Acetaldehid dehidrogenaza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Acetaldehid dehidrogenaza
(Acetilirajuća)
AcetaldehydeDehydrogenase-1NVM.png
Kristalografska struktura acetaldehid dehidrogenaze Pseudomonas sp.[1]
Identifikatori
Simbol ACH
Pfam PF12110
Pfam clan CL0008774
InterPro IPR000668
SMART Pept_C1
PROSITE PDOC00126
SCOP 1aec
SUPERFAMILY 1aec

Acetaldehid dehydrogenaze (EC broj:1.2.1.10) su dehidrogenazni enzimi koji ktaliziraju pretvaranje acetaldehida u acetatnu kiselinu . Oksidacija acetaldehida do acetata može se sažeti, kako slijedi:

Acetaldehid + NAD+ + Koenzim A Acetil-CoA + NADH + H+

Kod čovjeka su poznata tri gena, koji kodirtaju ovu enzimsku aktivnost: ALDH1A1, ALDH2, i mnogo bliže otkriveni ALDH1B1 (pounat i kao ALDH5). Ovi enzimi pripadaju velikoj klasi aldehid dehdrogenaza.[2][3]

CAS broj ovog tipa enzima je [9028-91-5].

Struktura[uredi | uredi izvor]

Cystein-302 je jedan od tri gradivna elementa Cys ostataka sa sržnom enzimskom funkciom katalize. Ovaj ostatak je alkiliran jodoacetamidom u oba citosolna mitohondrijska izozima, sa modifikacijama u Cys-302 indikaciju katalitske activnosti ostakih ostataka. Nadalje, prethodna sekvenca Gln-Gly-Gln-Cys je konservirana u oba izozima i kod ljudi i konja, što je konsistentno sa tim da je Cys-302 krucijalan za katalitsku funkciju.[4]

Kao što je otkriveno dirigirano mjesto mutageneze, glutamat - 268 je ključna komponenta jetrene acetaldehid dehidrogenaze, koja je od ključne važnosti za katalitičku aktivnost. Kako se aktivnost mutanta ne može vratiti, pored opće osnove, predloženo je da ostatak funkcionira kao opća baza za aktiviranje bitnih Cys-302 ostataka.[5] U bakterija, acilirajuća acetaldehid dehidrogenaza formira bifunkcionalni heterodimer s metal- zavisnom 4-hidroksi-2-ketoisovalerat aldolazom. [[Iskorištavanje u bakterijskoj razgradnji toksičnih aromatična jedinjenja, kristalna strukture enzima ukazuje na to da se repromaterijali djelimično transferiraju direktno između aktivnih mjesta putem hidrofobnih posrednih kanala, pružajući nereaktivno okruženje, u kojem će se kretati reaktivni acetaldehidni međuproizvod iz aldolaznog aktivnog mjesta na aktivno mjesto acetaldehid dehidrogenaze. Takva komunikacija između proteina omogućava efikasan transfer podloge iz jednog aktivnog mjesta na drugo.[1]

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ a b PDB 1NVM; "Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (12): 6992–7. Jun 2003. PMC 165818. PMID 12764229. doi:10.1073/pnas.1236794100.  Nepoznat parametar |vauthors= ignorisan (pomoć); Provjerite vrijednost datuma kod: |date= (pomoć)
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  3. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  4. ^ "Mitochondrial aldehyde dehydrogenase from human liver. Primary structure, differences in relation to the cytosolic enzyme, and functional correlations". European Journal of Biochemistry / FEBS 153 (1): 13–28. Nov 1985. PMID 4065146. doi:10.1111/j.1432-1033.1985.tb09260.x.  Nepoznat parametar |vauthors= ignorisan (pomoć); Provjerite vrijednost datuma kod: |date= (pomoć)
  5. ^ "Involvement of glutamate 268 in the active site of human liver mitochondrial (class 2) aldehyde dehydrogenase as probed by site-directed mutagenesis". Biochemistry 34 (1): 237–43. Jan 1995. PMID 7819202. doi:10.1021/bi00001a028.  Nepoznat parametar |vauthors= ignorisan (pomoć); Provjerite vrijednost datuma kod: |date= (pomoć)

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]