Rodopsin

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu
Rodopsin
Rhodopsin 3D.jpeg
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

4ZWJ, 5DGY

Identifikatori
AliasiRHO
Vanjski ID-jeviOMIM: 180380 MGI: 97914 HomoloGene: 68068 GeneCards: RHO
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 3 (čovjek)
Hrom.Hromosom 3 (čovjek)[1]
Hromosom 3 (čovjek)
Genomska lokacija za Rodopsin
Genomska lokacija za Rodopsin
Bend3q22.1Početak129,528,639 bp[1]
Kraj129,535,344 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 6 (miš)
Hrom.Hromosom 6 (miš)[2]
Hromosom 6 (miš)
Genomska lokacija za Rodopsin
Genomska lokacija za Rodopsin
Bend6 E3|6 53.72 cMPočetak115,931,748 bp[2]
Kraj115,940,036 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije
PBB GE RHO 206455 s at fs.png

PBB GE RHO 206454 s at fs.png
Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija signal transducer activity
metal ion binding
photoreceptor activity
GO:0001948 protein binding
G protein-coupled receptor activity
11-cis retinal binding
G protein-coupled photoreceptor activity
Ćelijska komponenta Golgi-associated vesicle membrane
Golđijev aparat
Golđijeva membrana
photoreceptor outer segment
cell-cell junction
integral component of plasma membrane
membrana
photoreceptor inner segment
ciliary membrane
Ćelijska membrana
photoreceptor inner segment membrane
photoreceptor outer segment membrane
integral component of membrane
photoreceptor disc membrane
projekcija ćelije
Biološki proces retina development in camera-type eye
sensory perception of light stimulus
signal transduction
response to stimulus
detection of light stimulus
absorption of visible light
cellular response to light stimulus
protein phosphorylation
response to light stimulus
regulation of rhodopsin mediated signaling pathway
retinoid metabolic process
phototransduction
phototransduction, visible light
photoreceptor cell maintenance
Vid
protein-chromophore linkage
G protein-coupled receptor signaling pathway
rhodopsin mediated signaling pathway
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_000539

NM_145383

RefSeq (bjelančevina)

NP_000530

NP_663358

Lokacija (UCSC)Chr 3: 129.53 – 129.54 MbChr 6: 115.93 – 115.94 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Rodopsinvidni purpur – je pigment mrežnjače koji ima sposobnost formiranja fotoreceptorskih ćelija i percepcije svjetlosnih draži.[5][6][7][8][9]

Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i krajnje su osjetljivi na svjetlost, što omogućava viđenje čak i u slabo-osvetljenom prostoru.[10] Izložen svjetlosti pigment odmah fotoizbjeljuje, a regeneracija kod čovjeka traje oko 30 minuta.[11]

Struktura[uredi | uredi izvor]

Rodopsin se sastoji od proteinskog dijela opsina i povratnono kovalentno vezanog kofaktora, retinala. Opsin je svežanj sedam transmembranskih heliksa koji su međusobno povezani proteinskim petljama, a veže mrežnjačni (fotoreaktivni hromofor retinal), koji se nalazi u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalni položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži na hiljade vidnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal se stvara u retini od Vitamina A, beta-karotena iz hrane. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal, pod uticajem svjetlosti pokreće konformacijsku promjenu (bijeljenje) opsina; nastavlja se sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.[11][12][13]

Rodopsin štapića najsnažnije apsorbira zeleno-plavi dio svjetlosnog spektra, pa zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.[11]

Rodopsin goveda

Opisano je nekoliko blisko srodnih opsina. Razlikuju se u nekoliko aminokiselina, pa, suglasno tome, i u talasnoj dužini svjetlosti koju najjače apsorbiraju. Kod čovjeka, pored rodopsina, postoje četiri različita opsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima čepića i osnova su raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zelenog (fotopsin I), zelenog (fotopsin II), i plavo-ljubičastog (fotopsin III) dijela spektra. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotoosjetljivim ganglijskim ćelijama, a najjače apsorbira plavu svjetlost.

Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizacijska dinamika je istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, formira se u toku 200 femtosekundi nakon prijema draži, a tokom nekoliko narednih pikosekundi slijedi drugi, batorodopsin, sa deformiranim sve-trans vezama. Taj međuproizvod može biti izvađen i proučavan na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinska grupa može promijeniti svoju konformaciju, bez sudaranja sa okružujućim rodopsinsko- proteinskim džepom.[14][15][16]

Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionira kao monomer, a ne kao dimer, iako je to dugo bilo ustaljeni pogled na G-spregnute proteinske receptore.[17]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163914 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030324 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Eksplicitna upotreba et al. u: |author= (pomoć)
  6. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2004). Biologija 1. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-686-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  7. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2002). Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  8. ^ Hadžiselimović R., Maslić E. (1996). Biologija 1. Sarajevo: Federecija Bosne i Hercegovine – Ministarstvo obrazovanja, nauke, kulture i sporta.
  9. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  10. ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Rhodopsin structure and function". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
  11. ^ a b c Stuart JA, Brige RR (1996). "Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
  12. ^ Hofmann KP, Heck M (1996). "Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
  13. ^ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). "Webvision: Photoreceptors". University of Utah. Arhivirano s originala, 16. 8. 2000. Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |coauthors= (pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link) CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  14. ^ Nakamichi H, Okada T (2006). "Crystallographic analysis of primary visual photochemistry". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270–3. doi:10.1002/anie.200600595. PMID 16586416. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)
  15. ^ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). "Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274–7. doi:10.1002/anie.200600585. PMID 16729349. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  16. ^ Weingart O (2007). "The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot". J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618–9. doi:10.1021/ja071793t. PMID 17691730. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)
  17. ^ "Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)". Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |coauthors= (pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

Vanjskilinkovi[uredi | uredi izvor]