MOXD1

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
MOXD1
Identifikatori
AliasiMOXD1
Vanjski ID-jeviOMIM: 609000 MGI: 1921582 HomoloGene: 22904 GeneCards: MOXD1
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 6 (čovjek)
Hrom.Hromosom 6 (čovjek)[1]
Hromosom 6 (čovjek)
Genomska lokacija za MOXD1
Genomska lokacija za MOXD1
Bend6q23.2Početak132,296,055 bp[1]
Kraj132,401,475 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 10 (miš)
Hrom.Hromosom 10 (miš)[2]
Hromosom 10 (miš)
Genomska lokacija za MOXD1
Genomska lokacija za MOXD1
Bend10|10 A4Početak24,099,415 bp[2]
Kraj24,178,688 bp[2]
Ontologija gena
Molekularna funkcija monooxygenase activity
oxidoreductase activity
GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
catalytic activity
vezivanje iona metala
copper ion binding
dopamine beta-monooxygenase activity
oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced ascorbate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen
Ćelijska komponenta integral component of membrane
endoplasmic reticulum membrane
Endoplazmatski retikulum
membrana
Vanćelijsko
secretory granule membrane
citoplazma
Biološki proces octopamine biosynthetic process
dopamine catabolic process
norepinephrine biosynthetic process
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_015529

NM_021509

RefSeq (bjelančevina)

NP_056344

NP_067484

Lokacija (UCSC)Chr 6: 132.3 – 132.4 MbChr 10: 24.1 – 24.18 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Protein 1 DBH-olike monooksigenaze, znan i kao monooksigenaza X, jest enzim koji je kod ljudi kodiran genom MOXD1.[5][6]

Aminokiselinska sekvenca[uredi | uredi izvor]

Dužina polipeptidnog lanca je 613 aminokiselina, а molekulska težina 69.652 Da.[7]

1020304050
MCCWPLLLLWGLLPGTAAGGSGRTYPHRTLLDSEGKYWLGWSQRGSQIAF
RLQVRTAGYVGFGFSPTGAMASADIVVGGVAHGRPYLQDYFTNANRELKK
DAQQDYHLEYAMENSTHTIIEFTRELHTCDINDKSITDSTVRVIWAYHHE
DAGEAGPKYHDSNRGTKSLRLLNPEKTSVLSTALPYFDLVNQDVPIPNKD
TTYWCQMFKIPVFQEKHHVIKVEPVIQRGHESLVHHILLYQCSNNFNDSV
LESGHECYHPNMPDAFLTCETVIFAWAIGGEGFSYPPHVGLSLGTPLDPH
YVLLEVHYDNPTYEEGLIDNSGLRLFYTMDIRKYDAGVIEAGLWVSLFHT
IPPGMPEFQSEGHCTLECLEEALEAEKPSGIHVFAVLLHAHLAGRGIRLR
HFRKGKEMKLLAYDDDFDFNFQEFQYLKEEQTILPGDNLITECRYNTKDR
AEMTWGGLSTRSEMCLSYLLYYPRINLTRCASIPDIMEQLQFIGVKEIYR
PVTTWPFIIKSPKQYKNLSFMDAMNKFKWTKKEGLSFNKLVLSLPVNVRC
SKTDNAEWSIQGMTALPPDIERPYKAEPLVCGTSSSSSLHRDFSINLLVC
LLLLSCTLSTKSL

Funkcija[uredi | uredi izvor]

DBH-oliki protein 1 održava mnoge strukturna obilježja dopamin beta-monooksigenaza DBH.[8] Budući da je peptidilglicin alfa-hidroksilirajuća monooksigenaza (PHM; EC 1.14.17.3) homologna dopamin beta-monooksigenazi (DBM; EC 1.14.17.1)[9] ovo se odnosi na strukturnu osnovu za novu porodicu bakarni tip II, značajno specifičnu za monooksigenaze ovisne od askorbata.[9] na osnovu odgovarajućeg mišjeg homologa.[6] Put sinteze kateholamina je moguće vezivanje kateholamina za metabolički bakar.[10] enzimski domen, svojstvo nalik neuronskom koje kodira MOX bez signalne sekvence [metabolizam|[metabolizma]] enzima koji rješava monooksigenazni X hemijski put [10] nepoznatog supstrata,[6] egzogeni MOX se ne izlučuje i lokalizira se u cijelom endoplazmatskom retikulumu,[11] i u endokrinim i/ili u neendokrinim ćelijama.[10]

Klinički značaj[uredi | uredi izvor]

Nedostatak DBH efikasno je liječen L-treo-3,4-dihidroksifenilserinom (DOPS).[12]

Također gledajte[uredi | uredi izvor]

Reference[uredi | uredi izvor]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000079931 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000020000 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ "Entrez Gene: monooxygenase, DBH-like 1".
  6. ^ a b c Chambers KJ, Tonkin LA, Chang E, Shelton DN, Linskens MH, Funk WD (septembar 1998). "Identification and cloning of a sequence homologue of dopamine beta-hydroxylase" (PDF). Gene. 218 (1–2): 111–20. doi:10.1016/S0378-1119(98)00344-8. PMID 9751809.
  7. ^ "UniProt, Q6UVY6" (jezik: engleski). Pristupljeno 9. 10. 2021.
  8. ^ Prigge ST, Mains RE, Eipper BA, Amzel LM (august 2000). "New insights into copper monooxygenases and peptide amidation: structure, mechanism and function". Cell Mol Life Sci. 57 (8–9): 1236–59. doi:10.1007/PL00000763. ISSN 1420-682X. PMID 11028916. S2CID 12738480.
  9. ^ a b Southan C, Kruse LI (septembar 1989). "Sequence similarity between dopamine beta-hydroxylase and peptide alpha-amidating enzyme: evidence for a conserved catalytic domain". FEBS Lett. 255 (1): 116–20. doi:10.1016/0014-5793(89)81072-5. PMID 2792366. S2CID 84464131.
  10. ^ a b c Xin X, Mains RE, Eipper BA (novembar 2004). "Monooxygenase X, a member of the copper-dependent monooxygenase family localized to the endoplasmic reticulum". J. Biol. Chem. 279 (46): 48159–67. doi:10.1074/jbc.M407486200. PMID 15337741.
  11. ^ Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom pmid15337741|
  12. ^ Vincent S, Robertson D (maj 2002). "The broader view: catecholamine abnormalities". Clin Auton Res. Suppl. 1 (7): 144–9. doi:10.1007/s102860200018. ISSN 0959-9851. PMID 12102462. S2CID 28678929.

Dopunska literatura[uredi | uredi izvor]

Vanjski linkovi[uredi | uredi izvor]