ATP sintaza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
ATP sintaza
( H+ transportujuća dvodijelna ATPaza)
Atp synthase.PNG
Identifikatori
EC broj 3.6.3.14
baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA odrednica
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG odrednica
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
PDB strukture RCSB PDB PDBe PDBsum

ATP sintaza ili ATPaza (EC 3.6.3.14H+ transportujuća dvodijelna ATPaza, F1-ATPaza, FoF1-ATPaza, H+-transportna ATPaza, mitohondrijska ATPaza, faktori sprezanja (F0, F1 i CF1), hloroplastna ATPaza, bakterijska Ca2+/Mg2+ ATPaza) – j e enzim sistemskog imena ATP fosfohidrolaza (H+ transport).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizira hemijsku reakciju:

ATP + H2O + H+in ADP + fosfat + H+out

Ovo je multipodjednična nefosforilisana ATPaza koja učestvuje u transportu iona.

Struktura i mehanizam djelovanja ATP-sintaze[uredi | uredi izvor]

ATP sintaza je protonska pumpa tipa F, koja se sastoji od dva dijela pod nazivom Fili. Pravilno ime podjedinice je Fili (ili se odnosi na oligomicin, podjedinicu reverzne transkriptaze), a ne F0. Isto tako, zove se i Vo i Ao i F1 .

F 1 je periferni protein Filitransmembranski protein unutrašnje membrane mitohondrija.

Polipeptidna podjedinica F1 je direktno odgovorna za sintezu ATP. Sastoji se od tri podjedinice proteina. Proteinske podjedinice alfa i β, organizovane su u dimere, tako da je veza alfa-β uređen poput segmenata narandža. U centru je γ podjedinica, koja se montira na dio okvira Fili.
povezanog sa F1; postoje i druge podjedinice: δ i ε.

Polipeptidna podjedinica [[protein|Fili prolazi kroz unutrašnju mitohondrijsku, u slučaju eukariota, ili ćelijsku membranu kod prokariota. To je kanal za prolaz iona H+ (ili protona), koji daju energiju za sintezu ATP.

Dio Fili se sastoji od podjedinice da, 2 podjedinica B i 14 podjedinice C. Prolaz protona kroz kanal stvara C podjedinica Fili određuje rotaciju γ podjedinice koja zauzvrat uzrokuje promjene postojeće konformacije 3 dimera α -β i sintezu adenozin trifosfata (ATP).

Na dijelu F1 postoje 3 aktivna mjesta koja zauzvrat kataliziraju sintezi ATP. Jedno od tih mjesta je u obliku β-ATP (koji veže ATP), a drugo u vidu β-ADP i posljednje kao β-prazno (ne mogu da veže adenozin trifosfat). Pokretačka snaga protona uzrokuje rotaciju centralne ose C i dolazi u kontakt sa podjedinicom β.

To uzrokuje konformacijske promjene asocijacija, kada se mjesto β-ATP pretvara u β-prazan, uz oslobađanje adenozin trifosfata; onda mjesto β-prazan prolazi u oblik β-ADP koji slabo veže ADP i fosfatnu grupu iz otapala, i na kraju, mjesto β-ADP se pretvara u oblik β-ATP za promociju kondenzacije ADP i Pi. Ono što uzrokuje oslobađanje ATP je kontakt između γ podjedinice i β-ATP pretvarajući ga u β-prazan.

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Boyer, P.D. (1993). "The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities". Biochim. Biophys. Acta 1140: 215–250. PMID 8417777. 
  2. ^ Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. (1994). "Structure at 2.8 Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature 375: 621–628. PMID 8065448. 
  3. ^ Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. (1996). "Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the FoF1-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria". Microbiology 142: 17–32. PMID 8581162. 
  4. ^ Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. (1997). "Direct observation of the rotation of F1-ATPase". Nature 386: 299–302. PMID 9069291. 

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]

http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookATP.html%7CATP ed energia biologica}}