Enzimska kataliza

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu

Enzimska kataliza je hemijska reakcija u kojoj enzim, kao katalizator, pretvara određeni hemijski spoj (supstrat u novi proizvod.[1][2][3][4]

Mehanizam[uredi | uredi izvor]

Model inducirane prilagodbe enzima za odgovarajući supstrat

Vezanje podloge[uredi | uredi izvor]

Prije nego što počnu katalizirati bilo koju hemijsku reakciju, enzimi se moraju vezati za njihovu podloga. Enzimi su obično vrlo specifični za određene podloge, za koje se vežu a zatim kataliziraju hemijske reakcije. Specifičnost se postiže obavezujućom prazninom (usjekom) koji je komplementarnog oblika, za popunjenjavanje i hidrofilnom /hidrofobnom izboćinom podloge. Enzimi stoga mogu razlikovati vrlo slične molekula materijala koji su hemoselektivne, regioselectivne i tereospecifične.[5][6][7][7][8][9][10][11][12][13][14]

Neki od enzima pokazuju najveću specifičnost i tačnost kada su uključeni u kopiranje i ekspresiju genoma. Neki od ovih enzima imaju i mehanizmima "lekture". Tako, enzim kao što je DNK polimeraza katalizira reakciju u prvom koraku, a zatim, u drugom koraku, provjerava da li je proizvod ispravan. Ovaj proces u dva koraka rezultira u prosječnoj stopi greške manje od 1/100 miliona reakcija kod polimeraze sisara. Slični mehanizmi korekcije se također nalaze i kod RNK polimeraza, aminoacil-tRNK sintetaze i ribosoma. Nasuprot tome, neki enzimi ispoljavaju i promiskuitet enzima, koji imaju široku specifičnost i djeluju na niz različitih fiziološki relevantnih podloga. Mnogi enzimi imaju mala mjesta aktivnosti koja su nastala slučajno (tj. neutralno), što može biti polazište za evolucijski izbor nove funkcije.[15][16][17][18]

Na osnovu najpodobnije podloge, enzima mogu mijenjati oblik, da bi se vezali u formiranju kompleksa enzim-supstrat.

Model "brave i ključa"[uredi | uredi izvor]

Da bi objasnio dosljednost specifičnosti enzima, 1894., Emil Fischer je predložio da i enzim i supstrat posjeduju specifična komplementarne geometrijske oblike koji se međusobno uklapaju –baš jedan u drugi. Ovo se često naziva kao model "ključa". Ovaj rani model objašnjava specifičnost enzima, ali ne i stabilizaciju stanje u tranziciji koje enzimi ostvaruju.

Model indukcije[uredi | uredi izvor]

U 1958. , Daniel Koshland je predložio izmjenu modela brava-ključ: pošto su enzimi prilično fleksibilne strukture, aktivno mjesto kontinuirano preoblikuje interakcije s podlogom kao i podloga u interakciji s enzimom. Kao rezultat toga, za podlogu se aktivno mjesto ne veže čvrsto; aminokiseline su bočnim lancima, koji čine aktivna mjesta, su ukalupljene u precizne pozicije koje enzimu omogućavaju da obavlja svoju katalitsku funkciju. U nekim slučajevima, kao što je glikosidaza, molekula supstrata također neznatno mijenja oblik kako bi ušla u aktivno mjesto. Tu se nastavlja mijenjati dok se supstrat ne veže potpuno, kada se određuje konačni oblik punjača. Indukcija najpovoljnijeg oblika može povećati vjernodostojnost molekulskog prepoznavanja u prisustvu konkurencije i događaja u mehanizmu konformacijske korekture.

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  3. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  4. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  5. ^ Jaeger KE, Eggert T (August 2004). "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". Current Opinion in Biotechnology. 15 (4): 305–13. doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000.
  6. ^ Shevelev IV, Hübscher U (May 2002). "The 3' 5' exonucleases". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 3 (5): 364–76. doi:10.1038/nrm804. PMID 11988770.
  7. ^ a b Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom Stryer_2002
  8. ^ Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K (July 2006). "Transcript-assisted transcriptional proofreading". Science. 313 (5786): 518–20. doi:10.1126/science.1127422. PMID 16873663.
  9. ^ Ibba M, Soll D. "Aminoacyl-tRNA synthesis". Annual Review of Biochemistry. 69: 617–50. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471.
  10. ^ Rodnina MV, Wintermeyer W. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms". Annual Review of Biochemistry. 70: 415–35. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID 11395413.
  11. ^ Khersonsky O, Tawfik DS. "Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective". Annual Review of Biochemistry. 79: 471–505. doi:10.1146/annurev-biochem-030409-143718. PMID 20235827.
  12. ^ O'Brien PJ, Herschlag D (April 1999). "Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities". Chemistry & Biology. 6 (4): R91–R105. doi:10.1016/S1074-5521(99)80033-7. PMID 10099128.
  13. ^ Fischer E (1894). "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" [Influence of configuration on the action of enzymes]. Berichte der Deutschen chemischen Gesellschaft zu Berlin (jezik: German). 27 (3): 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364.CS1 održavanje: Nepoznati jezik (link))
  14. ^ Cooper GM (2000). "Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts". The Cell: a Molecular Approach (2nd izd.). Washington (DC ): ASM Press. ISBN 0-87893-106-6.
  15. ^ Koshland DE (February 1958). "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 44 (2): 98–104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. PMC 335371. PMID 16590179.
  16. ^ Vasella A, Davies GJ, Böhm M (October 2002). "Glycosidase mechanisms". Current Opinion in Chemical Biology. 6 (5): 619–29. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID 12413546.
  17. ^ Boyer R (2002). "Chapter 6: Enzymes I, Reactions, Kinetics, and Inhibition". Concepts in Biochemistry (2nd izd.). New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc. str. 137–8. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783.
  18. ^ Savir Y, Tlusty T (2007). Scalas E (ured.). "Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition" (PDF). PLOS ONE. 2 (5): e468. doi:10.1371/journal.pone.0000468. PMC 1868595. PMID 17520027. Arhivirano s originala (PDF), 14. 5. 2011. Pristupljeno 20. 4. 2016.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]