N-kraj

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Tetrapeptid
Primjer: Val-Gly-Ser-Ala) sa zelenom oznakom N-vrha α-aminokisline (primjer: L-valin) i plavo označeni C-kraj α-aminokiseline (primjer: L-alanin). Ovaj tetrapeptid može biti kodiran iz iRNK sekvence 5'-GUUGGUAGUGCU-3'.

N-kraj − poznat i kao N-terminus ili -N-terminal (amino-kraj, NH2-terminus, N-terminalni kraj ili aminski-terminus) ili vršni kraj − je početak molekule proteina ili polipeptida koji ima aminokiselinu sa slobodnom amino grupom: -NH2. [1] Peptidne sekvence se konvencijski pišu tako da se N-terminus stavi na lijevu stranu, a da se piše sekvenca od N- do C-kraja. Kad se protein translatira iz informacijske RNK, formira se od N- do C-terminala.[2][3][4]

Hemija[uredi | uredi izvor]

Svaka aminokiselina ima amino i karboksilnu grupu. Lanac aminokiselina se povezuje peptidnim vezama koje se stvaraju u reakciji dehidracije da se karboksilna grupa jedne aminokiseline spoji sa amino grupuom naredne po modelu glava-rep. Dakle, polipeptidni lanac ima dva kraja - amino skupinu, N-kraj i nevezana karboksilna grupa, C-kraj.[5] Kada je protein je preveden sa RNK, on je nastajao od N-kraja do C-kraja Amino kraj aminokiseline (sa nabojem tRNA) u elongacijskoj fazi translacije, postavlja se na karboksilni kraj rastućeg lanca. S obzirom da je start kodon genetičkog koda kod za aminokiselinu metionin, većina proteinskih sekvenci počinje s metioninom (ili, u bakterija, mitohondrija i hloroplast, modifikovanom verzijom N- formilmetioninom (fMet). Međutim, neki proteini su modificirani posttranslacijski, naprimjer, cijepanjem proteinskog prekursora, pa stoga mogu imati različite aminokiseline na N-kraju.

Funkcija[uredi | uredi izvor]

Signali ciljanja N-krajeva[uredi | uredi izvor]

N-kraj je prvi dio proteina koji izlazi iz ribosoma u biosintezi proteina. Često sadrži sekvenve signalnog proteina "unutarćelijski adrese" za direktnu dostavu proteina u pravilne organele. Signalni peptid se obično uklanja na odredištum signalnom peptidazom. Aminokiselina N-kraja proteina je važna odrednica njegovog poluraspada (vjerovatnost degradacije). To se zove pravilo N-kraja.

Signalni peptid[uredi | uredi izvor]

Glavni članak: Signalni peptid

Signalni peptid N-kraja prepoznaje čestica prepoznavanja signala (SRP) i rezultira ciljanjem proteina u sekrecijski put. U eukariotskim ćelijama, ovi proteini se sintetiziraju na hrapavoj endoplazmatskoj mreži. U prokariotskim ćelijama, proteini se eksportiraju preko ćelijske membrane. U hloroplastima, signalni peptidi ciljaju proteine u tilakoidima..

Mitohondrijsko ciljanje peptida[uredi | uredi izvor]

N-kraj mitohondrijski ciljanog peptida (mtTP) omogućava proteinu da bude importiran u mitochondrije.

Peptidi ciljani hloroplastima[uredi | uredi izvor]

N-kraj hloroplastima ciljanog peptida (cpTP) omogućava proteinu da bude importiran u hloroplast.

Modifikacije N-krajva[uredi | uredi izvor]

N-krajevi proteina mogu se modificirati u - ili posttranslacijskim preoblikovanjima. Modifikacije uključuju otklanjanje inicijatora metionina (MET) pomoću aminopeptidaza, priključenih malih hemijskih grupa, kao što su acetil, propionil i metil i dodatka membranskoj privezišta, kao što su palmitoil i miristoil grupe.[6]

Acetilizacija N-krajeva je oblik proteinske modifikacije koja se javlja i kod prokariota i kod eukariota. To szgerira da se acetilacvija N-kraja može prevenirati slijedeći sekrecijski put.[7]

N-Miristoilacija[uredi | uredi izvor]

Glavni članak: Miristoilacija

N-kraj se može modificirati putem dodavanja vezišt miristoil grupe. Proteini koji se na ovaj način modificiraju, mogu sadržavati motiv slaganja na svo N- kraju kao midifiukacijski that are modified this way contain a consensus motif at their N-terminus as a modification signal.

N-Acilacija[uredi | uredi izvor]

N-krajevi se mogu modificirati i dodavanjem vezišta masnih kiselina za formiranje N-aciliranih proteina. Najčešći oblik ovakvih modifikacija je dodatak palmitoil grupa.

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/coulson/coulson.html.
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  3. ^ Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
  4. ^ Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.
  5. ^ Voet D., Voet J. G., Pratt C. W. (2013): Fundamentals of biochemistry: Life at the molecular level, 4th Ed. Wiley, Hoboken, NJ, ISBN 0470547847.
  6. ^ Varland (April 21, 2015). "N-terminal modifications of cellular proteins:The enzymes involved, their substrate specificities and biological effects". Proteomics. PMID 25914051. doi:10.1002/pmic.201400619. 
  7. ^ Arnesen, Thomas (May 31, 2011). "Towards a Functional Understanding of Protein N-Terminal Acetylation". PLoS Biology. doi:10.1371/journal.pbio.1001074. 

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]