Idi na sadržaj

Selenoprotein

Nepregledano
S Wikipedije, slobodne enciklopedije

U molekulskoj biologiji, selenoprotein je bilo koji protein koji uključuje ostatak aminokiseline selenocisteina (Sec, U, Se-Cys). Među funkcionalno okarakteriziranim selenoproteinima su pet glutation peroksidaza (GPX) i tri tiredoksin-reduktaze, (TrxR/TXNRD) koji oba sadrže samo jedan Sec.[1] Selenoprotein P je najčešći selenoprotein koji se nalazi u plazmi. Neobičan je jer kod ljudi sadrži 10 Sec ostataka, koji su podijeljeni u dva domena, duži N-terminalni domen koji sadrži 1 Sec i kraći C-terminalni domen koji sadrži 9 Sec. Duži N-terminalni domen je vjerovatno enzimski domen, a kraći C-terminalni domen je vjerovatno sredstvo za siguran transport vrlo reaktivnog atoma selena kroz tijelo..[2][3]

Speciisjka distribucija

[uredi | uredi izvor]

Selenoproteini postoje u svim glavnim domenima života, eukarioti,ma bakterijamaima i arhejama. Među eukariotima, selenoproteini su česti kod životinja, ali rijetki ili odsutni u drugim koljenima – jedan je identificiran u zelenoj algi Chlamydomonas, ali gotovo nijedan u drugim biljkama ili u gljivama. američka brusnica (Vaccinium macrocarpon Ait.) je jedina kopnena biljka za koju se zna (od 2014. godine) da posjeduje mehanizam na nivou sekvence za proizvodnju selenocisteina (posebno u svom mitohondrijalnom genomu), iako njen nivo funkcionalnosti još nije određen.[4] Među gljivama, red Harpellales je bio "posebno dobro zastupljen" među vrstama gljiva za koje je utvrđeno da posjeduju selenocistein, jer se vjeruje da sedam od osam analiziranih vrsta Harpellales koriste selenoproteine.[5]

Među bakterijama i arhejama, selenoproteini su prisutni samo u nekim lozama, dok su potpuno odsutni u mnogim drugim filogenetskim grupama. Ova zapažanja su sada potvrđena analizom cijelog genoma, koja pokazuje prisustvo ili odsustvo gena selenoproteina i pomoćnih gena za sintezu selenoproteina u odgovarajućem organizmu.[6]

Proizvodnja

[uredi | uredi izvor]

Selenoproteine, kao i obične proteine, proizvodi ribosom, što zahtijeva ostatke koje prenose tRNK. Selenocistin (Sec) ima svoju posebnu tRNKSec za ovu svrhu. Ova tRNK, za razliku od drugih tRNA, nije direktno učitana selenocistilnim ostatkom iz slobodne molekule Sec; umjesto toga, prvo se učita serilnim ostatkom iz serina, pomoću konvencionalne seril-tRNAK-sintaze (formirajući Ser-tRNKSec), zatim enzim pretvara ovaj seril u selenocistilni ostatak, formirajući Sec-tRNKSec. Kod bakterija, L-seril-tRNKSec selen-transferaza (SelA) obavlja ovaj posao koristeći selen koji obezbjeđuje selenofosfat.[7] In archaea and eukarya, this happens first by phosphoseryl-tRNA kinase attaching a phosphate group to the seryl, then by SLA/LP converting the phosphoseryl to selenocystyl with the help of selenophosphate.[8]

Struktura tRNASec razlikuje se od tipičnih (kanonskih) tRNA po produženju D-stabla i vrlo dugoj varijabilnoj petlji. Ovo sprečava uobičajeni EF-Tu (eEF1A kod eukariota) da prepozna tRNA. Umjesto toga, potreban je poseban faktor elongacije nazvan SelB kako bi se pomoglo ribosomu da koristi Sec-tRNASec. SelB se sastoji od dva proteinska domena: N-terminalni dio je visoko homologan EF-Tu i služi za obezbjeđivanje elongacije, a C-terminalni dio služi za prepoznavanje SECIS elementa na mRNA koja kodira selenoprotein. Zajedno, ova dva dijela omogućavaju SelB-u da prenese Sec-tRNASec do A mjesta ribosoma za dekodiranje UGA kodona. Kod bakterija, SECIS element se javlja ubrzo nakon UGA kodona koji aktivira.[7] jski Situacija sa SECIS-om kod eukariita i arheja je manje jasna od 2006. godine, jer se SECIS element umjesto toga javlja u neprevedenim regijama mRNA. Eukariotski homolog SelB-a (EEFSEC) umjesto toga ima C-terminalnu domenu koja se veže za SECISBP2 (SBP2), koji vrši stvarno vezivanje SECIS RNK. Postoje i drugi SECIS RNK vezujući proteini, uključujući 60S ribosomski protein L30. Arhejski homolog SelB-a izgleda nema nikakvo posebno proširenje, tako da je još manje jasno kako interraguje sa SECIS-om.[7]

Posljednje pitanje je kako ribosom može znati da UGA treba da kodira za Sec umjesto stop kodona. Na ovo pitanje je ponovo relativno lako odgovoriti kod bakterija, ali kod eukariota i arheja vjerovatno postoji određena zavisnost od prepoznavanja SECIS-a.[7]

Zamjena cisteinom kod sisara

[uredi | uredi izvor]

Većina selenoproteina sisara ima malu količinu (oko 10%) selenocistina zamijenjenu cistinom, koja se povećava na 50% kod ishrane sa nedostatkom selena. To se postiže prihvatanjem tiofosfata umjesto selenofosfata od strane SLA/LP, čime se fosfoseril pretvara u regularni cistil.[9]

Ne-UAG (CUA) tRNA

[uredi | uredi izvor]

Primjeri prekodiranih verzija tRNKSec pronađeni su u prirodi. Oni obuhvataju stop kodon UAA i 10 sens kodona.[10]

Redoks aktivnost

[uredi | uredi izvor]

Većina selenoproteina ima redoks funkciju analognu proteinima sa Cys aktivnim mjestima. Dva ostatka Sec mogu se oksidirati i formirati diselenidnu vezu (-Se-Se-), selenov analog disulfidnog mosta. Sec također može formirati selenenil sulfidnu (-Se-S-) vezu sa Cys.

Se-H veza se lakše prekida od S-H veze, što rezultira većom reaktivnošću Sec ostatka u poređenju sa Cys. Reaktivnosti također doprinosi veća nukleofilnost, kiselost i sposobnost odlaska grupe selenolata (R-Se-) u poređenju sa tiolatom (R-S-). Se-Se veza je također slabija od S-S veze. Rezultat je da se Sec može lako oksidirati i reducirati, bez veće promjene u zaglavljivanju u jednom stanju.[11]

Sec nije reaktivniji od Cys ni u jednom aspektu. Selanilni radikali generirani iz Sec-a su manje skloni napadu na ostatke aromatskih aminokiselina i proteinske Cα atome nego tiilni radikali generirani iz Cys-a. Ovo pruža redoks-aktivnim selenoproteinima određenu zaštitu od samorazgradnje u poređenju sa njihovim srodnicima koji sadrže samo cistin.[12]

Glavne porodice

[uredi | uredi izvor]

Barijera za običan protein da postane selenoprotein je relativno visoka zbog potrebe za SECIS elementom. Kao rezultat toga, nove porodice selenoproteina se ne pojavljuju lako. Također nije neuobičajeno da ove porodice uključuju potomke koji nisu selenoproteini, jer (uglavnom kopnena) okruženja siromašna selenom pružaju prednost u pogledu sposobnosti prilagođavanja organizmu koji ima niže potrebe za selenom. U nastavku će se fokusirati na porodice koje se nalaze kod ljudi.[13]

Glutation peroksidaza

[uredi | uredi izvor]

Glutation-peroksidaze (GPx) su enzimi koji koriste glutation za razgradnju peroksida, štiteći ćeliju od oksidativnog oštećenja. To je ključni dio antioksidativne odbrane životinja (uključujući ljude). Nalaze se i u bakterijama, biljkama i gljivama. GPx je bio prvi otkriveni selenoprotein, sa visoko reaktivnim Sec ostatkom na aktivnom mjestu. Poređenje GPx sekvenci iz svih ovih vrsta života sugerira da predački GPx nije sadržavao selen; umjesto toga, usvajanje Sec se dogodilo rano u evoluciji životinja, prije nego što su se spužve odvojile od drugih životinja.[14]

Ljudi imaju osam Gpx gena, ali samo pet od njih sadrži Sec (GPX1, GPX2, GPX3, GPX4, GPX6). Nepostojanje Sec u GPX7 i GPX8 izgleda da je univerzalno među životinjama.[14] Gubitak Sec (zamjenom sa Cys) u GPX5 bio je, međutim, relativno nedavni događaj koji se dogodio nakon divergencije ljudi od glodara. Glodari su nezavisno izgubili Sec u Gpx6, ali su ga zadržali u svojoj verziji Gpx5. Ljudski GPX5 i Gpx6 glodara zadržavaju rudimentalne SECIS element koji ukazuju na njihovu prošlost..[15]

Tioredoksin-reduktaza

[uredi | uredi izvor]

Tioredoksin-reduktaza je također ključna komponenta antioksidativne odbrane. Iako se enzimi koji obavljaju ovu funkciju nalaze u većini oblika života, verzija selenoproteina visoke molekularne težine koja se nalazi kod životinja evoluirala je odvojeno od češće verzije selenoproteina niske molekularne težine. Ova verzija se pojavljuje kao grana unutar glutation-reduktaza, što je opet ključna komponenta antioksidativne odbrane.[16]

Jodotironin-dejodinaza

[uredi | uredi izvor]

Centralne uloge u etabolizmu hormona štitnjače kod ljudi (i kičmenjaka općenito) imaju tri proteina jodotironin-dejodinaze, sa genskim simbolima DIO1, DIO2, DIO3 kod ljudi. Srodni proteini pronađeni su kod beskičmenjaka, uglavnom sa selenocistinom, iako neki umjesto toga imaju cistin.[17]

Selenofosfat-sintetaza

[uredi | uredi izvor]

Proizvodnja selenoproteina ne može se dogoditi bez selenofosfata, koji proizvodi selenofosfat-sintetaza. Kičmenjaci, uključujući ljude, nose dvije verzije ovog enzima, pri čemu je jedna (SEPHS2) selenoprotein, a druga (SEPHS1) ga zamjenjuje treoninom, iako i dalje sa zaostalim SECIS-elementom. Analiza životinjskih verzija ovog enzima pokazuje da je originalna životinjska verzija selenoprotein, pri čemu SEPHS1 nastaje kasnije kroz duplikaciju gena.[18] Među prokariotima, većina bakterija ima verziju sa cistinom umjesto selenocistina, što sugerira da bi ovo moglo biti pretkalo stanje (što bi izbjeglo problem kokoške i jajeta). Neke imaju dvije verzije, jednu sa Sec, a drugu sa Cys. Arheje uglavnom imaju Sec verziju.[18]

SelT, SelW, SelH i Rdx12

[uredi | uredi izvor]

Ljudski selenoproteini H (C11orf31, W (SEPW1), T (SELT) i V (SELENOV)[19] povezani su jedan s drugim i s ne-selenoproteinom RDX12. Verzija Rdx12 u ribama je selenoprotein, što sugerira da je ljudska loza izgubila Sec tokom evolucije na kopnu. Sve se one savijaju slično kao tioredoksin i imaju redoksnu funkciju.[20]

Ostale porodice

[uredi | uredi izvor]

Porodice koje postoje kao selenoproteini kod ljudi i ostalih sisara:[21]

Porodice koje postoje samo kao proteini koji nisu selenoproteini kod sisara:

Bakterijski selenoproteini uključuju:

Klinički značaj

[uredi | uredi izvor]

Selen je vitalni nutrijent kod životinja,[23] uključujući ljude. Do sada je u ljudskim ćelijama i tkivima uočeno oko 25 različitih selenoproteina koji sadrže selenocistein.[24] Budući da nedostatak selena lišava ćeliju sposobnosti sinteze selenoproteina, smatra se da su mnogi zdravstveni efekti niskog unosa selena uzrokovani nedostatkom jednog ili više specifičnih selenoproteina. Tri selenoproteina, TXNRD1 (TR1), TXNRD2 (TR3) i glutation peroksidaza 4 (GPX4), pokazali su se esencijalnim u eksperimentima s knockoutom miševa. S druge strane, previše selena u ishrani uzrokuje toksične efekte i može dovesti do trovanja selenom. Prag između esencijalnih i toksičnih koncentracija ovog elementa je prilično uzak s faktorom u rasponu od 10 –100.

Mutacije u selenoproteinu N (SELENON, ranije SEPN1) kod ljudi uzrokuju podtip kongenitalne mišićne distrofije poznat kao SELENON-vezana miopatija.[25][26]

Srodni sistemi

[uredi | uredi izvor]

Prokarioti sadrže neobične sisteme povezane s tipičnim tRNK-SelAB sistemom.

  • Neki arheoni poput Methanocaldococcus jannaschii nemaju cistein—tRNK ligazu. Umjesto toga, oni vjerovatno proizvode cistil-rRNK, putem seril-tRNK i fosfoseril-tRNK, analogno Sec-tRNA proizvodnom putu kod eukariota i arheja.[7]
  • Neke bakterije sa Sec mašinerijom također imaju nekanonsku tRNKŠablon:Sup sub ili tRNKŠablon:Sup sub. Prepoznaju ih uobičajena cistein—tRNK ligaza, ali im je potrebna pomoć SelB-a da bi radili. Tip tRNKŠablon:Sup sub, također nazvan tRNKReC, može uzrokovati umetanje Cys umjesto Sec na UGA. Ovo bi moglo pomoći bakteriji da se nosi s nedostatkom selena.[27]
    • Neke verzije tRNAReC su dodatno mutirane kako bi ih prepoznale seril-tRNA sintaza i SelA, što ih čini drugom vrstom tRNASec. Predlaže se da se ovo nazove tRNAReU. ReU nije toliko efikasna kao standardna tRNASec.[27]
  • Neke bakterije također imaju takozvane alo-tRNK, koje imaju akceptorsku domenu sličnu tRNKSec. Izgleda da uzrokuju zamjenu neke druge aminokiseline serinom.[28]

Postoje i laboratorijski modificirane verzije tRNK-SelAB sistema.

  • Kraće D-stablo: Da bi se razumjela uloga neobično dugog D-stabla u tRNKSec, vještačke varijante s kraćim D-stablima su stavljene u E. coli. Ispostavilo se da ove varijante rade brže od standardne verzije na redovnim temperaturama, ali lahko gube funkciju na visokim temperaturama. Ovo sugerira da je dugo D-stablo evoluiralo kao adaptacija na visoku temperaturu.[29]
  • Uklanjanje zahtjeva za SelB i SECIS: 2013. godine, nova vrsta tRNK je vještački stvorena stavljanjem akceptorskog stabla i CUA antikodona E. coli tRNKSec na okosnicu E. coli tRNASer. Ovu novu tRNAUTu može prepoznati obični EF-Tu, uklanjajući zahtjev za SelB i SECIS za elongaciju. Međutim, oko 40% insercija bili su serin umjesto selenocistina, što sugerira da SelA ne prepoznaje efikasno ovu tRNK. 2014. godine, usmjerena evolucija je korištena kako bi se značajno poboljšala sposobnost tRNAUTu da je prepozna SelA, postižući verziju koja rezultira neotkrivenom pogrešnom inkorporacijom serina. Ovo omogućava jednostavnu zamjenu bilo kojeg ostatka sa Sec u budućim naporima proteinskog inženjerstva.[30]

Do 2018. godine, sistem E. coli je sazrio i postao pogodan za proizvodnju u "industrijskim razmjerima". U jednom slučaju to je postignuto laboratorijskom evolucijom.[31] U drugom slučaju ovo je postignuto ugradnjom elemenata alo-tRNK.[32]

    • tRNKUTu sistem je 2023. godine prilagođen za Saccharomyces cerevisiae (kvasac), koji nema prirodni selenocistinski sistem. Mješavina bakterijskih i mišjih enzima djeluje na modificiranu kvasnu tRNASer, koju eEF1A može prepoznati.[33]

Ostale vrste selena u proteinima

[uredi | uredi izvor]

Ligand-selanoproteini

[uredi | uredi izvor]

Pored selenoproteina koji sadrže selenocistein, postoje i neki selenoproteini poznati iz bakterijskih vrsta, koji imaju selen nekovalentno vezan. Smatra se da većina ovih proteina sadrži selenidni ligand za kofaktor molibdopterin na svojim aktivnim mjestima (npr. nikotinat-dehidrogenaza iz Eubacterium barkeri ili ksantin-dehidrogenaza).[34]

Slučajni selenometionin

[uredi | uredi izvor]

Osim toga, selen se u proteinima javlja kao nespecifično ugrađen selenometionin, koji zamjenjuje ostatke metionina. Proteini koji sadrže takve nespecifično ugrađene ostatke selenometionina ne smatraju se selenoproteinima, jer ugradnja selena nije potrebna ni za jednu funkciju proteina. Kod bakterija se zamjena metionina selenometioninom uglavnom toleriše.[35]

Kod životinja, prekomjerna količina zamjene selenometioninom rezultira "alkalnom bolešću" koja utiče na strukturu keratina i drugih proteina tkiva. Ovo je glavni mehanizam toksičnosti selena kod životinja.[36][37][38]

Nespecifična inkorporacija i relativna tolerancija bakterija na supstituciju selenometioninom korišteni su za određivanje strukture proteina. Protein se proizvodi tako da su svi metionini zamijenjeni selenometioninima putem ekspresije u mikroorganizmu uzgojenom u selenometioninu. Ovo omogućava upotrebu MAD-faziranja tokom kristalografskog određivanja strukture mnogih proteina rendgenskim zracima.[39]

Slučajni selenocistin

[uredi | uredi izvor]

Kao što se selenometionin može nasumično ugraditi u proteine, selenocistin se također može pogrešno vezati za tRNACys pomoću cisteinil-tRNK-sintetaze i ugraditi u proteine umjesto cistina. To uzrokuje znatnu toksičnost. Varijanta sintaze koja može razlikovati Cys i Sec pomaže u smanjenju toksičnosti.[40]

Ova toksičnost može biti jedan od razloga za postojanje prilično komplikovanog puta biosinteze selenocisteina i specifične ugradnje u selenoproteine (opisane gore), što izbjegava pojavu slobodne aminokiseline kao međuprodukta. Zbog ovog puta, čak i ako se selenoprotein koji sadrži selenocistein unese ishranom i koristi kao izvor selena, ostatak selenocisteina se ne ponovo koristi direktno.

Biomolekuli koji nisu proteini

[uredi | uredi izvor]

Selen se također specifično ugrađuje u modificirane baze nekih tRNA (kao 5-metilaminometil-2-selenouridin).[34]

Također pogledajte

[uredi | uredi izvor]

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. ↑ Hatfield DL; Gladyshev VN (juni 2002). "How selenium has altered our understanding of the genetic code". Mol. Cell. Biol. 22 (11): 3565–76. doi:10.1128/MCB.22.11.3565-3576.2002. PMC 133838. PMID 11997494.
  2. ↑ Burk RF; Hill KE (2005). "Selenoprotein P: an extracellular protein with unique physical characteristics and a role in selenium homeostasis". Annu Rev Nutr. 25: 215–235. doi:10.1146/annurev.nutr.24.012003.132120. PMID 16011466.
  3. ↑ Burk RF; Hill KE (2009). "Selenoprotein P-expression, functions, and roles in mammals". Biochim Biophys Acta. 1790 (11): 1441–1447. doi:10.1016/j.bbagen.2009.03.026. PMC 2763998. PMID 19345254.
  4. ↑ Fajardo, Diego; Schlautman, Brandon; Steffan, Shawn; Polashock, James; Vorsa, Nicholi; Zalapa, Juan (25. 2. 2014). "The American cranberry mitochondrial genome reveals the presence of selenocysteine (tRNA-Sec and SECIS) insertion machinery in land plants". Gene. 536 (2): 336–343. doi:10.1016/j.gene.2013.11.104. PMID 24342657.
  5. ↑ Mariotti, Marco; Salinas, Gustavo; Gabaldón, Toni; Gladyshev, Vadim N. (maj 2019). "Utilization of selenocysteine in early-branching fungal phyla". Nature Microbiology. 4 (5): 759–765. doi:10.1038/s41564-018-0354-9. ISSN 2058-5276. PMC 6551623. PMID 30742068.
  6. ↑ Tsuji, Petra A.; Santesmasses, Didac; Lee, Byeong J.; Gladyshev, Vadim N.; Hatfield, Dolph L. (21. 12. 2021). "Historical Roles of Selenium and Selenoproteins in Health and Development: The Good, the Bad and the Ugly". International Journal of Molecular Sciences (jezik: engleski). 23 (1): 5. doi:10.3390/ijms23010005. ISSN 1422-0067. PMC 8744743 Provjerite vrijednost parametra |pmc= (pomoć). PMID 35008430 Provjerite vrijednost parametra |pmid= (pomoć).
  7. 1 2 3 4 5 Allmang, C.; Krol, A. (novembar 2006). "Selenoprotein synthesis: UGA does not end the story". Biochimie. 88 (11): 1561–1571. doi:10.1016/j.biochi.2006.04.015. PMID 16737768.
  8. ↑ Yuan, J; Palioura, S; Salazar, JC; Su, D; O'Donoghue, P; Hohn, MJ; Cardoso, AM; Whitman, WB; Söll, D (12. 12. 2006). "RNA-dependent conversion of phosphoserine forms selenocysteine in eukaryotes and archaea". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (50): 18923–7. Bibcode:2006PNAS..10318923Y. doi:10.1073/pnas.0609703104. PMC 1748153. PMID 17142313.
  9. ↑ Xu, Xue-Ming; Turanov, Anton A.; Carlson, Bradley A.; Yoo, Min-Hyuk; Everley, Robert A.; Nandakumar, Renu; Sorokina, Irina; Gygi, Steven P.; Gladyshev, Vadim N.; Hatfield, Dolph L. (14. 12. 2010). "Targeted insertion of cysteine by decoding UGA codons with mammalian selenocysteine machinery". Proceedings of the National Academy of Sciences. 107 (50): 21430–21434. Bibcode:2010PNAS..10721430X. doi:10.1073/pnas.1009947107. PMC 3003055. PMID 21115847.
  10. ↑ Mukai, Takahito; Englert, Markus; Tripp, H. James; Miller, Corwin; Ivanova, Natalia N.; Rubin, Edward M.; Kyrpides, Nikos C.; Söll, Dieter (18. 4. 2016). "Facile Recoding of Selenocysteine in Nature". Angewandte Chemie International Edition. 55 (17): 5337–5341. Bibcode:2016ACIE...55.5337M. doi:10.1002/anie.201511657. OSTI 1467447. PMC 4833512. PMID 26991476.
  11. ↑ Reich, H. J.; Hondal, R. J. (2016). "Why Nature Chose Selenium". ACS Chemical Biology. 11 (4): 821–841. doi:10.1021/acschembio.6b00031. PMID 26949981.
  12. ↑ Özge, Pehlivan; Mateusz, Waliczek; Monika, Kijewska; Piotr, Stefanowicz (januar 2023). "Selenium in Peptide Chemistry". Molecules. 28 (7).
  13. ↑ Lobanov AV, Fomenko DE, Zhang Y, Sengupta A, Hatfield DL, Gladyshev VN (2007). "Evolutionary dynamics of eukaryotic selenoproteomes: large selenoproteomes may associate with aquatic life and small with terrestrial life". Genome Biology. 8 (9). doi:10.1186/gb-2007-8-9-r198. PMC 2375036. PMID 17880704.
  14. 1 2 Trenz, TS; Delaix, CL; Turchetto-Zolet, AC; Zamocky, M; Lazzarotto, F; Margis-Pinheiro, M (12. 11. 2021). "Going Forward and Back: The Complex Evolutionary History of the GPx". Biology. 10 (11): 1165. doi:10.3390/biology10111165. PMC 8614756 Provjerite vrijednost parametra |pmc= (pomoć). PMID 34827158 Provjerite vrijednost parametra |pmid= (pomoć).
  15. ↑ Castellano, Sergi; Novoselov, Sergey V.; Kryukov, Gregory V.; et al. (2004). "Reconsidering the evolution of eukaryotic selenoproteins: a novel nonmammalian family with scattered phylogenetic distribution". EMBO Reports. 5 (1): 71–7. doi:10.1038/sj.embor.7400036. PMC 1298953. PMID 14710190.
  16. ↑ Hirt, Robert P.; Müller, Sylke; Martin Embley, T.; Coombs, Graham H. (juli 2002). "The diversity and evolution of thioredoxin reductase: new perspectives". Trends in Parasitology. 18 (7): 302–308. doi:10.1016/S1471-4922(02)02293-6. PMID 12379950.
  17. ↑ Darras, VM (1. 6. 2021). "Deiodinases: How Nonmammalian Research Helped Shape Our Present View". Endocrinology. 162 (6). doi:10.1210/endocr/bqab039. PMC 8143656 Provjerite vrijednost parametra |pmc= (pomoć). PMID 33606002. Nepoznati parametar |article-number= zanemaren (pomoć)
  18. 1 2 Mariotti, M; Santesmasses, D; Capella-Gutierrez, S; Mateo, A; Arnan, C; Johnson, R; D'Aniello, S; Yim, SH; Gladyshev, VN; Serras, F; Corominas, M; Gabaldón, T; Guigó, R (septembar 2015). "Evolution of selenophosphate synthetases: emergence and relocation of function through independent duplications and recurrent subfunctionalization". Genome Research. 25 (9): 1256–67. doi:10.1101/gr.190538.115. PMC 4561486. PMID 26194102.
  19. 1 2 3 4 5 6 7 8 Reeves, MA & Hoffmann, PR (2009). "The human selenoproteome: recent insights into functions and regulation". Cell Mol Life Sci. 66 (15): 2457–78. doi:10.1007/s00018-009-0032-4. PMC 2866081. PMID 19399585.
  20. ↑ Dikiy, Alexander; Novoselov, Sergey V.; Fomenko, Dmitri E.; Sengupta, Aniruddha; Carlson, Bradley A.; Cerny, Ronald L.; Ginalski, Krzysztof; Grishin, Nick V.; Hatfield, Dolph L.; Gladyshev, Vadim N. (1. 6. 2007). "SelT, SelW, SelH, and Rdx12: Genomics and Molecular Insights into the Functions of Selenoproteins of a Novel Thioredoxin-like Family". Biochemistry. 46 (23): 6871–6882. doi:10.1021/bi602462q. PMID 17503775.
  21. ↑ G. V. Kryukov; S. Castellano; S. V. Novoselov; A. V. Lobanov; O. Zehtab; R. Guigó & V. N. Gladyshev (2003). "Characterization of mammalian selenoproteomes". Science. 300 (5624): 1439–1443. Bibcode:2003Sci...300.1439K. doi:10.1126/science.1083516. PMID 12775843. S2CID 10363908.
  22. ↑ Penglase, Sam; Hamre, Kristin; Ellingsen, Ståle (2015). "The selenium content of SEPP1 versus selenium requirements in vertebrates". PeerJ. 3. doi:10.7717/peerj.1244. PMC 4699779. PMID 26734501.
  23. ↑ Gu, Xin; Gao, Chun-qi (5. 7. 2022). "New horizons for selenium in animal nutrition and functional foods". Animal Nutrition. 11: 80–86. doi:10.1016/j.aninu.2022.06.013. ISSN 2405-6545. PMC 9464886 Provjerite vrijednost parametra |pmc= (pomoć). PMID 36157130 Provjerite vrijednost parametra |pmid= (pomoć).
  24. ↑ Avery, JA & Hoffmann, PR (2018). "Selenium, selenoproteins, and immunity". Nutrients. 10 (9): 1203. doi:10.3390/nu10091203. PMC 6163284. PMID 30200430.
  25. ↑ Moghadaszadeh, Behzad; Beggs, Alan H. (oktobar 2006). "Selenoproteins and Their Impact on Human Health Through Diverse Physiological Pathways". Physiology. 21 (5): 307–315. doi:10.1152/physiol.00021.2006. ISSN 1548-9213. PMC 3372916. PMID 16990451.
  26. ↑ "SELENON/SEPN1, Rigid Spine Muscular Dystrophy, RSMD". curecmd (jezik: engleski). Pristupljeno 7. 3. 2024.
  27. 1 2 Vargas-Rodriguez, O; Englert, M; Merkuryev, A; Mukai, T; Söll, D (2018). "Recoding of the selenocysteine UGA codon by cysteine in the presence of a non-canonical tRNA(Cys) and elongation factor SelB". RNA Biology. 15 (4–5): 471–479. doi:10.1080/15476286.2018.1474074. PMC 6103700. PMID 29879865.
  28. ↑ Krahn, Natalie; Fischer, Jonathan T.; Söll, Dieter (21. 10. 2020). "Naturally Occurring tRNAs With Non-canonical Structures". Frontiers in Microbiology. 11. doi:10.3389/fmicb.2020.596914. PMC 7609411. PMID 33193279.
  29. ↑ Ishii, Tetsu M.; Kotlova, Natalia; Tapsoba, Franck; Steinberg, Sergey V. (maj 2013). "The Long D-stem of the Selenocysteine tRNA Provides Resilience at the Expense of Maximal Function". Journal of Biological Chemistry. 288 (19): 13337–13344. doi:10.1074/jbc.M112.434704. PMC 3650372. PMID 23525102.
  30. ↑ Thyer, Ross; Robotham, Scott A.; Brodbelt, Jennifer S.; Ellington, Andrew D. (14. 1. 2015). "Evolving tRNA Sec for Efficient Canonical Incorporation of Selenocysteine". Journal of the American Chemical Society. 137 (1): 46–49. Bibcode:2015JAChS.137...46T. doi:10.1021/ja510695g. PMC 4432777. PMID 25521771.
  31. ↑ Thyer, R; Shroff, R; Klein, DR; d'Oelsnitz, S; Cotham, VC; Byrom, M; Brodbelt, JS; Ellington, AD (august 2018). "Custom selenoprotein production enabled by laboratory evolution of recoded bacterial strains". Nature Biotechnology. 36 (7): 624–631. doi:10.1038/nbt.4154. PMC 6035053. PMID 29863724.
  32. ↑ Mukai, Takahito; Sevostyanova, Anastasia; Suzuki, Tateki; Fu, Xian; Söll, Dieter (11. 6. 2018). "A Facile Method for Producing Selenocysteine-Containing Proteins". Angewandte Chemie International Edition. 57 (24): 7215–7219. Bibcode:2018ACIE...57.7215M. doi:10.1002/anie.201713215. PMC 6035045. PMID 29631320.
  33. ↑ Hoffman, KS; Chung, CZ; Mukai, T; Krahn, N; Jiang, HK; Balasuriya, N; O'Donoghue, P; Söll, D (septembar 2023). "Recoding UAG to selenocysteine in Saccharomyces cerevisiae". RNA. 29 (9): 1400–1410. doi:10.1261/rna.079658.123. PMC 10573291 Provjerite vrijednost parametra |pmc= (pomoć). PMID 37279998 Provjerite vrijednost parametra |pmid= (pomoć).
  34. 1 2 Sumner, Sarah E.; Markley, Rachel L.; Kirimanjeswara, Girish S. (novembar 2019). "Role of Selenoproteins in Bacterial Pathogenesis". Biological Trace Element Research. 192 (1): 69–82. Bibcode:2019BTER..192...69S. doi:10.1007/s12011-019-01877-2. ISSN 0163-4984. PMC 6801102. PMID 31489516.
  35. ↑ Coch, Emily H.; Greene, Ronald C. (februar 1971). "The utilization of selenomethionine by Escherichia coli". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 230 (2): 223–236. doi:10.1016/0304-4165(71)90207-8. PMID 4929767.
  36. ↑ O'Toole, D.; Raisbeck, M. F. (1995). "Pathology of experimentally induced chronic selenosis (alkali disease) in yearling cattle". Journal of Veterinary Diagnostic Investigation. 7 (3): 364–373. doi:10.1177/104063879500700312. ISSN 1040-6387. PMID 7578453.
  37. ↑ Spallholz, Julian E.; Hoffman, David J. (2002). "Selenium toxicity: cause and effects in aquatic birds". Aquatic Toxicology. Amsterdam, Netherlands. 57 (1–2): 27–37. Bibcode:2002AqTox..57...27S. doi:10.1016/S0166-445X(01)00268-5. ISSN 0166-445X. PMID 11879936. S2CID 28251689.
  38. ↑ Lemly, A.Dennis (1997). "A Teratogenic Deformity Index for Evaluating Impacts of Selenium on Fish Populations". Ecotoxicology and Environmental Safety. 37 (3): 259–266. Bibcode:1997EcoES..37..259L. doi:10.1006/eesa.1997.1554. ISSN 0147-6513. PMID 9378093.
  39. ↑ Larsson, A. M. (2009). "Preparation and crystallization of selenomethionine protein". Protein Crystallization. IUL Biotechnology Series. 8. str. 135–154.
  40. ↑ Hoffman, KS; Vargas-Rodriguez, O; Bak, DW; Mukai, T; Woodward, LK; Weerapana, E; Söll, D; Reynolds, NM (23. 8. 2019). "A cysteinyl-tRNA synthetase variant confers resistance against selenite toxicity and decreases selenocysteine misincorporation". The Journal of Biological Chemistry. 294 (34): 12855–12865. doi:10.1074/jbc.RA119.008219. PMC 6709638. PMID 31296657.

Dodatni izvori

[uredi | uredi izvor]
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Selenoprotein&oldid=3829807"