molineris, Melisa; Maté, Sabina; Martini, M. Florencia; Herlax, Vanesa (24. 5. 2023). "Biophysical Analysis to Assess the Interaction of CRAC and CARC Motif Peptides of Alpha Hemolysin of Escherichia coli with Membranes". Biochemistry. 62 (12): 1994–2011. doi:10.1021/acs.biochem.3c00164. ISSN 0006-2960. PMID 37224476 Provjerite vrijednost parametra |pmid= (pomoć).
  6. ↑ Song L, Hobaugh MR, Shustak C, Cheley S, Bayley H, Gouaux JE (decembar 1996). "Structure of staphylococcal α-hemolysin, a heptameric transmembrane pore". Science. 274 (5294): 1859–1866. Bibcode:1996Sci...274.1859S. doi:10.1126/science.274.5294.1859. PMID 8943190. S2CID 45663016.
  7. 1 2 Guillet V, Roblin P, Werner S, Coraiola M, Menestrina G, Monteil H, et al. (septembar 2004). "Crystal structure of leucotoxin S component: new insight into the staphylococcal β-barrel pore-forming toxins". The Journal of Biological Chemistry. 279 (39): 41028–41037. doi:10.1074/jbc.M406904200. PMID 15262988. PDB Šablon:PDBe
  8. ↑ Parker MW, Buckley JT, Postma JP, Tucker AD, Leonard K, Pattus F, Tsernoglou D (januar 1994). "Structure of the Aeromonas toxin proaerolysin in its water-soluble and membrane-channel states". Nature. 367 (6460): 292–295. Bibcode:1994Natur.367..292P. doi:10.1038/367292a0. PMID 7510043. S2CID 4371932.
  9. ↑ Cole AR, Gibert M, Popoff M, Moss DS, Titball RW, Basak AK (august 2004). "Clostridium perfringens ε-toxin shows structural similarity to the pore-forming toxin aerolysin". Nature Structural & Molecular Biology. 11 (8): 797–8. doi:10.1038/nsmb804. PMID 15258571. S2CID 24508677.
  10. 1 2 Thanabalu T, Porter AG (april 1996). "A Bacillus sphaericus gene encoding a novel type of mosquitocidal toxin of 31.8 kDa". Gene. 170 (1): 85–89. doi:10.1016/0378-1119(95)00836-5. PMID 8621095.
  11. ↑ Liu JW, Porter AG, Wee BY, Thanabalu T (juni 1996). "New gene from nine Bacillus sphaericus strains encoding highly conserved 35.8-kilodalton mosquitocidal toxins". Applied and Environmental Microbiology. 62 (6): 2174–2176. Bibcode:1996ApEnM..62.2174L. doi:10.1128/AEM.62.6.2174-2176.1996. PMC 167996. PMID 8787415.
  12. 1 2 Berry C, Crickmore N (januar 2017). "Structural classification of insecticidal proteins - Towards an in silico characterisation of novel toxins" (PDF). Journal of Invertebrate Pathology. 142: 16–22. doi:10.1016/j.jip.2016.07.015. PMID 27480403.
  13. ↑ US 7078592, Rupar MJ, Donovan WP, Chu CR, Pease E, Tan Y, Slaney AC, Malvar TM, Baum JA, "Nucleic acids encoding coleopteran-toxic polypeptides and insect-resistant transgenic plants comprising them.", izdan 2007, dodijeljen Monsanto Technology LLC (St. Louis, MO)
  14. ↑ Oei C, Hindley J, Berry C (novembar 1990). "An analysis of the genes encoding the 51.4- and 41.9-kDa toxins of Bacillus sphaericus 2297 by deletion mutagenesis: the construction of fusion proteins". FEMS Microbiology Letters. 60 (3): 265–273. doi:10.1016/0378-1097(90)90315-h. PMID 2083839.
  15. ↑ Jones GW, Nielsen-Leroux C, Yang Y, Yuan Z, Dumas VF, Monnerat RG, Berry C (decembar 2007). "A new Cry toxin with a unique two-component dependency from Bacillus sphaericus". FASEB Journal. 21 (14): 4112–4120. doi:10.1096/fj.07-8913com. PMID 17646596. S2CID 15049423.
  16. ↑ Ellis RT, Stockhoff BA, Stamp L, Schnepf HE, Schwab GE, Knuth M, et al. (mart 2002). "Novel Bacillus thuringiensis binary insecticidal crystal proteins active on western corn rootworm, Diabrotica virgifera virgifera LeConte". Applied and Environmental Microbiology. 68 (3): 1137–1145. Bibcode:2002ApEnM..68.1137E. doi:10.1128/AEM.68.3.1137-1145.2002. PMC 123759. PMID 11872461.
  17. ↑ De S, Olson R (maj 2011). "Crystal structure of the Vibrio cholerae cytolysin heptamer reveals common features among disparate pore-forming toxins". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (18): 7385–7390. Bibcode:2011PNAS..108.7385D. doi:10.1073/pnas.1017442108. PMC 3088620. PMID 21502531. PDB Šablon:PDBe
  18. ↑ Yamashita K, Kawai Y, Tanaka Y, Hirano N, Kaneko J, Tomita N, et al. (oktobar 2011). "Crystal structure of the octameric pore of staphylococcal γ-hemolysin reveals the β-barrel pore formation mechanism by two components". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (42): 17314–17319. Bibcode:2011PNAS..10817314Y. doi:10.1073/pnas.1110402108. PMC 3198349. PMID 21969538. PDB Šablon:PDBe
  19. ↑ Schwartz JL, Potvin L, Coux F, Charles JF, Berry C, Humphreys MJ, et al. (novembar 2001). "Permeabilization of model lipid membranes by Bacillus sphaericus mosquitocidal binary toxin and its individual components". The Journal of Membrane Biology. 184 (2): 171–183. doi:10.1007/s00232-001-0086-1. PMID 11719853. S2CID 22113520.
  20. ↑ Cokmus C, Davidson EW, Cooper K (maj 1997). "Electrophysiological effects of Bacillus sphaericus binary toxin on cultured mosquito cells". Journal of Invertebrate Pathology. 69 (3): 197–204. doi:10.1006/jipa.1997.4660. PMID 9170345.
  21. ↑ Opota O, Gauthier NC, Doye A, Berry C, Gounon P, Lemichez E, Pauron D (februar 2011). "Bacillus sphaericus binary toxin elicits host cell autophagy as a response to intoxication". PLOS ONE. 6 (2). Bibcode:2011PLoSO...614682O. doi:10.1371/journal.pone.0014682. PMC 3038859. PMID 21339824.
  22. ↑ Tangsongcharoen C, Chomanee N, Promdonkoy B, Boonserm P (juni 2015). "Lysinibacillus sphaericus binary toxin induces apoptosis in susceptible Culex quinquefasciatus larvae". Journal of Invertebrate Pathology. 128: 57–63. doi:10.1016/j.jip.2015.04.008. PMID 25958262.
  23. ↑ de Melo JV, Jones GW, Berry C, Vasconcelos RH, de Oliveira CM, Furtado AF, et al. (juli 2009). "Cytopathological effects of Bacillus sphaericus Cry48Aa/Cry49Aa toxin on binary toxin-susceptible and -resistant Culex quinquefasciatus larvae". Applied and Environmental Microbiology. 75 (14): 4782–4789. Bibcode:2009ApEnM..75.4782D. doi:10.1128/AEM.00811-09. PMC 2708442. PMID 19502449.
  24. ↑ Narva KE, Wang NX, Herman R (januar 2017). "Safety considerations derived from Cry34Ab1/Cry35Ab1 structure and function". Journal of Invertebrate Pathology. 142: 27–33. doi:10.1016/j.jip.2016.07.019. PMID 27480405.
  25. ↑ Fujita K, Katahira J, Horiguchi Y, Sonoda N, Furuse M, Tsukita S (juli 2000). "Clostridium perfringens enterotoxin binds to the second extracellular loop of claudin-3, a tight junction integral membrane protein". FEBS Letters. 476 (3): 258–261. doi:10.1016/S0014-5793(00)01744-0. hdl:2433/150516. PMID 10913624. S2CID 10333473.
  26. 1 2 Silva-Filha MH, Nielsen-LeRoux C, Charles JF (august 1999). "Identification of the receptor for Bacillus sphaericus crystal toxin in the brush border membrane of the mosquito Culex pipiens (Diptera: Culicidae)". Insect Biochemistry and Molecular Biology. 29 (8): 711–721. doi:10.1016/S0965-1748(99)00047-8. PMID 10451923.
  27. ↑ Ferreira LM, Romão TP, de-Melo-Neto OP, Silva-Filha MH (august 2010). "The orthologue to the Cpm1/Cqm1 receptor in Aedes aegypti is expressed as a midgut GPI-anchored α-glucosidase, which does not bind to the insecticidal binary toxin". Insect Biochemistry and Molecular Biology. 40 (8): 604–610. doi:10.1016/j.ibmb.2010.05.007. PMID 20685335.
  28. ↑ Donovan WP, Donovan JC, Slaney AC (2000). "Bacillus thuringiensis cryET33 and cryET34 compositions and uses therefor". Monsanto Company (Patent). Američki patent US6063756A
  29. ↑ Thanabalu T. Cloning and characterisation of a gene encoding a 100 kDa toxin from Bacillus sphaericus SSII-1 and expression of insecticidal toxins in Caulobacter crescentus (Ph.D. thesis). Institute of Molecular and Cell Biology, National University of Singapore.
  30. ↑ Treiber N, Reinert DJ, Carpusca I, Aktories K, Schulz GE (august 2008). "Structure and mode of action of a mosquitocidal holotoxin". Journal of Molecular Biology. 381 (1): 150–159. doi:10.1016/j.jmb.2008.05.067. PMID 18586267.
  31. ↑ Rossjohn J, Feil SC, McKinstry WJ, Tweten RK, Parker MW (maj 1997). "Structure of a cholesterol-binding, thiol-activated cytolysin and a model of its membrane form". Cell. 89 (5): 685–692. doi:10.1016/S0092-8674(00)80251-2. PMID 9182756. S2CID 8345038.
  32. 1 2 Rosado CJ, Buckle AM, Law RH, Butcher RE, Kan WT, Bird CH, et al. (septembar 2007). "A common fold mediates vertebrate defense and bacterial attack". Science. 317 (5844): 1548–1551. Bibcode:2007Sci...317.1548R. doi:10.1126/science.1144706. PMID 17717151. S2CID 20372720.
  33. ↑ Tilley SJ, Orlova EV, Gilbert RJ, Andrew PW, Saibil HR (april 2005). "Structural basis of pore formation by the bacterial toxin pneumolysin". Cell. 121 (2): 247–256. doi:10.1016/j.cell.2005.02.033. PMID 15851031. S2CID 1613454.
  34. ↑ Tschopp J, Masson D, Stanley KK (1986). "Structural/functional similarity between proteins involved in complement- and cytotoxic T-lymphocyte-mediated cytolysis". Nature. 322 (6082): 831–834. Bibcode:1986Natur.322..831T. doi:10.1038/322831a0. PMID 2427956. S2CID 4330219.
  35. ↑ Dreon MS, Frassa MV, Ceolín M, Ituarte S, Qiu JW, Sun J, et al. (30. 5. 2013). van der Goot FG (ured.). "Novel animal defenses against predation: a snail egg neurotoxin combining lectin and pore-forming chains that resembles plant defense and bacteria attack toxins". PLOS ONE. 8 (5). Bibcode:2013PLoSO...863782D. doi:10.1371/journal.pone.0063782. PMC 3667788. PMID 23737950.
  36. ↑ Nishiwaki H, Nakashima K, Ishida C, Kawamura T, Matsuda K (maj 2007). "Cloning, functional characterization, and mode of action of a novel insecticidal pore-forming toxin, sphaericolysin, produced by Bacillus sphaericus". Applied and Environmental Microbiology. 73 (10): 3404–3411. Bibcode:2007ApEnM..73.3404N. doi:10.1128/AEM.00021-07. PMC 1907092. PMID 17400778.
  37. 1 2 Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (mart 2002). Molecular Biology of the Cell (hardcover; weight 7.6 pounds) (4th izd.). Routledge. ISBN 978-0-8153-3218-3.

Dodatni zzvori

[uredi | uredi izvor]

Vanjski linkovi

[uredi | uredi izvor]

Šablon:Pore-formirajući toksini Šablon:Toksini

Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteini_koji_formiraju_pore&oldid=3906715"