Selenocistein

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Selenocistein
C(O)[C@@H](N)C[SeH]
Općenito
Hemijski spoj Selenocistein
Druga imena L-Selenocistein
3-Selanil-L-alanin
Selenski cistein
Molekularna formula C=3
CAS registarski broj 10236-58-5
Osobine1
Molarna masa

168.05 g mol−1

Molarna masa
Rastvorljivost Rastvorljiv
1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima.
3D prikaz selenocisteina

Selenocistein (Sec ili U, u starijim publikacijama i Se-Cys)[1] je 21. proteinogena aminokiselina. U prirodnom stanju postoji u svim biljnim i životinjskim vrstama u svijetu, kao gradivni sastojak.[2] To je cisteinski analog sa selenolskom grupom (C3H7NO2Se), umjesto sumporne koja sadrži tiol grupu.

Selenocistein je prisutan u više enzima, kao što su: gluten perokidaza, tetraiodotioronine 5' deiodinaza, tioredoksin reduktaza, format dehdrogenaza, glicin reduktaza, selenofosfat sintetaza 2, metionin-R-sulfoksid reduktaza B1 (SEPX1) i neke hidrogenaze. Selenocistein je otkrila biohemičarka Thressa Stadtman.[3]

Struktura[uredi | uredi izvor]

Struktura selenocisteina slična je cisteinskoj, ali sa atomom selena koji zauzima uobičajeno mjesto sumpora, stvarajući selenol grupu koja je na fiziološkoj razini pH, deprotonirana. Proteini koji sadrže selenocisteinske ostatke nazivaju se selenoproteini sa katalitskom aktivnošću, koja zavisi od selenocisteinske biohemijske aktivnosti selenoenzima.[4]

Biologija[uredi | uredi izvor]

Selenocistein ima i niže pKa (5.47) i niže potencijalno smanjenje nego cistein. Ove osobine čine ga izuzetno pogodnim kod njihove prisutnosi u proteinima, koji su uključeni u antioksidacijsku aktivnost.

Iako se nalazi u mnogim biljnim i životinjskim vrstama, nije prisutan u svim organizmima. Za razliku od drugih aminokiselina prisutnih u biološkim proteinima, selenocistein nije direktno kodiran u genetskom materijalu. Umjesto toga, kodiran je na poseban kodonom UGA, što je normalno stop kodon. Takav mehanizam se zove translacijsko rekodiranje, a njegova efikasnost zavisi o sintezi selenoproteina i na prevođenju pokretačkih faktora. Kada se ćelije uzgajaju u kulturi, u nedostatku selena, translacija selenoproteina završava sa UGA kodonom, što dovodi do pojave nepotpunog, nefunkcionalnog enzima. UGA kodon je osposobljen za kodiranje selenocisteina prisustvom selenocistein umetnutih sekvenci (SECIS) u iRNK. SECIS element je definisan karakterističnom sekvencom nukleotida i sekundarnom strukturom baza-uparivanje obrascima. U bakterija, element SECIS se obično nalazi odmah nakon UGA kodona, unutar sekvence za selenoprotein.

Za razliku od ostalih aminokiselina, u ćeliji ne postoji slobodno spremište selenocisteina. Njegova visoka reaktivnost bi dovela do oštećenja ćelija. Umjesto toga, ćelije pohranjuju selene u manje reaktivni selenidni oblik (H2Se). Sinteza selenocisteina se javlja na specijaliziranim tRNK, koje ujedno služe da ga uključi u nastajući polipeptid.

Od 2003. godine, za 25 ljudskih proteina se zna da sadrže selenocistein (selenoproteine). Selenocisteinski derivati γ-glutamil-Se-metilselenocistein i Se-metilselenocistein javljaju se prirodno u biljkama iz rodova Allium (lukovi) i Brassica (kupusnjače).[5]

Primjena[uredi | uredi izvor]

Biotehnološka primjena selenocisteina uključuje upotrebu: 73Se-obilježenog Sec (poluvijek 73Se = 7,2 sata) u pozitronskoj elektrontomografiji (PET) i 75Se-obilježeni Sec (poluživot 75Se = 118, 5 dana) u specifičnom radioaktivnom obolježavanju, olakšavanjem određene faze prema multi-talasnoj dužini anomalne difrakcije u kristalografiji X-zračenjem proteina uvođenjem samog Sec ili Sec zajedno sa selenometioninom (SEMET), i uključivanje stabilnog 77Se izotopa, koji ima nuklearni spin od 1/2 i može se koristiti za visoke rezolucije NMR.

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ "IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB)" (PDF). European Journal of Biochemistry 264 (2): 607–609. 1999. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. 
  2. ^ Johansson L., Gafvelin G., Amér E. S. J. (2005): Selenocysteine in proteins — Properties and biotechnological use. Biochimica et Biophysica Acta, 1726 (1): 1–13 | doi = 10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
  3. ^ Stadtman T. (1974): Selenium biochemistry. Science, 183 (4128): 915–922.
  4. ^ Roy G., Sarma, B. K.; Phadnis, P. P., Mugesh G. (2005). "Selenium-containing enzymes in mammals: chemical perspectives". Journal of Chemical Sciences 117 (4): 287–303. doi:10.1007/BF02708441. 
  5. ^ Block E. (2010): Garlic and other Alliums: The Lore and the Science. http://books.google.com/?id=6AB89RHV9ucC&printsec=frontcover. Royal Society of Chemistry, ISBN 0-85404-190-7.