Selenocistein

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Preferences-system.svg Ovom članku potrebna je jezička standardizacija, preuređivanje ili reorganizacija.
Pogledajte kako poboljšati članak, kliknite na link uredi i doradite članak vodeći računa o standardima Wikipedije.
Gnome-edit-clear.svg Ovaj članak zahtijeva čišćenje.
Molimo Vas da pomognete u poboljšavanju članka pišući ili ispravljajući ga u enciklopedijskom stilu.
Spelling icon.svg Moguće je da ovaj članak ne poštuje standarde Wikipedije na bosanskom jeziku
kao što su upotreba afrikata, pravopis, pisanje riječi u skladu sa standardima, te način pisanja članaka.
Selenocistein
C(O)[C@@H](N)C[SeH]
Općenito
Hemijski spoj Selenocistein
Druga imena L-Selenocistein
3-Selanil-L-alanin
Selenski cistein
Molekularna formula C=3
CAS registarski broj 10236-58-5
Osobine1
Molarna masa

168.05 g mol−1

Molarna masa
Rastvorljivost Rastvorljiv
1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima.
3D prikaz selenocisteina

Selenocistein (Sec ili U, u starijim publikacijama i Se-Cys)[1] je 21. proteinogena aminokiselina. U prirodnom stanju postoji u svim carstvima živog svijeta, kao gradivna komponenta.[2] To je cisteinski analog sa selenolskom grupom (C3H7NO2Se), umjesto sumporne, koja sadrži tiol grupu.

Selenocistein je prisutan u više enzima, kao što su: glutation perokidaza, tetraiodotioronine 5' deiodinaza, tioredoksin reduktaza, format dehdrogenaza, glicin reduktaza, selenofosfat sintetaza 2, metionin-R-sulfoksid reduktaza B1 (SEPX1) i neke hidrogenaze.

Selenocistein e otkrila biohemičarka Thressa Stadtman.[3]

Struktura[uredi | uredi izvor]

Struktura selenocisteina slična cisteinskoj, ali sa atomom selena koji zauzima uobičajeno mjesto sumpora, formirajući selenol grupu koja je, na fiziološkoj razini pH, deprotonirana . Proteini koji sadrže selenocisteinske ostatke nazivaju se selenoproteini sa katalitskom aktivnošću, koja zavisi od selenocisteinske biohemijske aktivnosti selenoenzima.[4]

Biologija[uredi | uredi izvor]

Selenocistein ima i niže pKa (5.47) i niže potencijalno smanjenje nego cistein. Ove osobine čine ga izuzetno pogodnim u proteine koji su uključeni u antioksidacijsku aktivnost .

Iako se nalazi u svim kraljevstvima života, nije univerzalno prisutan u svim organizmima. Za razliku od drugih aminokiselina prisutnih u biološkim proteinima, selenocistein nije direktno kodiran u genetičkom materijalu. Umjesto toga, kodiran na poseban kodonom UGA, što je normalno stop kodon. Takav mehanizam se zove translacijsko rekodiranje, a njegova efikasnost ovisi o sintezi selenoproteina i na prevođenju pokretačkih faktora. Kada se ćelije uzgajaju u kulturi, u nedostatku selena, translacija selenoproteina završava sa UGA kodonom, što je rezultira pojavom nepotpunog, nefunkcionalnog enzima. UGA kodon je osposobljen za kodiranje selenocisteina prisustvom selenocistein umetnutih sekvenci (SECIS) u iRNK. SECIS element je definiran karakterističnom sekvencom nukleotida i sekundarnom strukturom baza-uparivanje obrasce. U bakterija, element SECIS se obično nalazi odmah nakon UGA kodona, unutar sekvence za selenoprotein.

Za razliku od ostalih aminokiselina, u ćeliji ne postoji slobodno spremište selenocisteina. Njegova visoka reaktivnost bi dovela do oštećenja ćelija. Umjesto toga, ćelije pohranjuju selena u manje reaktivni selenidni oblik (H2Se). Sinteza selenocisteina se javlja na specijaliziranim tRNK, koje ujedno služe da ga uključi u nastajući polipeptid.

Od 2003. godine, za 25 ljudskih proteina se zna da sadrže selenocistein (selenoproteine). Selenocisteinski derivati γ-glutamil-Se-metilselenocistein i Se-metilselenocistein javljaju se prirodno u biljkama iz rodova Allium (lukovi) i Brassica (kupusnjače).[5]

Primjena[uredi | uredi izvor]

Biotehnološka primjena selenocisteina uključuje upotrebu 73Se-obilježenog Sec (poluvijek 73Se = 7,2 sata) u pozitronskoj elektrontomografiji (PET) i 75Se-obilježeni Sec (poluživot 75Se = 118, 5 dana) u specifičnom radioaktivnom obolježavanju, olakšavanjem određene faze prema multi-talasnoj dužini anomalne difrakcije u kristalografiji X-zračenjem proteina uvođenjem samog Sec ili Sec zajedno sa selenometioninom (SEMET), i uključivanje stabilnog 77Se izotopa, koji ima nuklearni spin od 1/2 i može se koristiti za visoke rezolucije NMR.

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ "IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB)" (PDF). European Journal of Biochemistry 264 (2): 607–609. 1999. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. 
  2. ^ Johansson L., Gafvelin G., Amér E. S. J. (2005): Selenocysteine in proteins — Properties and biotechnological use. Biochimica et Biophysica Acta, 1726 (1): 1–13 | doi = 10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
  3. ^ Stadtman T. (1974): Selenium biochemistry. Science, 183 (4128): 915–922.
  4. ^ Roy G., Sarma, B. K.; Phadnis, P. P., Mugesh G. (2005). "Selenium-containing enzymes in mammals: chemical perspectives". Journal of Chemical Sciences 117 (4): 287–303. doi:10.1007/BF02708441. 
  5. ^ Block E. (2010): Garlic and other Alliums: The Lore and the Science. http://books.google.com/?id=6AB89RHV9ucC&printsec=frontcover. Royal Society of Chemistry, ISBN 0-85404-190-7.