Aktivno mjesto

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na: navigaciju, pretragu

Aktivno mjesto svakog katalizatora ili enzima je dio molekule koji direktno sudjeluje u stvaranju veze između enzima i supstrata i u samom katalitskom procesu.[1][2][3]

Aktivno mjesto anorganskih katalizatora[uredi | uredi izvor]

Aktivno mjesto ovih katalizatora je određeni dio strukture katalizatora koji je direktno odgovoran za katalizu hemijske reakcije u krutoj fazi. U slučaju povećanja broja aktivnih mjesta, primjerice pri povećanju površine katalizatora, povećava se i sama katalitska aktivnost. Primjeri aktivnih mjesta anorganskih katalizatora su hidroksilne grupe (-OH) na silicijevom dioksidu (SiO2) ili šupljine unutar kristala.

Aktivno mjesto enzima[uredi | uredi izvor]

Veza enzim − supstrat[uredi | uredi izvor]

Kod proteinskih enzima, aktivno mjesto uključuje mali broj aminokiselina, smještenih u unutrašnjosti hidrofobnog dijela proteinske molekule. Njena prostorna struktura omogućava specifičnu vezu s molekulom supstrata. Taj trodimenzijski prostor, koji se formira u hidrofobnoj unutrašnjosti enzima, odgovoran je za njegovu katalitsku moć. Aminokiseline aktivnog mjesta ne moraju nužno biti susjedne u peptidnom lancu. Za katalitske reakcije su osposobljeni ribozimi – dijelovi ribonukleinske kiseline (RNK). U tom slučaju, aktivno mjesto čine nukleotidi. U trenutku katalitičke reakcije, u aktivnom mjestu, supstrat se, slabim nekovalentnim vezama, veže s enzimom (vodikove veze, hidrofobne i Van der Waalsove veze), što omogućava brzu izmjenu molekula supstrata na enzimu. Budući da je veza supstrata na razini aktivnog mjesta uglavnom vrlo specifična, predložena su dva modela vezivanja molekula na aktivno mjesto.[4][5][6]

  • Model ključ-brava: Svaki supstrat koji se veže za enzim ima tačno određeni oblik. Aktivno mjesto enzima je modelirano tako da se supstrat prostorno savršeno uklapa u njega, onemogućavajući vezanje drugih molekula – neodgovarajućeg oblika.
  • Model pobuđene prilagodbe: Pošto su enzimi, po prirodi djelovanja, nužno fleksibilne strukture, u trenutku vezanja supstrata aktivno mjesto se prostorno modificira, a da bi se prilagodilo obliku vezane molekule.

Kod mnogih enzima na aktivno mjesto se često vežu i kofaktori koji sudjeluju u enzimskoj reakciji kao i inhibitori koji je usporavaju ili onemogućavaju.

Katalitske reakcije[uredi | uredi izvor]

Prikaz enzimske reakcije

Supstrati vežu aktivna mjesta enzima preko slabih nekovalentnih veza, da bi stvorili kompleks enzim-supstrat. Bočni lanci aminokiselina u sastavu aktivnog mjesta, služe kao donori ili akceptori protona ili drugih skupina prema supstratu, čime se reakcija olakšava. Aminokiseline aktivnog mjesta nikad ne mijenjaju hemijsku reakciju u kojoj sudjeluju, nego samo povećavaju njenu brzinu (smanjuju energiju aktivacije). Produkt te reakcije je obično vrlo nestabilno povezan s aktivnim mjestom, zbog steričkih smetnji, pa se brzo odvaja od datog enzima, koji ostaje slobodan za slijedeću reakciju.

Također pogledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.
  2. ^ Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
  3. ^ Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.
  4. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  5. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  6. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]