Kinetika enzima

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Dihidrofolat reduktaza iz Escherichia coli sa njena dva supstrata: dihidrofolatom (desno) NADPH (lijevo), vezan u aktivnom mjestu.
Protein je prikazan trkastim dijagramom, čiji je alfa heliks crven, beta trake žute, a petlje su plave.[1].

Enzimska kinetika je nauka o kinetičkim procesima hemijskih reakcija koje kataliziraju enzimi. Istovremeno, ovaj termin se odnosi i na sam tok tok procesa. Enzimska kinetika se odnosi na brzinu reakcije, koja se mjeri i efektima različitih istraživanih uvjeta reakcije. Proučavanje kinetike enzima na taj način može otkriti katalitskeke mehanizme datog enzima, njegovu ulogu u metabolizmu, kao svoju djlovanje u kontroliranim uvjetima, kao što je djelovanje lijekova ili agonista , koji možda inhibiraju enzime. Enzimi su obično [[molekula|molekule] proteina koje manipuliraju drugim molekulama – enzimskim podlogama. Ove ciljne molekule se vežu za aktivna mjesta enzima i pretvaraju u proizvode u nizu koraka poznatih kao enzimski mehanizam:

E + S ⇄ ES ⇄ ES * ⇄ EP ⇄ E + P

Ovi mehanizmi se mogu podijeliti na one sa jednom ili više podloga. Kinetičke studije na enzimima koji vežu i razlažu samo jednu podloge, kao što je triozofosfat izomeraza, obično imaju kao cilj mjerenje afiniteta kojim enzim veže ove podloge, kao i i stopu prometa. Neki drugi primjeri takvih enzima su fosfofruktokinaza i heksozakinaza, oba važna za mobilnost disanja ([[glikoliza|gllikolize).[2][3][4]

Kada enzimi razlažu više podloge, kao što je dihidrofolat reduktaza (prikazana desno), enzimska kinetika može pokazati sekvence u kojima su ove podloge vežu i sekvence u kojima se oslobađaju proizvodij. Primer enzima koji vezuju jednu podlogu i otpuštaju više proizvoda su proteaze, koje razlažu jednu proteinsku podloge dajući dva polipeptida proizvoda. Ostali koji se vežu za dvije podloge, kao što JE DNK polimerazA povezuje nukleotidE u lance DNK. Iako su ovi mehanizmi često složeni od niza koraka, tu je obično jedan korak određivanja stope koji određuje i ukupnu kinetiku. Ovaj korak određivanja stope može biti hemijska reakcija ili konformacijska promjena enzima ili podloge, kao što su oni koji su uključeni u oslobađanje proizvoda od enzima.

Poznavanje strukture enzima je od pomoći u tumačenju kinetičkih podataka. Naprimjer, struktura može predočavati:

  • kako se podloge i proizvodi vežu tokom katalize
  • koje promene se javljaju tokom reakcije; pa čak i
  • ulogu pojedinih aminokiselinskih ostataka u mehanizmu.

Neki enzimi znatno mijenjaju oblik tokom odvijanja mehanizma. U takvim slučajevima, korisno je da se utvrdi struktura enzima sa i bez vezane podloge analoga koji ne prođu enzimsku reakciju. Nisu svi biološki katalizatori proteinski enzimi; katalizatori na drugoj bazi, kao što su ribozimi i ribosomi su neophodni za mnoge ćelijski funkcije, kao što je prerada RNK (genetika) i translacija . Glavna razlika između ribozima i enzima je da su RNK katalizatori sastavljeni od nukleotida, a enzimi od aminokiselina. Ribozimi također obavljaju ograničeniji skup reakcija, iako se njihov mehanizam reakcija i kinetika mogu analizirati i razvrstani po istim metodima.

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ 7DFR
  2. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  3. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  4. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]