Transmembranski domen

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Transmembranski protein koji liči na OmpA domen

Transmembranski domen se najčešće označava kao transmembranski alfa heliks transmembranskog proteina. Naziva se domenom po alfa-heliksu u membrani koji može biti savijen neovisno od ostatka proteina, slično domenima protrina rastvoljivih u vodi.[1][2][3]

U širem smislu, pojma, transmembranski domen je svaka trodimenzijska proteinska struktura koja je u membrani termodinamski stabilna. To može biti jedan alfa heliks, stabilni kompleks nekoliko transmembranskih alfa heliksa, transmembransko beta bure, beta-heliks gramicidina A.[4], ili neka druga struktura.

Transmembranski heliksi najčešće imaju 20 aminokiselina, iako mogu biti mnogo duži ili kraći.

Identifikacija transmembranskih zavojnica[uredi | uredi izvor]

Transmembranski heliksi su vidljivi u strukturama membranskih proteinakoji su određeni difrakcijom X-zraka. Mogu se predvideti na osnovu skala hidrofobnosti. Budući da su u unutrašnjost lipidnog dvosloja i većine transmembranskih proteina, čija je struktura poznata, hidrofobni, smatra se je, za aminokiselina koje premoštavaju membrane, preduvjet da su također hidrofobne. Međutim, membranske pumpe i ionski kanali također sadrže brojne naelektrisane i polarne ostatke sa općenito nepolarnim transmembranskim segmentima.[5][6]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Campbell N. A. et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. 
  2. ^ Alberts B. et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9. 
  3. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8. 
  4. ^ Burkhart BM, Gassman RM, Langs DA, Pangborn WA, Duax WL, Pletnev V (1999). "Gramicidin D conformation, dynamics and membrane ion transport". Biopolymers 51 (2): 129–44. PMID 10397797. doi:10.1002/(SICI)1097-0282. 
  5. ^ Partridge AW, Liu S, Kim S, Bowie JU, Ginsberg MH (February 2005). "Transmembrane domain helix packing stabilizes integrin alphaIIbbeta3 in the low affinity state". The Journal of Biological Chemistry 280 (8): 7294–300. PMID 15591321. doi:10.1074/jbc.M412701200. 
  6. ^ Li R, Bennett JS, Degrado WF (June 2004). "Structural basis for integrin alphaIIbbeta3 clustering". Biochemical Society Transactions 32 (Pt3): 412–5. PMID 15157149. doi:10.1042/BST0320412. 

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]